Les inhibiteurs de LYSMD4 appartiennent à une classe unique de composés qui ciblent spécifiquement la protéine 4 à domaine LysM (LYSMD4). Les protéines LYSMD sont une sous-famille de protéines caractérisées par la présence du domaine LysM (motif lysine), qui est généralement impliqué dans les interactions protéine-glucide et protéine-protéine. La protéine LYSMD4, en particulier, est impliquée dans divers processus cellulaires qui impliquent la reconnaissance et la liaison d'hydrates de carbone ou de glycanes spécifiques. Les inhibiteurs de LYSMD4 agissent généralement en interférant avec ces interactions, modifiant ainsi la signalisation en aval ou les voies biochimiques qui dépendent du rôle de LYSMD4 dans la communication cellulaire ou la reconnaissance moléculaire. La structure chimique des inhibiteurs de LYSMD4 est généralement conçue pour imiter les interactions de liaison entre LYSMD4 et ses ligands naturels, impliquant souvent des motifs moléculaires qui entrent en compétition avec les sites de liaison aux hydrates de carbone. Ces inhibiteurs présentent souvent une spécificité élevée en raison des exigences d'interaction précises du domaine LysM, ce qui les rend idéaux pour sonder les mécanismes moléculaires de l'activité de LYSMD4 dans les systèmes biologiques. Les chercheurs en biologie structurale et en biochimie se concentrent sur l'élucidation de la cinétique de liaison et de la géométrie moléculaire de ces inhibiteurs, en explorant comment de petites modifications de la structure chimique peuvent influencer leur capacité à se lier efficacement à LYSMD4. En étudiant la dynamique moléculaire complexe de ces inhibiteurs, les scientifiques acquièrent des connaissances plus approfondies sur les réseaux de régulation complexes qui impliquent des domaines de liaison aux hydrates de carbone, offrant ainsi une mine d'informations sur la communication cellulaire, la reconnaissance moléculaire et la modulation des voies biochimiques.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
IKK-2 Inhibitor IV | 507475-17-4 | sc-203083 | 500 µg | $130.00 | 12 | |
Peut potentiellement réguler les voies NF-kB qui peuvent être en interaction avec les protéines à domaine LysM. | ||||||
BAY 11-7082 | 19542-67-7 | sc-200615B sc-200615 sc-200615A | 5 mg 10 mg 50 mg | $61.00 $83.00 $349.00 | 155 | |
Inhibiteur de l'activation du NF-kB, interagissant potentiellement avec les processus liés à la LysM. | ||||||
Pyrrolidinedithiocarbamic acid ammonium salt | 5108-96-3 | sc-203224 sc-203224A | 5 g 25 g | $32.00 $63.00 | 11 | |
Inhibiteur de NF-kB pouvant influencer les activités associées à LysM. | ||||||
NFκB Activation Inhibitor II, JSH-23 | 749886-87-1 | sc-222061 sc-222061C sc-222061A sc-222061B | 5 mg 10 mg 50 mg 100 mg | $210.00 $252.00 $1740.00 $1964.00 | 34 | |
Inhibiteur de la translocation nucléaire du NF-kB, affectant la signalisation liée au domaine LysM. | ||||||
BAY 11-7085 | 196309-76-9 | sc-202490 sc-202490A | 10 mg 50 mg | $122.00 $516.00 | 55 | |
Inhibiteur qui empêche la phosphorylation de l'IκBα induite par les cytokines, affectant potentiellement LysM. | ||||||
IMD 0354 | 978-62-1 | sc-203084 | 5 mg | $199.00 | 3 | |
Inhibiteur d'IKKβ qui peut potentiellement interférer avec les processus des protéines du domaine LysM. | ||||||
ML 120B Dihydrochloride | 783348-36-7 (free base) | sc-487759 | 5 mg | $380.00 | ||
inhibiteur spécifique de l'IKKβ, pourrait affecter les voies liées aux protéines du domaine LysM. | ||||||
QNZ | 545380-34-5 | sc-200675 | 1 mg | $115.00 | 12 | |
Bloque l'activation du NF-kB et pourrait affecter indirectement la signalisation liée au LysM. | ||||||
Capsazepine | 138977-28-3 | sc-201098 sc-201098A | 5 mg 25 mg | $145.00 $450.00 | 11 | |
Bloque l'activation du NF-kB et pourrait influencer les activités des protéines du domaine LysM. | ||||||
Wedelolactone | 524-12-9 | sc-200648 sc-200648A | 1 mg 5 mg | $108.00 $330.00 | 8 | |
Inhibiteur de l'IKK qui pourrait croiser les voies où les protéines à domaine LysM jouent un rôle. | ||||||