Other Substrates

La aducina (Ser 726) es una proteína única que desempeña un papel fundamental en la organización del citoesqueleto y la señalización celular. Interactúa específicamente con los filamentos de actina, promoviendo su estabilización y agrupación. Esta proteína está implicada en varias vías celulares, influyendo en la forma y motilidad celular. Su fosforilación en Ser 726 modula su afinidad de unión, afectando a las cascadas de señalización y a las respuestas celulares, lo que pone de relieve su importancia en el mantenimiento de la arquitectura y la función celulares.

La aducina (Thr 445) es una proteína fundamental que influye en el ensamblaje y la estabilidad del citoesqueleto. Participa en interacciones específicas con la espectrina y la actina, facilitando la formación de complejos citoesqueléticos de membrana. La fosforilación en Thr 445 altera su conformación, aumentando su afinidad por los socios de unión y modulando las vías de señalización celular. Esta regulación dinámica subraya su papel en el mantenimiento de la integridad celular y la facilitación de las respuestas celulares a las señales ambientales.

Bad (Ser 112) es una molécula de señalización crítica que desempeña un papel en la apoptosis celular y las vías de supervivencia. Su estructura única permite interacciones específicas con varios socios proteicos, influyendo en las cascadas de señalización descendentes. La fosforilación en Ser 112 modula su conformación, aumentando su afinidad de unión y alterando su dinámica funcional. Este mecanismo regulador es esencial para mantener la homeostasis celular y responder a señales de estrés, lo que pone de relieve su importancia en las decisiones sobre el destino celular.

Bad (Ser 136) presenta distintas interacciones moleculares que influyen en su papel en la señalización celular. La fosforilación en Ser 136 altera su conformación, aumentando su afinidad por socios pro-apoptóticos al tiempo que modula las interacciones con factores de supervivencia. Este comportamiento dinámico afecta a la cinética de las vías apoptóticas, permitiendo una regulación precisa del destino celular. Sus características estructurales únicas facilitan la interacción crítica entre varias redes de señalización, subrayando su importancia en las respuestas celulares.

Bad (Ser 136) es un regulador fundamental de los procesos celulares gracias a su capacidad única de sufrir cambios conformacionales tras la fosforilación. Esta modificación no sólo aumenta su afinidad de unión a proteínas específicas, sino que también influye en la estabilidad de los complejos proteicos implicados en la apoptosis. Las distintas propiedades electrostáticas de Bad (Ser 136) facilitan las interacciones selectivas con otras moléculas de señalización, modulando así la cinética de las vías de señalización apoptótica y contribuyendo al intrincado equilibrio de la supervivencia y la muerte celular.

c-Jun (Ser 73) desempeña un papel crucial en la regulación transcripcional, especialmente en respuesta a señales de estrés. La fosforilación en este lugar favorece su dimerización con otros miembros de la familia AP-1, promoviendo la formación de complejos transcripcionalmente activos. Esta modificación altera la conformación de la proteína, afectando a su afinidad y especificidad de unión al ADN. Además, c-Jun (Ser 73) está implicado en la modulación de las respuestas celulares a los factores de crecimiento, influyendo en los patrones de expresión génica que impulsan la proliferación y diferenciación celular.

c-Myc (Thr 58/Ser 62) es un regulador fundamental del crecimiento y el metabolismo celular, y la fosforilación en estos sitios potencia su actividad transcripcional. Esta modificación facilita la interacción de c-Myc con diversos cofactores, alterando su estabilidad y promoviendo su unión a promotores de genes diana. El estado de fosforilación influye en la localización nuclear de c-Myc y en su capacidad para reclutar complejos de remodelación de la cromatina, modulando así la dinámica de expresión génica esencial para la progresión del ciclo celular y la reprogramación metabólica.

C/EBP β (Ser 105) desempeña un papel crucial en la diferenciación celular y la regulación de la respuesta inmunitaria. La fosforilación en Ser 105 potencia su actividad transcripcional al promover interacciones con coactivadores específicos y alterar su conformación. Esta modificación influye en su afinidad de unión al ADN, lo que repercute en la expresión de genes relacionados con la inflamación y el metabolismo. Además, el estado de fosforilación afecta a su estabilidad y localización subcelular, modulando así su dinámica funcional en diversas vías de señalización.

C/EBP β (Thr 217) es un regulador fundamental de los procesos metabólicos, que influye especialmente en el metabolismo de los lípidos y la homeostasis de la glucosa. La fosforilación en Thr 217 altera su conformación estructural, mejorando su interacción con la maquinaria transcripcional. Esta modificación puede modular su afinidad por secuencias específicas de ADN, ajustando así la expresión génica. Además, el estado de fosforilación en este lugar afecta a la estabilidad y localización de la proteína, influyendo en su papel en diversas cascadas de señalización celular.

El caldesmón (Ser 789) es un actor clave en la regulación de la contracción muscular, en particular a través de sus interacciones con la actina y la miosina. La fosforilación en Ser 789 aumenta su afinidad de unión a la actina, modulando la estabilidad y la dinámica de los filamentos. Esta modificación influye en el ciclo de puentes cruzados actina-miosina, afectando así a la cinética de la contracción. Además, la flexibilidad estructural de Caldesmon le permite participar en diversas vías de señalización, integrando señales mecánicas y bioquímicas dentro de la célula.