COL14A1 Activadores
Los Activadores COL14A1 comunes incluyen, entre otros, el Ácido L-ascórbico, ácido libre CAS 50-81-7, el Sulfato de cobre (II) CAS 7758-98-7, las Perlas de cloruro de manganeso (II) CAS 7773-01-5, la Genipina CAS 6902-77-8 y el Ácido retinoico, todos trans CAS 302-79-4.
Los activadores de COL14A1 abarcan un conjunto diverso de compuestos químicos que participan en la mejora bioquímica de la actividad funcional de COL14A1 a través de varias vías y procesos distintos. El ácido ascórbico, por ejemplo, es fundamental para la hidroxilación de los residuos de prolina en el colágeno; este proceso es indispensable para la correcta formación y estabilización de la triple hélice de colágeno, de la que forma parte COL14A1. El sulfato de cobre y el cloruro de manganeso (II) actúan como cofactores de enzimas como la lisil oxidasa y la prolidasa, respectivamente, que intervienen en la modificación postraduccional y el recambio de las fibras de colágeno, garantizando así la integridad estructural y la síntesis continua cruciales para la función de la COL14A1. Del mismo modo, los compuestos Genipin potencian la actividad de COL14A1 modulando la reticulación y la estabilidad de las fibras de colágeno, lo que puede ser especialmente significativo durante la reparación y remodelación de los tejidos.
Además, compuestos como el ácido lisofosfatídico (LPA) estimulan la actividad de los fibroblastos, lo que conduce a un aumento de la síntesis y secreción de colágeno, promoviendo indirectamente la actividad de COL14A1 en la matriz extracelular. Las antocianinas y el ácido retinoico impulsan la proliferación y diferenciación de las células de la piel, aumentando así la producción de colágeno y, por extensión, la actividad de COL14A1 en la salud de la piel. La interacción del ácido tánico con las fibras de colágeno aumenta su resistencia a la degradación y refuerza sus propiedades tensoras, contribuyendo indirectamente a potenciar la función estructural de la COL14A1. Por último, los componentes fundamentales del colágeno, la Glicina y la Prolina, se suministran de forma exógena para aumentar la síntesis y la estabilidad estructural del COL14A1, garantizando el mantenimiento de las propiedades mecánicas de los tejidos conjuntivos. En conjunto, estos activadores operan a través de intrincados mecanismos celulares y moleculares que culminan en la función reforzada de COL14A1, una proteína integral del marco estructural y regulador de la matriz extracelular en diversos tejidos.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | $45.00 | 5 | |
El ácido ascórbico es crucial para la hidroxilación de los residuos de prolina en el colágeno, un proceso esencial para la estabilidad y maduración de las fibras de colágeno. Al promover la hidroxilación de la prolina, el ácido ascórbico potencia directamente la actividad funcional de la COL14A1 garantizando la síntesis adecuada de colágeno y la estabilización de la estructura de triple hélice. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
El cobre es un cofactor de la lisil oxidasa, que reticula las moléculas de colágeno. Unos niveles adecuados de cobre, proporcionados por el sulfato de cobre, pueden garantizar el correcto funcionamiento de la lisil oxidasa, mejorando indirectamente la estabilidad y la resistencia de las redes de colágeno en las que se integra la COL14A1. | ||||||
Manganese(II) chloride beads | 7773-01-5 | sc-252989 sc-252989A | 100 g 500 g | $19.00 $30.00 | ||
Los iones de manganeso son cofactores de la prolidasa, una enzima implicada en el reciclaje de la prolina procedente de la descomposición del colágeno. Al apoyar la actividad de la prolidasa, el cloruro de manganeso (II) promueve indirectamente la disponibilidad de prolina para la nueva síntesis de COL14A1, potenciando su actividad funcional en la salud del tejido conjuntivo. | ||||||
Genipin | 6902-77-8 | sc-203057 sc-203057A | 25 mg 100 mg | $80.00 $246.00 | 6 | |
La genipina es un reticulante natural de las proteínas y puede utilizarse para reticular el colágeno. Este compuesto mejora la estabilidad y resistencia de las fibras de colágeno a la degradación enzimática, aumentando indirectamente la actividad funcional de la COL14A1 al reforzar la integridad estructural de sus fibrillas. | ||||||
Retinoic Acid, all trans | 302-79-4 | sc-200898 sc-200898A sc-200898B sc-200898C | 500 mg 5 g 10 g 100 g | $65.00 $319.00 $575.00 $998.00 | 28 | |
El ácido retinoico influye en la proliferación y diferenciación de las células cutáneas y se ha demostrado que aumenta la producción de colágeno. Al promover la síntesis de colágeno, aumenta indirectamente la actividad funcional de COL14A1 en los mecanismos de salud y reparación de la piel. | ||||||
Gallotannin | 1401-55-4 | sc-202619 sc-202619A sc-202619B sc-202619C sc-202619D sc-202619E sc-202619F | 1 g 10 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg 5 kg | $25.00 $36.00 $66.00 $76.00 $229.00 $525.00 $964.00 | 12 | |
La galotanina (ácido tánico) puede interactuar con el colágeno, aumentando su resistencia a la degradación enzimática y mejorando la resistencia a la tracción. Esta interacción puede potenciar indirectamente la actividad funcional de COL14A1 al estabilizar las fibrillas de colágeno que forma, contribuyendo a la integridad de la matriz extracelular. | ||||||
Glycine | 56-40-6 | sc-29096A sc-29096 sc-29096B sc-29096C | 500 g 1 kg 3 kg 10 kg | $40.00 $70.00 $110.00 $350.00 | 15 | |
La glicina es un constituyente principal del colágeno. Al proporcionar un componente esencial para la síntesis de colágeno, la glicina exógena puede potenciar indirectamente la producción y la función de COL14A1, apoyando las funciones estructurales y reguladoras del colágeno en diversos tejidos. | ||||||
L-Proline | 147-85-3 | sc-397196 sc-397196A sc-397196B sc-397196C | 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $37.00 $130.00 $204.00 $959.00 | ||
La prolina es otro aminoácido primario del colágeno. La suplementación con prolina puede favorecer la síntesis de colágeno, potenciando indirectamente la actividad funcional del COL14A1 al favorecer la formación de su estructura de triple hélice y su estabilidad, esencial para las propiedades mecánicas de los tejidos conjuntivos. | ||||||