Date published: 2026-8-19

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HSP 90α Antikörper (F-2): sc-515081

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Datenblätter
  • HSP 90 alpha Antikörper F-2 ist ein Maus monoklonales IgG1 κ HSP 90α Antikörper, verwendet in 18 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 200 µg/ml
  • gezogen gegen die Aminosäuresequenz 342-382 lokalisiert innerhalb einer internen Region von HSP 90α aus der Spezies human
  • HSP 90 alpha Antikörper (F-2) ist empfohlen für die Detektion von HSP 90α aus der Spezies mouse, rat und human per WB, IP, IF, IHC(P) und ELISA
  • Anti-HSP 90 alpha Antikörper (F-2) ist erhältlich als Konjugat mit Agarose für IP; HRP für WB, IHC(P) und ELISA; und entweder mit Phycoerythrin oder FITC für IF, IHC(P) und FCM
  • auch erhältlich als Konjugat mit Alexa Fluor® 488, Alexa Fluor® 546, Alexa Fluor® 594 oder Alexa Fluor® 647 für IF, IHC(P) und FCM
  • auch erhältlich als Konjugat mit Alexa Fluor® 680 oder Alexa Fluor® 790 für WB (NIR), IF und FCM
  • m-IgG Fc BP-HRP und m-IgG1 BP-HRP sind die bevorzugten sekundären Nachweisreagenzien für HSP 90α Antikörper (F-2) for WB and IHC(P) applications. Diese Reagenzien werden jetzt in Bündeln mit HSP 90α Antikörper (F-2) angeboten(siehe Bestellinformationen unten).
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Der HSP 90α-Antikörper (F-2) ist ein monoklonaler IgG1-Kappa-Leichtketten-Antikörper der Maus, der das HSP 90-Alpha-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF), Immunhistochemie und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist ). Der anti-HSP 90α-Antikörper (F-2) ist sowohl in nicht konjugierter als auch in verschiedenen konjugierten Formen erhältlich, darunter Agarose, Meerrettichperoxidase (HRP), Phycoerythrin (PE), Fluoresceinisothiocyanat (FITC) und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Das HSP 90-Alpha-Protein spielt eine entscheidende Rolle als molekulares Chaperon, das bei der korrekten Faltung und Stabilisierung zahlreicher Client-Proteine hilft, darunter Steroidhormonrezeptoren und Kinasen, die für die zelluläre Signalübertragung und Stressreaktionen von entscheidender Bedeutung sind. Diese Chaperonaktivität ist besonders wichtig für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase unter Stressbedingungen wie Hitzeschock oder oxidativem Stress, bei denen HSP 90-Alpha dazu beiträgt, die Aggregation und Fehlfaltung anderer Proteine zu verhindern. Darüber hinaus bildet HSP 90 alpha Komplexe mit verschiedenen Co-Chaperonen wie p60/stip1 und p23, die die Aktivität und die Interaktionen mit Client-Proteinen weiter regulieren. Die Fähigkeit von HSP 90 alpha, wichtige Signalproteine zu modulieren, unterstreicht die Bedeutung in der Krebsbiologie, da die Stabilität und Funktion vieler onkogener Proteine von HSP 90 alpha abhängt, was dieses Protein zu einem potenziellen Ziel für therapeutische Interventionen macht.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

HSP 90α Antikörper (F-2) Literaturhinweise:

  1. PKC epsilon ist ein einzigartiger Regulator für das hsp90 beta-Gen bei der Hitzeschockreaktion.  |  Wu, JM., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 51143-9. PMID: 14532285
  2. HSP90 und die Anstandsdamen von Krebs.  |  Whitesell, L. and Lindquist, SL. 2005. Nat Rev Cancer. 5: 761-72. PMID: 16175177
  3. Hsp90 fördert die schnelle Evolution neuer Eigenschaften: Arzneimittelresistenz bei verschiedenen Pilzen.  |  Cowen, LE. and Lindquist, S. 2005. Science. 309: 2185-9. PMID: 16195452
  4. Modulierung der Funktionen des molekularen Chaperons Hsp90 durch reversible Acetylierung.  |  Aoyagi, S. and Archer, TK. 2005. Trends Cell Biol. 15: 565-7. PMID: 16199163
  5. Die HSP90-Genfamilie im menschlichen Genom: Einblicke in ihre Divergenz und Evolution.  |  Chen, B., et al. 2005. Genomics. 86: 627-37. PMID: 16269234
  6. Hsp90: ein Chaperon für die Proteinfaltung und Genregulierung.  |  Zhao, R. and Houry, WA. 2005. Biochem Cell Biol. 83: 703-10. PMID: 16333321
  7. Hsp90 reguliert die Aktivierung des Interferon-Regulationsfaktors 3 und die Stabilisierung von TBK-1 in Sendai-Virus-infizierten Zellen.  |  Yang, K., et al. 2006. Mol Biol Cell. 17: 1461-71. PMID: 16394098
  8. Substrattransfer von dem Chaperon Hsp70 zu Hsp90.  |  Wegele, H., et al. 2006. J Mol Biol. 356: 802-11. PMID: 16403523
  9. Modulation der Chaperonfunktion und Cochaperon-Interaktion durch Novobiocin in der C-terminalen Domäne von Hsp90: Nachweis, dass Cumarin-Antibiotika die Hsp90-Dimerisierung stören.  |  Allan, RK., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 7161-71. PMID: 16421106

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ProduktKatalog #EINHEITPreisANZAHLFavoriten

HSP 90α Antikörper (F-2)

sc-515081
200 µg/ml
$322.00

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sc-515081 AF546
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sc-515081 AF594
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200 µg/ml
$364.00

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sc-515081 AF680
200 µg/ml
$364.00

HSP 90α Antikörper (F-2) Alexa Fluor® 790

sc-515081 AF790
200 µg/ml
$364.00