Myosin Ia阻害剤

一般的なAMPKα1阻害剤には、BML-275 CAS 866405-64-3、STO-609 CAS 52029-86- 4、サリチル酸ナトリウム CAS 54-21-7、オレアノール酸 CAS 508-02-1、PX-478 CAS 685898-44-6。

MUP2の化学的阻害剤には、このプロテアーゼの活性部位または作用機序を標的とするさまざまな化合物が含まれます。ベンズアミジンとフェニルメチルスルホニルフルオリド（PMSF）は、そのような阻害剤の2例です。ベンズアミジンは可逆的阻害剤であり、MUP2の活性部位に直接結合して基質の接近を妨げ、その結果、プロテアーゼ活性を阻害します。一方、PMSFは不可逆的阻害剤であり、MUP2の活性中心内のセリン残基を共有結合的に修飾することで作用し、酵素機能の恒久的な阻害をもたらします。同様に、低分子プロテアーゼ阻害剤であるアプロチニンもMUP2のプロテアーゼドメインに結合することができます。この結合により基質の進入が妨げられ、タンパク質のタンパク質分解活性が阻害されます。LeupeptinとAntipainは可逆的なメカニズムで作用し、Leupeptinは活性部位に結合し、Antipainはそれに相互作用することでペプチド結合の加水分解を防ぎ、MUP2のプロテアーゼ機能を阻害します。

引き続き活性部位の破壊というテーマについて述べると、E-64とペプスタチンAはそれぞれ不可逆的および可逆的にMUP2の活性部位内の特定の残基に結合することでプロテアーゼ活性を阻害することが知られています。E-64はシステイン残基を共有結合で修飾し、ペプスタチンAはアスパラギン酸残基に結合し、いずれもMUP2の正常な酵素活性を阻害します。キモスタチン、AEBSF、およびガベキサートメシラートは、MUP2の活性部位を妨害する追加の阻害剤です。キモスタチンは活性部位を妨害してタンパク質分解活性を阻害し、AEBSFは不可逆的にセリン残基に結合し、ガベキサートメシラートはセリン残基と相互作用してプロテアーゼ活性を阻害します。ベスタチンはアミノペプチダーゼ活性を阻害し、それによってペプチド鎖のアミノ末端アミノ酸の切断を妨げ、間接的にMUP2のプロテアーゼ機能を阻害します。 アンドログラフォリドは、プロテアーゼ機能に依存するシグナル伝達経路に影響を与えることでMUP2を阻害する役割を果たします。 タンパク質の活性部位と直接相互作用することなく、この多様な阻害剤群は、MUP2の機能を阻害するさまざまなメカニズムを示し、そのタンパク質分解活性を確実に停止させます。