ABCA15 Inhibidores

Los inhibidores comunes de ABCA15 incluyen, entre otros, Verapamil CAS 52-53-9, Quercetina CAS 117-39-5, Elacridar CAS 143664-11-3, Reserpina CAS 50-55-5 y Progesterona CAS 57-83-0.

Los inhibidores químicos del cassette de unión ATP, subfamilia A, miembro 15, pueden lograr la inhibición funcional a través de diversos mecanismos. El verapamilo, un conocido bloqueante de los canales de calcio, también ejerce efectos inhibidores sobre el cassette de unión al ATP, subfamilia A, miembro 15, al impedir su actividad ATPasa, que es crucial para el transporte de sustratos dependiente de energía a través de la membrana celular. La quercetina, un flavonoide con una amplia gama de actividades biológicas, puede interactuar con el dominio de unión a nucleótidos de la proteína, obstruyendo la hidrólisis de ATP, un paso esencial para la función de transporte de la proteína. Valspodar es otro inhibidor que compite con los sustratos naturales por los sitios de unión de la proteína, impidiendo así el transporte de estos sustratos. Del mismo modo, Elacridar se une de forma no competitiva a la proteína, bloqueando su capacidad de transporte de sustratos.

Siguiendo con la gama de inhibidores, Tariquidar y Zosuquidar funcionan uniéndose a sitios alostéricos o directamente al dominio de unión a nucleótidos del casete de unión a ATP, subfamilia A miembro 15, respectivamente, provocando una alteración en la conformación de la proteína e inhibiendo la hidrólisis de ATP. Laniquidar modifica la conformación de los dominios transmembrana de la proteína, que es crítica para su actividad, lo que conduce a la inhibición de su función. La reserpina obstruye el bolsillo de unión al sustrato, impidiendo así la unión inicial de los sustratos necesarios para el transporte. La progesterona demuestra su acción inhibidora uniéndose a sitios reguladores de la proteína, reduciendo así su actividad ATPasa. La ciclosporina A puede unirse directamente al dominio de unión de ATP, una acción crítica que resulta en la inhibición de la hidrólisis de ATP, que es vital para la transferencia de energía durante el transporte de sustratos. La glibenclamida obstruye los sitios de unión al ATP, lo que provoca una disminución de la actividad catalítica de la proteína. Por último, la rifampicina se une preferentemente al cassette de unión al ATP, subfamilia A, miembro 15, interrumpiendo el ciclo de transporte típico. Cada una de estas sustancias químicas, a través de su interacción única con la proteína, sirve para inhibir la función normal del casete de unión a ATP, subfamilia A, miembro 15, dirigiéndose a su actividad ATPasa o alterando la conformación de la proteína necesaria para el transporte de sustratos.