CD164 Activadores

Los activadores comunes de CD164 incluyen, entre otros, el ácido CMP-sialico, sal monosódica CAS 3063-71-6, perlas de cloruro de manganeso (II) CAS 7773-01-5, cloruro de calcio anhidro CAS 10043-52-4, tunicamicina CAS 11089-65-9 y swainsonina CAS 72741-87-8.

Los activadores de CD164 son diversos compuestos que influyen principalmente en el estado de glicosilación y las capacidades de interacción de CD164, lo que repercute en su papel en la adhesión y señalización celular. La glicosilación es una modificación post-traduccional crítica para CD164, con compuestos como el Ácido CMP-Sialico, Sal Monosódica y perlas de cloruro de Manganeso(II) que potencian este proceso. El Ácido CMP-Sialico, Sal Monosódica contribuye a la glicosilación de CD164, esencial para su funcionamiento óptimo en la señalización celular y las interacciones célula-célula. Las perlas de cloruro de manganeso (II) sirven de cofactor, mejorando el proceso de glicosilación y potenciando así la actividad de CD164. La galectina-3, que se une a la CD164 glicosilada, refuerza aún más su papel en las respuestas inmunitarias y la hematopoyesis mediante interacciones célula-célula. Además, el cloruro de calcio anhidro influye en la glicosilación y la estabilidad estructural de CD164, lo que indica la importancia de los iones de calcio en el mantenimiento de la integridad funcional de glicoproteínas como CD164.

Además, la modulación del patrón de glicosilación de CD164 por diversos inhibidores presenta un complejo mecanismo regulador. Compuestos como la tunicamicina y el bencilo-α-GalNAc alteran el estado de glicosilación de CD164, lo que repercute en su papel en la adhesión y señalización celular. La neuraminidasa, al eliminar residuos de ácido siálico, descubre patrones de glicosilación subyacentes, lo que afecta a la funcionalidad de CD164. La swainsonina y la kifunensina, inhibidores de procesos específicos de glicosilación, también intervienen en la modificación de la actividad de CD164. El efecto deglucosilador de la PNGasa F pone de manifiesto la importancia de la glicosilación ligada al N en la estabilidad y función de CD164. La brefeldina A altera el aparato de Golgi, influyendo en la glicosilación y el tráfico de CD164, lo que afecta a sus capacidades de señalización e interacción. La castanospermina, otro inhibidor de la glicosilación, demuestra además la intrincada regulación de la función de CD164 a través de su estado de glicosilación. En conjunto, estos activadores y moduladores ponen de relieve el papel crítico de la glicosilación en la regulación funcional de CD164, en particular en su implicación en la adhesión celular, las vías de señalización y diversos procesos fisiológicos.