Los inhibidores químicos de ZNF552 pueden interferir en su función a través de varios mecanismos, principalmente dirigiéndose a los dominios de los dedos de zinc que son cruciales para la capacidad de unión al ADN de la proteína. El disulfiram y el clioquinol, por ejemplo, son quelantes de metales que pueden unirse a los iones de zinc. Al secuestrar el zinc, estos compuestos impiden el correcto plegamiento y configuración estructural de los dedos de zinc de ZNF552, esenciales para su interacción con el ADN. Del mismo modo, la 1,10-fenantrolina y el TPEN también funcionan como quelantes de metales, lo que puede provocar la alteración de los dominios de dedos de zinc de ZNF552, inhibiendo así la capacidad de unión al ADN de la proteína.
Además, otros compuestos como el Ebselen y el Thiomersal actúan sobre los residuos de cisteína de la proteína. El ebseleno, un compuesto a base de selenio, puede oxidar estos residuos, lo que podría provocar un cambio conformacional en la ZNF552, impidiéndole desempeñar sus funciones reguladoras. El tiomersal tiene afinidad por los grupos sulfhidrilo y puede unirse a regiones ricas en cisteína dentro del ZNF552, lo que puede provocar la alteración de su estructura y la inhibición de su actividad. Por otra parte, el cloruro de cadmio puede sustituir al zinc en los motivos de dedos de zinc, lo que podría dar lugar a un plegamiento incorrecto de ZNF552 y provocar la pérdida de su función.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Disulfiram | 97-77-8 | sc-205654 sc-205654A | 50 g 100 g | $52.00 $87.00 | 7 | |
El disulfiram puede quelar iones de zinc, alterando potencialmente los dominios de dedos de zinc de ZNF552, inhibiendo así su capacidad de unión al ADN. | ||||||
Clioquinol | 130-26-7 | sc-201066 sc-201066A | 1 g 5 g | $44.00 $113.00 | 2 | |
El clioquinol es un quelante de metales que puede unirse a los iones de zinc en los motivos de dedos de zinc de ZNF552, inhibiendo su función. | ||||||
Ebselen | 60940-34-3 | sc-200740B sc-200740 sc-200740A | 1 mg 25 mg 100 mg | $32.00 $133.00 $449.00 | 5 | |
El ebseleno es un compuesto a base de selenio que puede oxidar los residuos de cisteína, alterando potencialmente la estructura de las proteínas zinc finger como ZNF552 e inhibiendo su función. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
El piritionato de zinc puede alterar la homeostasis de los metales, afectando potencialmente a los dominios de dedos de zinc de ZNF552 e inhibiendo su función. | ||||||
1,10-Phenanthroline | 66-71-7 | sc-255888 sc-255888A | 2.5 g 5 g | $23.00 $31.00 | ||
La 1,10-fenantrolina quela iones metálicos y puede interferir con los dominios de dedos de zinc de ZNF552, lo que provoca la inhibición de su capacidad de unión al ADN. | ||||||
TPEN | 16858-02-9 | sc-200131 | 100 mg | $127.00 | 10 | |
TPEN (N,N,N',N'-Tetrakis(2-piridilmetil)etilendiamina) es un quelante de zinc que podría secuestrar zinc, necesario para los dominios de dedos de zinc de ZNF552, inhibiendo así su actividad. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
El cadmio puede sustituir al zinc en las proteínas zinc finger, alterando potencialmente la estructura y función de ZNF552, lo que conduce a su inhibición. | ||||||
PAC 1 | 315183-21-2 | sc-203174 sc-203174A | 10 mg 50 mg | $129.00 $525.00 | 1 | |
PAC-1 activa indirectamente la procaspasa-3 a caspasa-3, lo que puede conducir a la degradación de varias proteínas, incluyendo potencialmente ZNF552, inhibiendo así su función. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
La triptolida inhibe los factores de transcripción y podría interferir con las actividades reguladoras de la transcripción de ZNF552, lo que provocaría su inhibición. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
MG132 es un inhibidor del proteasoma que podría conducir a una mayor degradación de las proteínas ZNF552 mal plegadas o dañadas, inhibiendo su función. | ||||||