Other Substrates

タウ（セリン396）は基質として独特の性質を示し、特にリン酸化による構造変化を起こす能力に優れています。この修飾は、さまざまなキナーゼやホスファターゼとの特異的な相互作用を促進し、神経機能の制御に関わるシグナル伝達経路に影響を与えます。タウのリン酸化の反応速度論は、急速なターンオーバーによって特徴づけられ、細胞ストレス因子への迅速な適応を可能にします。さらに、他のタンパク質との結合親和性は凝集挙動を調節し、細胞の恒常性に影響を与えます。

Tau (Thr 470) は、リン酸化によるタンパク質間相互作用の媒介という役割で注目される、独特な基質として機能します。この修飾は、微小管への結合親和性を高め、細胞骨格構造を安定化させます。Tauのリン酸化の反応速度論は、この部位を標的とする特定のキナーゼが下流のシグナル伝達カスケードに影響を与えることで、微妙な調節を行うことを明らかにしています。その構造的な柔軟性は、多様な構造状態を可能にし、細胞のダイナミクスや他の分子パートナーとの相互作用に影響を与えます。

Tau (Thr 548) は、翻訳後修飾、特にリン酸化を受けるという独特の能力によって特徴づけられます。この部位は、Tau の様々な結合パートナーに対する親和性を調節する上で重要であり、微小管の形成と安定性におけるその役割に影響を与えます。この部位のリン酸化の速度論は厳密に制御されており、特定のキナーゼとホスファターゼがその機能状態を調整することで、細胞のシグナル伝達経路と構造的完全性に影響を与えます。

TGFβ RII（Tyr 336）は、TGF-βリガンドとの相互作用を通じて細胞内シグナル伝達において極めて重要な役割を果たし、受容体の二量体化と活性化を促進する。この特定のチロシン残基は、下流のシグナル伝達カスケードにとって重要であり、遺伝子発現と細胞応答に影響を与える。Tyr336のリン酸化は、受容体のSMADタンパク質に対する親和性を高め、核への移行を促進する。この相互作用の動態は細かく調整され、TGF-β刺激に対する細胞全体の反応に影響を与える。

Topo IIα（Thr1343）は、特に複製と転写の間、DNAトポロジー制御に不可欠である。このスレオニン残基は、酵素のコンフォメーション変化に関与し、DNA鎖の通過を促進する。このスレオニン残基のリン酸化状態は酵素活性を調節し、DNAのスーパーコイル形成と弛緩の速度に影響を与える。DNA基質との相互作用ダイナミクスは、細胞内プロセスにおけるトポロジー変化の効率を決定するため、ゲノムの安定性を維持するために極めて重要である。

ビメンチン（セリン38）は、中間フィラメントの構造的完全性において重要な役割を果たし、細胞構造と機械的弾力性に影響を与えます。このセリン残基は、リン酸化の重要な部位であり、ビメンチンのフィラメントの集合と分解の動態を変化させる可能性があります。リン酸化の状態は、他の細胞骨格構成要素との相互作用に影響を与え、ストレスやシグナル伝達経路に対する細胞応答を調節します。細胞骨格の再編成におけるその独特な挙動は、細胞の形状と運動性を維持するために不可欠です。

ビメンチン（セリン71）は、特に細胞シグナル伝達に対する反応において、中間フィラメントネットワークの動的制御に不可欠です。このセリン残基は重要なリン酸化部位として機能し、シグナル伝達タンパク質や他の細胞骨格要素を含む、さまざまな結合パートナーとのビメンチンの相互作用に影響を与えます。この位置でのリン酸化は、ビメンチンフィラメントの安定性と組織化を調節し、移動や接着などの細胞プロセスに影響を与える可能性があります。細胞力学におけるその役割は、機械的ストレス下での恒常性の維持に不可欠です。