Les activateurs chimiques de la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 jouent un rôle important dans l'amélioration de sa fonction enzymatique. La S-Adénosylméthionine, en tant que donneur primaire de groupe méthyle, joue un rôle central dans le processus de méthylation. Sa disponibilité influence directement l'activité de l'enzyme; ainsi, les substances qui augmentent sa concentration peuvent également augmenter l'activité de la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2. La méthionine sert de précurseur à la S-Adénosylméthionine et augmente la capacité de méthylation, soutenant ainsi la fonction de l'enzyme. L'acide folique participe au métabolisme unicarboné, qui est crucial pour la génération de donneurs de méthyle tels que la S-Adénosylméthionine, améliorant ainsi le processus de méthylation. De même, la méthylcobalamine joue un rôle essentiel en agissant comme cofacteur de la méthionine synthase, une enzyme qui aide à régénérer la méthionine à partir de l'homocystéine et, à son tour, soutient la production de S-Adénosylméthionine.
D'autres produits chimiques, tels que le sulfate d'ammonium, contribuent à améliorer la solubilité et la stabilité de l'enzyme, ce qui peut entraîner une augmentation de son activité. Le chlorure de cobalt(II) et le chlorure de magnésium sont des cofacteurs qui peuvent stabiliser la structure de l'enzyme et renforcer son activité. Le sulfate de zinc est essentiel au maintien de l'intégrité structurelle de nombreuses enzymes, y compris la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2, favorisant ainsi son activation. L'adénosine triphosphate (ATP) fournit le groupe adénosyle pour la synthèse de la S-Adénosylméthionine, soutenant indirectement la capacité de méthylation de l'enzyme. Le phosphate de pyridoxal et le chlorhydrate de bétaïne peuvent contribuer à l'augmentation des taux de S-Adénosylméthionine, le premier agissant comme cofacteur dans le métabolisme des acides aminés et le second fournissant des groupes méthyles pour la reméthylation de l'homocystéine en méthionine. Enfin, le Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) est impliqué dans des réactions d'oxydoréduction qui peuvent modifier l'environnement intracellulaire, ce qui peut avoir un effet favorable sur l'activité enzymatique. Ensemble, ces substances chimiques facilitent le fonctionnement optimal de la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 en assurant la disponibilité et le bon fonctionnement des composants et cofacteurs essentiels.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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Ademetionine | 29908-03-0 | sc-278677 sc-278677A | 100 mg 1 g | $180.00 $655.00 | 2 | |
La S-Adénosylméthionine sert de donneur de méthyle dans les réactions de méthylation et peut activer la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 en fournissant le groupe méthyle nécessaire à son activité enzymatique sur le substrat de l'ARNr. | ||||||
Ammonium Sulfate | 7783-20-2 | sc-29085A sc-29085 sc-29085B sc-29085C sc-29085D sc-29085E | 500 g 1 kg 2 kg 5 kg 10 kg 22.95 kg | $10.00 $20.00 $30.00 $40.00 $60.00 $100.00 | 9 | |
Le sulfate d'ammonium peut favoriser la réaction de méthylation en améliorant la solubilité et la stabilité de protéines telles que la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2, augmentant ainsi potentiellement son activité fonctionnelle. | ||||||
Folic Acid | 59-30-3 | sc-204758 | 10 g | $72.00 | 2 | |
L'acide folique est impliqué dans le métabolisme du carbone unique, qui est crucial pour les processus de méthylation. Sa présence peut augmenter les niveaux de donneurs de méthyle, activant ainsi la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 en augmentant la disponibilité du substrat. | ||||||
Cobalt(II) chloride | 7646-79-9 | sc-252623 sc-252623A | 5 g 100 g | $63.00 $173.00 | 7 | |
Le chlorure de cobalt(II) peut agir comme cofacteur et stabiliser la structure tridimensionnelle de certaines enzymes, ce qui pourrait conduire à l'activation de la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 en favorisant une conformation correcte de l'enzyme. | ||||||
Mecobalamin | 13422-55-4 | sc-211781 | 10 mg | $300.00 | ||
La méthylcobalamine sert de cofacteur à la méthionine synthase et peut indirectement favoriser la génération de S-Adénosylméthionine, activant ainsi la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 en assurant un transfert efficace du groupe méthyle. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
Le NAD+ peut participer à des réactions d'oxydoréduction susceptibles d'influencer le potentiel de méthylation de la cellule, ce qui pourrait activer la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 en modifiant favorablement l'environnement intracellulaire. | ||||||
L-Methionine | 63-68-3 | sc-394076 sc-394076A sc-394076B sc-394076C sc-394076D sc-394076E | 25 g 100 g 250 g 1 kg 5 kg 10 kg | $33.00 $36.00 $56.00 $148.00 $566.00 $1081.00 | ||
La méthionine est un précurseur de la S-Adénosylméthionine et peut renforcer la capacité de méthylation de la cellule, contribuant directement à l'activation de la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 en augmentant la disponibilité des donneurs de méthyle. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Le chlorure de magnésium peut agir comme cofacteur pour de nombreuses enzymes, y compris les méthyltransférases. Il peut activer la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 en facilitant le bon fonctionnement de l'enzyme. | ||||||
Adenosine 5′-Triphosphate, disodium salt | 987-65-5 | sc-202040 sc-202040A | 1 g 5 g | $38.00 $74.00 | 9 | |
L'ATP participe à la formation de la S-Adénosylméthionine en fournissant le groupe adénosyle et peut donc activer indirectement la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 en contribuant à la synthèse du donneur de méthyle. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Le sulfate de zinc peut servir d'oligo-élément essentiel au bon pliage et au bon fonctionnement de nombreuses enzymes, activant potentiellement la base méthyltransférase de l'ARNr 25S 2 en assurant son intégrité structurelle. |