MAGE-C2 Activadores

Los activadores comunes de MAGE-C2 incluyen, entre otros, Resveratrol CAS 501-36-0, Tricostatina A CAS 58880-19-6, 5-Aza-2′-Deoxicitidina CAS 2353-33-5, Butirato de Sodio CAS 156-54-7 y Disulfiram CAS 97-77-8.

Los activadores de MAGE-C2 son un conjunto diverso de compuestos químicos que aumentan indirectamente la actividad funcional de MAGE-C2 modulando vías celulares y mecanismos epigenéticos. Por ejemplo, el resveratrol, al incidir en la vía de p53, podría estabilizar p53, lo que a su vez podría potenciar la interacción y la actividad de MAGE-C2, una proteína que modula la actividad transcripcional de p53 en determinadas células cancerosas. Del mismo modo, los inhibidores de la histona desacetilasa, como la tricostatina A y el vorinostat, alteran la estructura de la cromatina, lo que puede conducir a un aumento de la expresión de genes como MAGE-C2. Los inhibidores de la metiltransferasa del ADN, como la 5-Aza-2'-desoxicitidina y la Decitabina, promueven la desmetilación de los promotores génicos, lo que podría aumentar la expresión de la MAGE-C2. El butirato sódico, otro inhibidor de la HDAC, también puede elevar los niveles de MAGE-C2 al afectar a la acetilación de histonas, aumentando así la inmunogenicidad de las células cancerosas.

Además, compuestos como el disulfiram y el bortezomib influyen en la actividad del proteasoma, ya que el primero podría aumentar la presentación del péptido MAGE-C2 en las moléculas del CMH de clase I y el segundo podría provocar la acumulación de proteínas, incluida la de MAGE-C2, aumentando así su estabilidad y presencia. Mientras tanto, se cree que los moduladores epigenéticos como la romidepsina y la azacitidina aumentan la actividad de la MAGE-C2 al cambiar el estado de metilación de su promotor génico, lo que conduce a una mayor expresión. En conjunto, estos compuestos químicos, a través de sus efectos específicos sobre la señalización celular y la expresión génica, facilitan la mejora de las funciones de MAGE-C2 relacionadas con su papel en la inmunogenicidad y posiblemente sus interacciones con otras proteínas implicadas en la oncogénesis, sin necesidad de regular al alza su expresión a través de mecanismos de activación directa.