ZIP3 Inhibidores
Los inhibidores comunes de ZIP3 incluyen, entre otros, la biotina MTSEA CAS 162758-04-5, la α-yodoacetamida CAS 144-48-9, la N-etilmaleimida CAS 128-53-0, el óxido de fenilarsina CAS 637-03-6 y el cloruro de cadmio anhidro CAS 10108-64-2.
Los inhibidores químicos de la proteína transportadora de zinc ZIP3 pueden interferir con su función a través de varios mecanismos, principalmente dirigiéndose a residuos de cisteína y sitios de unión de zinc que son esenciales para la actividad de la proteína. La MTSEA, por ejemplo, modifica selectivamente los residuos de cisteína accesibles, que son cruciales para la integridad estructural de ZIP3. Al alquilarse estos residuos, la MTSEA puede inhibir ZIP3 alterando su integridad estructural o interfiriendo en su mecanismo de transporte de iones. Del mismo modo, la yodoacetamida y la N-etilmaleimida también alquilan residuos de cisteína, lo que puede conducir a la inhibición de la actividad de ZIP3 a través de la alteración conformacional. El óxido de fenilarsina, al unirse a ditioles vicinales dentro de la estructura de la proteína, puede inhibir la función de proteínas ricas en cisteína como ZIP3 si los grupos ditiol intactos son necesarios para su función.
Otros inhibidores afectan a la función de ZIP3 alterando la disponibilidad de zinc o imitando su unión. El cloruro de cadmio, por ejemplo, puede sustituir a los iones de zinc en las proteínas, inhibiendo enzimas que requieren zinc como ZIP3 mediante inhibición competitiva. El TPEN, un quelante de zinc de alta afinidad, agota el sustrato necesario para la actividad de ZIP3, inhibiendo así su función. El DTNB, al reaccionar con grupos tiol libres, puede modificar grupos tiol esenciales e interrumpir la actividad de ZIP3. El piritionato de zinc altera la homeostasis del zinc, lo que puede inhibir indirectamente la actividad de transporte de zinc de ZIP3. Ziram, un pesticida ditiocarbamato, quela los iones de zinc, reduciendo potencialmente la disponibilidad de zinc para que ZIP3 lo transporte. El ácido dipicolínico, al quelar el zinc, priva a ZIP3 de su ion metálico esencial, lo que provoca una inhibición funcional. La quercetina puede inhibir los transportadores de iones metálicos al unirse a sitios de unión a metales, lo que sugiere que podría alterar el sitio crítico de unión a metales de ZIP3. Por último, el ebseleno, con sus propiedades modificadoras de tioles, puede modificar grupos tioles específicos esenciales para la actividad de ZIP3 e inhibir su función.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
MTSEA Biotin | 162758-04-5 | sc-221960 | 10 mg | $209.00 | ||
La MTSEA modifica selectivamente los residuos de cisteína accesibles, y se sabe que ZIP3 tiene residuos de cisteína críticos dentro de su estructura que son importantes para la función. La alquilación de estos residuos por la MTSEA inhibiría el ZIP3 al alterar su integridad estructural o interferir en su mecanismo de transporte de iones. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
La yodoacetamida alquila residuos de cisteína en las proteínas, y si ZIP3 contiene residuos de cisteína críticos para su sitio activo o conformación estructural, la modificación por yodoacetamida resultaría en la inhibición de la actividad de ZIP3 debido a la alteración conformacional. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
La N-etilmaleimida reacciona con los grupos sulfhidrilo libres de los residuos de cisteína. Si ZIP3 depende de la reactividad de tales residuos para el transporte de zinc, la modificación covalente por N-etilmaleimida inhibiría la función de la proteína. | ||||||
Phenylarsine oxide | 637-03-6 | sc-3521 | 250 mg | $40.00 | 4 | |
El óxido de fenilarsina se une a los ditioles vicinales dentro de la estructura de las proteínas y se utiliza habitualmente para inhibir la función de las proteínas ricas en cisteína. Si ZIP3 requiere grupos ditiol intactos para su función, la unión por Óxido de Fenilarsina inhibiría su actividad. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Los iones de cadmio pueden sustituir a los iones de zinc en las proteínas y pueden servir como potentes inhibidores de las enzimas que requieren zinc. Si la función de ZIP3 implica la unión o el transporte de zinc, los iones de cadmio podrían inhibir directamente este proceso por inhibición competitiva. | ||||||
TPEN | 16858-02-9 | sc-200131 | 100 mg | $127.00 | 10 | |
El TPEN (N,N,N',N'-Tetrakis(2-piridilmetil)etilendiamina) es un quelante de zinc de alta afinidad. Si la actividad de ZIP3 implica la manipulación del zinc, la quelación del zinc por TPEN inhibiría la función de ZIP3 al agotar su sustrato. | ||||||
5,5′-Dithio-bis-(2-nitrobenzoic Acid) | 69-78-3 | sc-359842 | 5 g | $78.00 | 3 | |
El DTNB (ácido 5,5'-ditiobis(2-nitrobenzoico)) reacciona con los grupos tiol libres de las proteínas. Si el ZIP3 tiene grupos tiol esenciales para su actividad, el DTNB inhibiría el ZIP3 modificando estos grupos, lo que alteraría su función. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
El piritionato de zinc es conocido por alterar la homeostasis del zinc y podría inhibir ZIP3 alterando las concentraciones de zinc que son necesarias para la función normal de la proteína, inhibiendo así indirectamente su actividad de transporte. | ||||||
2,6-Pyridinedicarboxylic acid | 499-83-2 | sc-238430 sc-238430A sc-238430B sc-238430C | 5 g 100 g 1 kg 10 kg | $33.00 $92.00 $714.00 $6457.00 | ||
El ácido dipicolínico es un ligando terdentado que puede quelar iones metálicos como el zinc. Si la actividad de ZIP3 depende del zinc, la quelación del zinc por el ácido dipicolínico provocaría una inhibición funcional al privar a ZIP3 de su ion metálico esencial. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
Se ha demostrado que la quercetina inhibe los transportadores de iones metálicos al unirse a sitios de unión a metales. Si la actividad de ZIP3 implica un sitio de unión a metales que es crítico para su función, la quercetina podría inhibir ZIP3 ocupando o alterando este sitio. | ||||||