Other Substrates

La paxilline (Tyr 181) est une protéine adaptatrice essentielle qui joue un rôle important dans la signalisation cellulaire et l'intégrité structurelle. La phosphorylation à la Tyr 181 renforce son interaction avec d'autres protéines, en particulier dans le contexte de la dynamique de l'adhésion focale. Cette modification influence le recrutement de complexes de signalisation, ce qui a un impact sur les voies liées à la forme et au mouvement des cellules. En outre, elle contribue à la régulation de la signalisation des intégrines, soulignant son importance dans la mécanodétection et la réponse cellulaire aux signaux environnementaux.

Le phospholamban (Thr 17) est une protéine régulatrice cruciale qui module la manipulation du calcium dans les cellules musculaires cardiaques. La phosphorylation au niveau de la Thr 17 modifie sa conformation, renforçant son interaction avec l'ATPase du calcium du réticulum sarcoplasmique (SERCA). Cette modification accélère la recapture du calcium, influençant ainsi la contractilité et la relaxation cardiaques. L'interaction dynamique entre le phospholamban et la SERCA est vitale pour le maintien de l'homéostasie du calcium, ce qui a un impact sur la fonction et le rythme cardiaques.

La PI 3-kinase p85α (Tyr 508) est une protéine adaptatrice essentielle dans les voies de signalisation cellulaires, en particulier dans la régulation du métabolisme des lipides et de la croissance cellulaire. La phosphorylation à Tyr 508 augmente son affinité de liaison avec les sous-unités catalytiques p110, facilitant l'activation de la signalisation de la phosphoinositide 3-kinase (PI3K). Cette interaction est cruciale pour les effets en aval de la signalisation Akt, influençant les réponses cellulaires aux facteurs de croissance et au stress. Son rôle dans la modulation de ces voies souligne son importance dans l'homéostasie cellulaire et la régulation métabolique.

La PKC δ (Thr 507) est une sérine/thréonine kinase qui joue un rôle essentiel dans la régulation des réponses cellulaires au stress oxydatif et à l'inflammation. La phosphorylation au niveau de la Thr 507 module son activité, facilitant les interactions avec des substrats distincts qui influencent diverses voies de signalisation. Cette modification peut renforcer la capacité de la kinase à phosphoryler des protéines cibles, affectant ainsi des processus cellulaires tels que la migration et la survie. Les changements de conformation uniques induits par cette phosphorylation ont également un impact sur sa localisation et son interaction avec d'autres molécules de signalisation.

La PKC ε (Ser 729) est une sérine/thréonine kinase qui joue un rôle essentiel dans diverses cascades de signalisation, notamment en réponse au stress et aux facteurs de croissance. La phosphorylation de la Ser 729 renforce son activité enzymatique et favorise les interactions avec des substrats spécifiques, influençant ainsi les voies de signalisation en aval. Cette modification peut altérer la dynamique cellulaire, y compris l'apoptose et la différenciation, en modulant les interactions protéine-protéine et en affectant la localisation des complexes de signalisation dans la cellule.

La PKR (Thr 446) est un acteur clé de la signalisation cellulaire, en particulier en réponse à des stimuli de stress. La phosphorylation au niveau de la Thr 446 augmente son affinité pour des substrats spécifiques, entraînant des effets distincts en aval. Cette modification altère la conformation de l'enzyme, favorisant des interactions uniques qui peuvent moduler diverses cascades de signalisation. En outre, les propriétés cinétiques de la PKR permettent une activation et une désactivation rapides, ce qui permet un contrôle précis des réponses cellulaires aux changements environnementaux.

PKR (Thr 451) présente des caractéristiques uniques en tant qu'halogénure d'acide, en particulier dans sa réactivité avec les nucléophiles. La présence de l'halogène renforce l'électrophilie, ce qui facilite les réactions d'acylation rapides. Ses propriétés stériques et électroniques distinctes influencent la cinétique de la réaction, permettant des interactions sélectives avec le substrat. En outre, la capacité de la PKR à former des intermédiaires stables contribue à son rôle dans diverses voies de synthèse, mettant en évidence sa polyvalence dans les transformations chimiques.

Le plasminogène (Ser 578) est remarquable pour son rôle dans la voie fibrinolytique, où il subit une conversion en plasmine. Cette transformation est facilitée par des enzymes protéolytiques spécifiques, ce qui met en évidence ses interactions moléculaires uniques. La présence d'une sérine en position 578 joue un rôle essentiel dans la spécificité du substrat et l'affinité de la liaison. En outre, la flexibilité conformationnelle du plasminogène lui permet d'interagir avec diverses protéines, ce qui influence sa cinétique d'activation et ses effets en aval dans les processus cellulaires.

PP2A (Tyr 307) est une sérine/thréonine phosphatase pivotale impliquée dans diverses voies de signalisation. Son interaction unique avec les sous-unités régulatrices module la spécificité du substrat, influençant les processus cellulaires tels que la croissance et l'apoptose. L'état de phosphorylation au niveau du Tyr 307 est crucial pour son activité, car il affecte la conformation et la stabilité de l'enzyme. Cette régulation dynamique permet à PP2A de participer à des boucles de rétroaction complexes, influençant diverses réponses cellulaires et maintenant l'homéostasie.

PRK2 (Thr 816) est une sérine/thréonine kinase qui joue un rôle essentiel dans les réseaux de signalisation cellulaire. Sa phosphorylation au niveau de la Thr 816 augmente l'affinité du substrat et modifie la dynamique d'interaction avec les effecteurs en aval. Cette modification influence diverses voies, notamment la réponse au stress et la migration cellulaire. L'enzyme présente une cinétique de réaction distincte, caractérisée par une activation rapide et un mécanisme de régulation unique qui ajuste finement son activité en réponse aux stimuli cellulaires.