Inhibiteurs cathepsin C

Les inhibiteurs courants de la cathepsine C comprennent, entre autres, la chymostatine CAS 9076-44-2, la Z-Leu-Val-Gly-diazométhylcétone CAS 119670-30-3 et le CA-074 CAS 134448-10-5.

La cathepsine C, également connue sous le nom de dipeptidyl peptidase I (DPPI), est une protéase à cystéine lysosomale qui joue un rôle crucial dans le traitement et l'activation de plusieurs autres protéases lysosomales, en particulier les enzymes de la famille des cathepsines. Cette activation protéolytique est essentielle au fonctionnement normal de divers processus cellulaires, notamment la dégradation des protéines, la régulation de la réponse immunitaire et le remodelage des tissus. La cathepsine C est synthétisée sous forme de précurseur inactif et subit une transformation autocatalytique pour générer l'enzyme mature et active. L'une de ses principales fonctions est de cliver les dipeptides de l'extrémité N-terminale d'autres précurseurs de cathepsine, en éliminant un propeptide inhibiteur et en les convertissant ainsi en leurs formes actives enzymatiques.

L'inhibition de la cathepsine C peut perturber l'activation des protéases lysosomales et, par la suite, avoir un impact sur la machinerie protéolytique cellulaire. Bien que les mécanismes d'inhibition puissent varier, ils impliquent souvent de cibler le site actif de la cathepsine C ou d'interférer avec son traitement autocatalytique. L'inhibition peut conduire à l'accumulation de précurseurs inactifs de la cathepsine et à une réduction subséquente de l'activité des enzymes cathepsines en aval. Cette perturbation de l'activation des protéases peut avoir des conséquences considérables sur les processus cellulaires, notamment la dégradation des protéines, la présentation des antigènes et la régulation de la réponse immunitaire. Il est essentiel de comprendre le rôle de la cathepsine C et son inhibition pour élucider l'interaction complexe des protéases lysosomales et leur impact sur l'homéostasie cellulaire et la fonction immunitaire.