Other Substrates

L'EGFR (Tyr 1068h) joue un rôle essentiel dans la modulation des réponses cellulaires grâce à sa phosphorylation au niveau du Tyr 1068, qui facilite l'activation du récepteur et la dimérisation qui s'ensuit. Cette modification améliore l'affinité de la liaison avec les molécules de signalisation en aval, influençant en particulier la voie RAS-RAF-MAPK. Les changements conformationnels uniques induits par cette phosphorylation affectent la dynamique d'interaction du récepteur, affinant ainsi la cinétique de propagation du signal et le comportement cellulaire.

L'eIF-4E (Ser 209) joue un rôle crucial dans la régulation de la synthèse des protéines en interagissant avec la coiffe 5' de l'ARNm, favorisant ainsi l'initiation de la traduction. La phosphorylation à la Ser 209 modifie son affinité pour divers facteurs de traduction, influençant l'assemblage du complexe d'initiation de la traduction. Cette modification peut moduler la cinétique de recrutement de l'ARNm et de chargement des ribosomes, influençant ainsi les taux globaux de synthèse des protéines et les réponses à la croissance cellulaire.

ERα (Ser 167) est un acteur clé dans la modulation des voies de signalisation des œstrogènes, où sa phosphorylation augmente la dimérisation du récepteur et l'affinité de liaison à l'ADN. Cette modification influence le recrutement des coactivateurs et des complexes de remodelage de la chromatine, modifiant ainsi les profils d'expression des gènes. La cinétique de ces interactions peut affecter de manière significative les réponses cellulaires aux stimuli hormonaux, en influençant des processus tels que la prolifération et la différenciation cellulaires.

FAK (Tyr 397) sert de régulateur pivot dans la signalisation cellulaire, en particulier en réponse au stress mécanique et à l'engagement des intégrines. Sa phosphorylation à cet endroit favorise la formation d'adhésions focales, facilitant les interactions avec diverses protéines de signalisation. Cette modification renforce les cascades de signalisation en aval, influençant la migration et la survie des cellules. La cinétique de ces interactions est cruciale pour les réponses cellulaires aux signaux environnementaux, façonnant des processus tels que le remodelage et la réparation des tissus.

FKHRL-1 (Thr 32) est un acteur clé du métabolisme cellulaire, notamment dans la régulation de l'homéostasie énergétique. Sa phosphorylation à cet endroit module les interactions avec les facteurs de transcription, influençant l'expression des gènes liés au métabolisme du glucose et des lipides. Cette modification altère la cinétique des voies métaboliques, améliorant la réponse adaptative de la cellule à la disponibilité des nutriments. En outre, le rôle de FKHRL-1 dans la réponse au stress oxydatif souligne son importance dans le maintien de l'intégrité cellulaire dans des conditions physiologiques variables.

Flg (Tyr 766) présente une réactivité unique en tant qu'halogénure d'acide, facilitant les réactions d'acylation avec divers nucléophiles. Sa structure permet des interactions sélectives avec les acides aminés, influençant la formation de liaisons peptidiques et modifiant la conformation des protéines. La présence du résidu aromatique tyrosine renforce les interactions d'empilement π-π, qui peuvent stabiliser des complexes moléculaires transitoires. Ce composé participe également à des voies catalytiques distinctes, ce qui a un impact sur la cinétique des réactions et la spécificité des produits dans les applications synthétiques.

Le VEGFR2 (Tyr 996) est un substrat essentiel de la signalisation cellulaire, caractérisé par sa capacité à subir une phosphorylation qui module les voies en aval. Le positionnement unique du résidu tyrosine permet des interactions spécifiques avec les kinases, influençant l'efficacité de la transduction du signal. Son rôle dans la dimérisation renforce l'activation du récepteur, entraînant des changements de conformation distincts qui affectent l'affinité et la spécificité de la liaison. Ce comportement dynamique est crucial pour la régulation des processus angiogéniques.

GluR1 (Ser 845) est un substrat critique impliqué dans la plasticité synaptique, en particulier dans la modulation de l'activité des récepteurs AMPA. La phosphorylation à la sérine 845 améliore le trafic du récepteur et augmente la conductance du canal, facilitant ainsi la neurotransmission excitatrice. Cette modification influence l'état conformationnel du récepteur, favorisant les interactions avec les protéines d'échafaudage qui stabilisent les connexions synaptiques. Sa régulation dynamique est essentielle pour les processus d'apprentissage et de mémoire.

Glut4 (Ser 488) joue un rôle essentiel dans l'homéostasie du glucose, en particulier dans les voies de signalisation de l'insuline. La phosphorylation à la sérine 488 favorise la translocation de Glut4 vers la membrane plasmique, augmentant ainsi l'absorption du glucose en réponse à l'insuline. Cette modification altère la conformation de la protéine, favorisant les interactions avec des molécules de signalisation clés et facilitant son déplacement à partir des compartiments intracellulaires. La cinétique de ce processus est cruciale pour le maintien de l'équilibre énergétique dans les cellules.

gp130 (Ser 782) est un récepteur de signalisation critique impliqué dans la transduction de divers signaux de cytokines. La phosphorylation à la sérine 782 module son interaction avec les partenaires de signalisation en aval, influençant des voies telles que JAK/STAT. Cette modification renforce la stabilité du récepteur et favorise sa dimérisation, ce qui est essentiel pour une propagation efficace du signal. La cinétique de ces interactions est vitale pour les réponses cellulaires aux signaux environnementaux, influençant des processus tels que l'inflammation et la survie cellulaire.