Other Substrates

L'adducine (Ser 726) est une protéine unique qui joue un rôle essentiel dans l'organisation du cytosquelette et la signalisation cellulaire. Elle interagit spécifiquement avec les filaments d'actine, favorisant leur stabilisation et leur regroupement. Cette protéine est impliquée dans diverses voies cellulaires, influençant la forme et la motilité des cellules. Sa phosphorylation à Ser 726 module son affinité de liaison, ce qui a un impact sur les cascades de signalisation en aval et les réponses cellulaires, soulignant son importance dans le maintien de l'architecture et de la fonction cellulaires.

L'adducine (Thr 445) est une protéine pivot qui influence l'assemblage et la stabilité du cytosquelette. Elle s'engage dans des interactions spécifiques avec la spectrine et l'actine, facilitant la formation de complexes cytosquelettiques membranaires. La phosphorylation à Thr 445 modifie sa conformation, augmentant son affinité pour les partenaires de liaison et modulant les voies de signalisation cellulaires. Cette régulation dynamique souligne son rôle dans le maintien de l'intégrité cellulaire et la facilitation des réponses cellulaires aux signaux environnementaux.

Bad (Ser 112) est une molécule de signalisation essentielle qui joue un rôle dans l'apoptose cellulaire et les voies de survie. Sa structure unique permet des interactions spécifiques avec divers partenaires protéiques, influençant les cascades de signalisation en aval. La phosphorylation au niveau de Ser 112 module sa conformation, augmentant son affinité de liaison et modifiant sa dynamique fonctionnelle. Ce mécanisme de régulation est essentiel au maintien de l'homéostasie cellulaire et à la réponse aux signaux de stress, ce qui souligne son importance dans les décisions relatives au destin cellulaire.

Bad (Ser 136) présente des interactions moléculaires distinctes qui influencent son rôle dans la signalisation cellulaire. La phosphorylation à Ser 136 modifie sa conformation, augmentant son affinité pour les partenaires pro-apoptotiques tout en modulant les interactions avec les facteurs de survie. Ce comportement dynamique affecte la cinétique des voies apoptotiques, permettant une régulation précise du destin cellulaire. Ses caractéristiques structurelles uniques facilitent l'interaction critique entre divers réseaux de signalisation, soulignant son importance dans les réponses cellulaires.

Bad (Ser 136) joue un rôle de régulateur central dans les processus cellulaires grâce à sa capacité unique à subir des changements de conformation lors de la phosphorylation. Cette modification améliore non seulement son affinité de liaison avec des protéines spécifiques, mais influence également la stabilité des complexes protéiques impliqués dans l'apoptose. Les propriétés électrostatiques distinctes de Bad (Ser 136) facilitent les interactions sélectives avec d'autres molécules de signalisation, modulant ainsi la cinétique des voies de signalisation apoptotiques et contribuant à l'équilibre complexe entre la survie et la mort des cellules.

c-Jun (Ser 73) joue un rôle crucial dans la régulation de la transcription, en particulier en réponse à des signaux de stress. La phosphorylation de ce site renforce sa dimérisation avec d'autres membres de la famille AP-1, ce qui favorise la formation de complexes transcriptionnels actifs. Cette modification altère la conformation de la protéine, ce qui a un impact sur son affinité et sa spécificité de liaison à l'ADN. En outre, c-Jun (Ser 73) est impliqué dans la modulation des réponses cellulaires aux facteurs de croissance, influençant les modèles d'expression génique qui régissent la prolifération et la différenciation des cellules.

c-Myc (Thr 58/Ser 62) est un régulateur essentiel de la croissance et du métabolisme cellulaires, la phosphorylation sur ces sites renforçant son activité transcriptionnelle. Cette modification facilite l'interaction de c-Myc avec divers cofacteurs, ce qui modifie sa stabilité et favorise sa liaison aux promoteurs des gènes cibles. L'état de phosphorylation influence la localisation nucléaire de c-Myc et sa capacité à recruter des complexes de remodelage de la chromatine, modulant ainsi la dynamique de l'expression génique essentielle à la progression du cycle cellulaire et à la reprogrammation métabolique.

C/EBP β (Ser 105) joue un rôle crucial dans la différenciation cellulaire et la régulation de la réponse immunitaire. La phosphorylation de la Ser 105 renforce son activité transcriptionnelle en favorisant les interactions avec des coactivateurs spécifiques et en modifiant sa conformation. Cette modification influence son affinité de liaison à l'ADN, ce qui a un impact sur l'expression des gènes liés à l'inflammation et au métabolisme. En outre, l'état de phosphorylation affecte sa stabilité et sa localisation subcellulaire, modulant ainsi sa dynamique fonctionnelle dans diverses voies de signalisation.

C/EBP β (Thr 217) est un régulateur central dans les processus métaboliques, influençant particulièrement le métabolisme des lipides et l'homéostasie du glucose. La phosphorylation au niveau de la Thr 217 modifie sa conformation structurelle, améliorant son interaction avec la machinerie transcriptionnelle. Cette modification peut moduler son affinité pour des séquences d'ADN spécifiques, ce qui permet de régler avec précision l'expression des gènes. En outre, l'état de phosphorylation à ce site a un impact sur la stabilité et la localisation de la protéine, influençant son rôle dans diverses cascades de signalisation cellulaire.

Le caldesmon (Ser 789) est un acteur clé dans la régulation de la contraction musculaire, notamment par ses interactions avec l'actine et la myosine. La phosphorylation à la Ser 789 augmente son affinité de liaison à l'actine, modulant la stabilité et la dynamique des filaments. Cette modification influence le cycle du pont croisé actine-myosine, affectant ainsi la cinétique de la contraction. En outre, la flexibilité structurelle du Caldesmon lui permet de participer à diverses voies de signalisation, intégrant des signaux mécaniques et biochimiques au sein de la cellule.