Les inhibiteurs chimiques de ZNF552 peuvent interférer avec sa fonction par différents mécanismes, principalement en ciblant les domaines à doigt de zinc qui sont cruciaux pour la capacité de la protéine à se lier à l'ADN. Le disulfirame et le clioquinol, par exemple, sont des chélateurs de métaux qui peuvent se lier aux ions zinc. En séquestrant le zinc, ces composés empêchent le repliement correct et la configuration structurelle des motifs à doigt de zinc de ZNF552, qui sont essentiels à son interaction avec l'ADN. De même, la 1,10-phénanthroline et le TPEN fonctionnent également comme des chélateurs de métaux, ce qui peut entraîner la perturbation des domaines à doigt de zinc de ZNF552, inhibant ainsi la capacité de la protéine à se lier à l'ADN.
En outre, d'autres composés tels que l'Ebselen et le Thiomersal ciblent les résidus de cystéine dans la protéine. L'Ebselen, un composé à base de sélénium, peut oxyder ces résidus, ce qui pourrait entraîner un changement de conformation de ZNF552, l'empêchant de remplir ses fonctions régulatrices. Le thiomersal a une affinité pour les groupes sulfhydryles et peut se lier aux régions riches en cystéine de ZNF552, ce qui peut entraîner une modification de sa structure et une inhibition de son activité. Le chlorure de cadmium, quant à lui, peut remplacer le zinc dans les motifs à doigt de zinc, ce qui pourrait entraîner un mauvais repliement de ZNF552 et une perte de fonction.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $127.00 $572.00 $4090.00 $20104.00 | 20 | |
La Withaferin A est connue pour se lier aux résidus de cystéine dans les protéines. Elle peut se lier aux motifs en doigt de zinc de ZNF552, perturbant ainsi sa structure et sa fonction. | ||||||