Os inibidores da supervilina pertencem a uma classe de compostos químicos que têm merecido grande atenção no domínio da biologia molecular e da biologia celular. Estes inibidores têm como alvo específico a supervilina, uma proteína multifuncional encontrada em vários tipos de células, particularmente nas células musculares e no sistema nervoso. A própria supervilina desempenha um papel crucial na regulação da dinâmica do citoesqueleto de actina, da adesão celular e da motilidade celular. A classe química dos inibidores da supervilina foi concebida para modular a função da supervilina, o que, por sua vez, pode ter efeitos de grande alcance em vários processos celulares.
Os inibidores da supervilina são concebidos para perturbar as interacções e a afinidade de ligação entre a supervilina e os seus parceiros de ligação celular. Esta perturbação pode resultar em alterações na organização e estabilidade do citoesqueleto de actina, que é essencial para manter a forma da célula, a motilidade celular e o transporte intracelular. Ao inibir a supervilina, estes compostos podem perturbar o intrincado equilíbrio das actividades celulares, conduzindo a alterações na morfologia e no comportamento das células. Os investigadores têm vindo a explorar a utilização de inibidores da supervilina como ferramentas valiosas em experiências de biologia celular para elucidar os mecanismos precisos subjacentes à motilidade celular e à dinâmica do citoesqueleto.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Liga-se às extremidades farpadas dos filamentos de actina, impedindo a polimerização e afectando assim potencialmente a interação da supervilina com o citoesqueleto de actina. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Sequestra monómeros de G-actina, interrompendo a polimerização da actina e alterando potencialmente a dinâmica da actina mediada pela supervilina. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
Inibe a cinase da cadeia leve da miosina, o que pode alterar a motilidade e a tensão celular, processos em que a supervilina pode desempenhar um papel. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Inibe a ROCK (proteína cinase associada à Rho), que está envolvida na estabilização dos filamentos de actina; isto pode afetar indiretamente o papel da supervilina nas estruturas de actina. | ||||||
(S)-(−)-Blebbistatin | 856925-71-8 | sc-204253 sc-204253A sc-204253B sc-204253C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $71.00 $260.00 $485.00 $949.00 | ||
Inibe a atividade da ATPase da miosina II, alterando potencialmente os processos contrácteis em que a supervilina possa estar envolvida. | ||||||
ATM/ATR Kinase Inhibitor Inhibitor | 905973-89-9 | sc-202964 | 5 mg | $104.00 | 8 | |
Inibe a montagem da actina mediada pela formin, alterando potencialmente a dinâmica da actina e a associação da supervilina aos filamentos de actina. | ||||||
CK 666 | 442633-00-3 | sc-361151 sc-361151A | 10 mg 50 mg | $315.00 $1020.00 | 5 | |
Inibe o complexo Arp2/3, que está envolvido na nucleação da actina, afectando potencialmente o papel da supervilina na organização do citoesqueleto de actina. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Estabiliza os filamentos de actina e pode induzir a polimerização da actina, o que pode afetar as actividades de modulação da actina da supervilina. | ||||||
Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | $48.00 $122.00 $432.00 $812.00 | 4 | |
Inibe o complexo ARP2/3 ativado por N-WASP, afectando potencialmente a dinâmica da actina e as interações da supervilina com o citoesqueleto. | ||||||
Chelerythrine chloride | 3895-92-9 | sc-3547 sc-3547A | 5 mg 25 mg | $88.00 $311.00 | 17 | |
Inibe a proteína quinase C, que está envolvida na organização do citoesqueleto de actina, o que pode afetar indiretamente a função da supervilina. |