Os inibidores químicos da ZNF552 podem interferir com a sua função através de vários mecanismos, principalmente visando os domínios do dedo de zinco que são cruciais para a capacidade de ligação ao ADN da proteína. O dissulfiram e o clioquinol, por exemplo, são quelantes de metais que podem ligar-se a iões de zinco. Ao sequestrarem o zinco, estes compostos impedem a dobragem adequada e a configuração estrutural dos motivos do dedo de zinco da ZNF552, que são essenciais para a sua interação com o ADN. Do mesmo modo, a 1,10-fenantrolina e a TPEN também funcionam como quelantes de metais, podendo levar à rutura dos domínios do dedo de zinco da ZNF552, inibindo assim a capacidade de ligação da proteína ao ADN.
Além disso, outros compostos, como o Ebselen e o Thiomersal, têm como alvo os resíduos de cisteína da proteína. O Ebselen, um composto à base de selénio, pode oxidar estes resíduos, o que pode levar a uma alteração conformacional da ZNF552, impedindo-a de desempenhar as suas funções reguladoras. O tiomersal tem afinidade por grupos sulfidrilo e pode ligar-se a regiões ricas em cisteína no ZNF552, o que pode resultar na alteração da sua estrutura e na inibição da sua atividade. O cloreto de cádmio, por outro lado, pode substituir o zinco nos motivos do dedo de zinco, o que pode resultar na dobragem incorrecta do ZNF552 e levar à perda de função.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $127.00 $572.00 $4090.00 $20104.00 | 20 | |
Sabe-se que a withaferina A se liga a resíduos de cisteína nas proteínas. Pode ligar-se aos motivos de dedo de zinco no ZNF552, perturbando a sua estrutura e função. |