Inhibiteurs Rsk-1

Le Ro 31-8220 est un inhibiteur sélectif de Rsk-1, une sérine/thréonine kinase impliquée dans diverses voies de signalisation. Il perturbe la phosphorylation des substrats cibles, modulant ainsi les effets en aval sur la croissance et la survie des cellules. Le composé présente des interactions de liaison uniques qui stabilisent la conformation inactive de Rsk-1, influençant ainsi son activité catalytique. Son profil cinétique révèle un mécanisme d'inhibition compétitif, soulignant sa spécificité et sa puissance dans la perturbation des cascades de signalisation médiées par les kinases.

Le Fasudil, sel monohydrochloride, agit comme un puissant inhibiteur de Rsk-1, en s'engageant dans des interactions moléculaires spécifiques qui modifient la conformation de l'enzyme. Ce composé présente une capacité unique à interférer avec le site de liaison de l'ATP, entravant ainsi efficacement le processus de phosphorylation. Sa cinétique de réaction suggère un modèle d'inhibition non compétitif, permettant une modulation nuancée de l'activité de la kinase. La solubilité et la stabilité du composé dans divers environnements renforcent encore sa dynamique d'interaction au sein des voies cellulaires.

L'agéladine A, TFA cible sélectivement Rsk-1 grâce à un mécanisme de liaison unique qui stabilise une conformation inactive de la kinase. Ce composé présente une affinité distincte pour le domaine régulateur de l'enzyme, perturbant son interaction avec les molécules de signalisation en amont. La cinétique de l'Agéladine A révèle un schéma d'inhibition mixte, permettant des effets à la fois compétitifs et non compétitifs sur la phosphorylation du substrat. Son profil de solubilité robuste facilite l'absorption cellulaire efficace, ce qui renforce son potentiel de modulation dans les cascades de signalisation.

Composé synthétique ciblant RSK-1 et RSK-2 en se liant à leur domaine kinase N-terminal.

BI-D1870 est un inhibiteur sélectif de Rsk-1 qui agit par le biais d'un mécanisme de modulation allostérique unique, modifiant la dynamique conformationnelle de l'enzyme. Ce composé se lie préférentiellement au site actif de la kinase, empêchant l'accès au substrat et bloquant efficacement les événements de phosphorylation. Son interaction avec l'enzyme se caractérise par une association rapide et une dissociation plus lente, ce qui indique une forte affinité. En outre, BI-D1870 présente des propriétés physicochimiques favorables, ce qui renforce sa stabilité dans divers environnements.

Le BRD 7389 est un puissant inhibiteur de Rsk-1, qui se distingue par sa capacité à perturber l'activité catalytique de l'enzyme en se liant de manière compétitive au site ATP. Ce composé présente un profil cinétique unique, avec un taux d'activation rapide et un taux de désactivation prolongé, ce qui suggère une forte interaction avec l'enzyme. Ses caractéristiques structurelles facilitent les liaisons hydrogène spécifiques et les interactions hydrophobes, ce qui améliore la sélectivité. En outre, les caractéristiques de solubilité du BRD 7389 permettent un engagement efficace dans divers essais biochimiques.

Initialement inhibiteur de la PKCβ, il inhibe également la RSK-1 parmi d'autres kinases.

Connu comme un inhibiteur de mTOR, il a également été rapporté qu'il inhibe RSK-1 et RSK-2.

Inhibiteur réversible et ATP-compétitif de RSK-1 et RSK-2, utilisé en recherche.