Inhibiteurs OTTMUSG00000016887

Les inhibiteurs courants de l'OTTMUSG00000016887 comprennent, entre autres, la trichostatine A CAS 58880-19-6, le butyrate de sodium CAS 156-54-7, l'acide hydroxamique de suberoylanilide CAS 149647-78-9, le panobinostat CAS 404950-80-7 et l'acide valproïque CAS 99-66-1.

Le membre de la famille Histone cluster 2 joue un rôle essentiel dans la structure de la chromatine et la régulation des gènes. Les inhibiteurs chimiques énumérés ci-dessus sont principalement des inhibiteurs de l'histone désacétylase, dont on suppose qu'ils ciblent cette protéine en modifiant son état d'acétylation, qui à son tour influence l'architecture et la fonction de la chromatine. La trichostatine A, le butyrate de sodium, le vorinostat, le panobinostat et l'acide valproïque, en inhibant les histones désacétylases, entraînent une acétylation accrue des histones, y compris des membres de la famille du cluster 2 des histones. Cette acétylation accrue pourrait perturber la structure compacte normale de la chromatine, essentielle à la régulation de l'expression des gènes et à la dynamique de la chromatine, altérant ainsi potentiellement la fonction du membre de la famille du groupe d'histones 2.

En outre, des inhibiteurs tels que Romidepsin, Belinostat, Entinostat, Tacedinaline, Quisinostat, Mocetinostat et Givinostat fonctionnent de manière similaire, en maintenant des niveaux d'acétylation plus élevés sur les protéines histones. Cette altération de la structure de la chromatine peut affecter la fonctionnalité des membres de la famille du groupe d'histones 2 dans le remodelage de la chromatine et la régulation des gènes. Le thème commun à tous ces inhibiteurs est leur capacité à perturber la structure et la fonction normales de la chromatine, ce qui est crucial pour le rôle des membres de la famille du groupe d'histones 2. Ces inhibiteurs potentiels servent de points de départ à des recherches plus approfondies sur la modulation de l'activité des membres de la famille du groupe d'histones 2 dans un contexte cellulaire. Il est important de souligner qu'il n'est pas directement prouvé que ces inhibiteurs inhibent le membre de la famille histone cluster 2, mais qu'ils ont été sélectionnés sur la base de leur action connue sur des voies qui pourraient logiquement influencer son activité ou sa fonction.