Inhibiteurs ZIP3
Les inhibiteurs courants de ZIP3 comprennent notamment la biotine MTSEA CAS 162758-04-5, l'α-Iodoacétamide CAS 144-48-9, le N-Ethylmaleimide CAS 128-53-0, l'oxyde de phénylarsine CAS 637-03-6 et le chlorure de cadmium anhydre CAS 10108-64-2.
Les inhibiteurs chimiques de la protéine ZIP3, qui transporte le zinc, peuvent interférer avec sa fonction par divers mécanismes, principalement en ciblant les résidus cystéine et les sites de liaison au zinc qui sont essentiels à l'activité de la protéine. Le MTSEA, par exemple, modifie sélectivement les résidus cystéine accessibles, qui sont cruciaux pour l'intégrité structurelle de ZIP3. En alkylant ces résidus, le MTSEA peut inhiber le ZIP3 en perturbant son intégrité structurelle ou en interférant avec son mécanisme de transport d'ions. De même, l'iodoacétamide et le N-Ethylmaléimide alkylent également les résidus cystéine, ce qui peut conduire à l'inhibition de l'activité du ZIP3 par perturbation de sa conformation. L'oxyde de phénylarsine, en se liant aux dithiols vicinaux dans la structure de la protéine, peut inhiber la fonction des protéines riches en cystéine comme le ZIP3 si des groupes dithiols intacts sont nécessaires à sa fonction.
D'autres inhibiteurs affectent la fonction du ZIP3 en modifiant la disponibilité du zinc ou en imitant sa liaison. Le chlorure de cadmium, par exemple, peut remplacer les ions zinc dans les protéines et inhiber les enzymes nécessitant du zinc comme le ZIP3 par inhibition compétitive. Le TPEN, un chélateur du zinc à haute affinité, épuise le substrat nécessaire à l'activité de ZIP3, inhibant ainsi sa fonction. Le DTNB, en réagissant avec les groupes thiols libres, peut modifier les groupes thiols essentiels et perturber l'activité de ZIP3. La pyrithione zinc perturbe l'homéostasie du zinc, ce qui peut indirectement inhiber l'activité de transport du zinc de ZIP3. Le Ziram, un pesticide dithiocarbamate, chélate les ions zinc, réduisant potentiellement la disponibilité du zinc pour le transport de ZIP3. L'acide dipicolinique, en chélatant le zinc, prive le ZIP3 de son ion métallique essentiel, ce qui entraîne une inhibition fonctionnelle. La quercétine peut inhiber les transporteurs d'ions métalliques en se liant aux sites de liaison des métaux, ce qui suggère qu'elle pourrait modifier le site critique de liaison des métaux du ZIP3. Enfin, l'Ebselen, grâce à ses propriétés de thiol-modificateur, peut modifier des groupes thiol spécifiques essentiels à l'activité de ZIP3 et inhiber sa fonction.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
MTSEA Biotin | 162758-04-5 | sc-221960 | 10 mg | $209.00 | ||
Le MTSEA modifie sélectivement les résidus de cystéine accessibles, et l'on sait que la structure de ZIP3 comporte des résidus de cystéine critiques qui sont importants pour sa fonction. L'alkylation de ces résidus par le MTSEA inhiberait le ZIP3 en perturbant son intégrité structurelle ou en interférant avec son mécanisme de transport d'ions. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
L'iodoacétamide alkyle les résidus cystéine dans les protéines, et si ZIP3 contient des résidus cystéine essentiels à son site actif ou à sa conformation structurelle, la modification par l'iodoacétamide entraînerait l'inhibition de l'activité de ZIP3 en raison d'une perturbation de sa conformation. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
Le N-Ethylmaléimide réagit avec les groupes sulfhydryles libres sur les résidus de cystéine. Si ZIP3 dépend de la réactivité de ces résidus pour le transport du zinc, la modification covalente par le N-Ethylmaléimide inhiberait la fonction de la protéine. | ||||||
Phenylarsine oxide | 637-03-6 | sc-3521 | 250 mg | $40.00 | 4 | |
L'oxyde de phénylarsine se lie aux dithiols vicinaux dans la structure des protéines et est couramment utilisé pour inhiber la fonction des protéines riches en cystéine. Si ZIP3 a besoin de groupes dithiols intacts pour fonctionner, la liaison par l'oxyde de phénylarsine inhiberait son activité. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Les ions cadmium peuvent remplacer les ions zinc dans les protéines et peuvent servir d'inhibiteurs puissants des enzymes nécessitant du zinc. Si la fonction de ZIP3 implique la liaison ou le transport du zinc, les ions cadmium pourraient directement inhiber ce processus par inhibition compétitive. | ||||||
TPEN | 16858-02-9 | sc-200131 | 100 mg | $127.00 | 10 | |
Le TPEN (N,N,N',N'-Tétrakis(2-pyridylméthyl)éthylènediamine) est un chélateur du zinc à haute affinité. Si l'activité de ZIP3 implique la manipulation du zinc, la chélation du zinc par TPEN inhiberait la fonction de ZIP3 en épuisant son substrat. | ||||||
5,5′-Dithio-bis-(2-nitrobenzoic Acid) | 69-78-3 | sc-359842 | 5 g | $78.00 | 3 | |
Le DTNB (5,5'-Dithiobis(2-nitrobenzoic acid)) réagit avec les groupes thiols libres des protéines. Si le ZIP3 possède des groupes thiols essentiels à son activité, le DTNB inhiberait le ZIP3 en modifiant ces groupes, ce qui perturberait sa fonction. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Le zinc pyrithione est connu pour perturber l'homéostasie du zinc et pourrait inhiber ZIP3 en modifiant les concentrations de zinc nécessaires au fonctionnement normal de la protéine, ce qui inhiberait indirectement son activité de transport. | ||||||
2,6-Pyridinedicarboxylic acid | 499-83-2 | sc-238430 sc-238430A sc-238430B sc-238430C | 5 g 100 g 1 kg 10 kg | $33.00 $92.00 $714.00 $6457.00 | ||
L'acide dipicolinique est un ligand terdentate qui peut chélater des ions métalliques comme le zinc. Si l'activité du ZIP3 dépend du zinc, la chélation du zinc par l'acide dipicolinique entraînerait une inhibition fonctionnelle en privant le ZIP3 de son ion métallique essentiel. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
Il a été démontré que la quercétine inhibe les transporteurs d'ions métalliques en se liant aux sites de liaison des métaux. Si l'activité de ZIP3 implique un site de liaison aux métaux essentiel à sa fonction, la quercétine pourrait inhiber ZIP3 en occupant ou en modifiant ce site. | ||||||