HSP 75 Attivatori

Gli attivatori HSP 75 più comuni includono, ma non solo, la geldanamicina CAS 30562-34-6, il 17-AAG CAS 75747-14-7, il 17-DMAG, sale cloridrato CAS 467214-21-7, il radicicol CAS 12772-57-5 e la tunicamicina CAS 11089-65-9.

Gli attivatori di HSP 75 comprendono composti che influenzano indirettamente l'espressione o la funzione di HSP 75, agendo su varie vie e processi di stress cellulare. Questi attivatori non interagiscono direttamente con HSP 75, ma possono influenzare il suo ruolo nella risposta allo stress mitocondriale e nelle funzioni di chaperone. Composti come la geldanamicina, il 17-AAG, il 17-DMAG e il radicicol hanno come bersaglio l'HSP90, un'altra proteina chaperone, e la loro inibizione può portare a un aumento compensativo di altre proteine dello stress, tra cui l'HSP 75. Questa risposta è parte integrante della risposta cellulare allo stress. Questa risposta fa parte del meccanismo della cellula per far fronte alla compromissione della funzione chaperone.

Gli agenti di shock termico e di stress ossidativo, come il perossido di idrogeno, sono noti per indurre risposte cellulari allo stress, che includono l'upregulation di proteine di shock termico come HSP 75. Questa upregulation fa parte del meccanismo della cellula per far fronte alla funzione chaperone compromessa. Questa upregulation fa parte del meccanismo di difesa cellulare contro le condizioni di stress. Gli inibitori del proteasoma, come MG132 e bortezomib, inducono lo stress inibendo la degradazione delle proteine, portando all'attivazione di vie di risposta allo stress che possono includere l'upregulation di HSP 75. Allo stesso modo, induttori di stress ER come la tunicamicina e la thapsigargina interrompono le normali funzioni cellulari, potenzialmente aumentando l'espressione di HSP 75 come parte della risposta allo stress. Anche la Nutlin-3 e l'arsenito di sodio, perturbando l'omeostasi cellulare e inducendo stress, possono portare all'upregulation di HSP 75, dimostrando la complessa interazione tra diverse vie di stress cellulare e l'espressione delle proteine chaperone.