Blutgruppen-A1- und -A2-Antigen-Inhibitoren sind eine spezielle Kategorie biochemischer Wirkstoffe, die auf die Funktion spezifischer Antigene im Zusammenhang mit dem ABO-Blutgruppensystem abzielen und diese hemmen. Innerhalb dieses Systems sind die A1- und A2-Antigene Subtypen des A-Antigens, die sich in ihrer strukturellen Zusammensetzung und der Dichte der antigenen Stellen auf der Oberfläche der roten Blutkörperchen leicht unterscheiden. Das A1-Antigen ist weiter verbreitet und hat eine höhere Anzahl von Antigenstellen als das A2-Antigen. Inhibitoren, die auf diese Antigene abzielen, sind Moleküle, die spezifisch an die einzigartigen Molekularstrukturen der A1- oder A2-Antigene binden können. Durch Bindung an diese Antigene können die Inhibitoren die normalen Antigen-Antikörper-Interaktionen stören, die die Blutgruppeneigenschaften dieser Zellen bestimmen.
Die Entwicklung und Charakterisierung von Hemmstoffen für die Antigene der Blutgruppen A1 und A2 erfordert ein Verständnis der biochemischen und strukturellen Nuancen der ABO-Blutgruppenantigene. Die A1- und A2-Antigene sind komplexe Kohlenhydratstrukturen, die an Glykoproteine und Glykolipide auf der Membran der roten Blutkörperchen gebunden sind. Diese Strukturen werden durch spezifische Glykosyltransferasen synthetisiert, die Zucker an eine Vorläufersubstanz, das H-Antigen, anhängen, um das A-Antigen zu bilden. Die A1- und A2-Antigene unterscheiden sich in ihren endständigen Zuckern und den Bindungen zwischen diesen Zuckern, die ihnen eine einzigartige dreidimensionale Struktur verleihen. Bei den Inhibitoren dieser Antigene handelt es sich häufig um komplexe Moleküle, die diese terminalen Zuckerstrukturen nachahmen, um die Bindungsstellen der natürlichen Liganden kompetitiv zu hemmen. Die Präzision bei der Entwicklung dieser Inhibitoren ist von entscheidender Bedeutung, da die antigenen Determinanten der A1- und A2-Antigene spezifisch erkannt und blockiert werden müssen, ohne andere Bestandteile der Zellen oder andere ähnliche Antigene zu beeinträchtigen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
Hemmt die N-gebundene Glykosylierung durch Blockierung der Übertragung von N-Acetylglucosamin auf Dolicholphosphat. | ||||||
Swainsonine | 72741-87-8 | sc-201362 sc-201362C sc-201362A sc-201362D sc-201362B | 1 mg 2 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $135.00 $246.00 $619.00 $799.00 $1796.00 | 6 | |
Hemmt die Golgi-Alpha-Mannosidase II und stört damit die Abtrennung von Mannoseresten in N-Glykanen. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
Unterbricht den Transport innerhalb des Golgi-Apparats, was zu einer Störung der Verarbeitung und Expression von Glykoproteinen führt. | ||||||
Deoxynojirimycin | 19130-96-2 | sc-201369 sc-201369A | 1 mg 5 mg | $72.00 $142.00 | ||
Hemmt die Alpha-Glucosidasen I und II, Enzyme, die an der Faltung von N-gebundenen Glykoproteinen beteiligt sind. | ||||||
Castanospermine | 79831-76-8 | sc-201358 sc-201358A | 100 mg 500 mg | $180.00 $620.00 | 10 | |
Hemmt die Glucosidase, die eine korrekte Glykoproteinfaltung verhindern und indirekt die Antigenexpression beeinflussen kann. | ||||||
Ceftriaxone, Disodium Salt, Hemiheptahydrate | 104376-79-6 | sc-211050 sc-211050A | 1 g 5 g | $175.00 $440.00 | 1 | |
Hemmt die Mannosidase und stört damit die Verarbeitung von N-gebundenen Oligosacchariden in Glykoproteinen. | ||||||
Kifunensine | 109944-15-2 | sc-201364 sc-201364A sc-201364B sc-201364C | 1 mg 5 mg 10 mg 100 mg | $132.00 $529.00 $1005.00 $6125.00 | 25 | |
Hemmt Mannosidase I, was zu einer Anhäufung von Glykanen mit hohem Mannosegehalt führt, was die Verarbeitung von Glykoproteinen beeinträchtigt. | ||||||
Monensin A | 17090-79-8 | sc-362032 sc-362032A | 5 mg 25 mg | $152.00 $515.00 | ||
Verändert die Ionengradienten im Golgi und beeinträchtigt die Glykosylierung und die ordnungsgemäße Verarbeitung von Glykoproteinen. | ||||||