cathepsin L Inhibidores
Los inhibidores comunes de la catepsina L incluyen, entre otros, la calpeptina CAS 117591-20-5, el hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, el ALLM (inhibidor de la calpaína) CAS 136632-32-1, el E-64-d CAS 88321-09-9 y el E-64 CAS 66701-25-5.
Los inhibidores de la catepsina L son una clase de pequeñas moléculas o fármacos biológicos diseñados para inhibir la actividad de la catepsina L, un miembro de la familia de las enzimas cisteína proteasas. La catepsina L es una proteasa lisosomal que desempeña un papel crucial en la degradación de proteínas en las células. Estos inhibidores suelen desarrollarse con fines de investigación para dilucidar las funciones biológicas de la catepsina L y su implicación en diversos procesos fisiológicos y patológicos.
El mecanismo de acción de los inhibidores de la catepsina L gira en torno a su capacidad para unirse al sitio activo de la enzima, impidiendo así que escinda sus proteínas sustrato. Esta inhibición de la actividad de la catepsina L es esencial para comprender el papel de la enzima en procesos como la presentación de antígenos, el recambio proteico y la remodelación de la matriz extracelular. Los investigadores utilizan los inhibidores de la catepsina L como valiosas herramientas para explorar estas funciones, a menudo en cultivos celulares o en modelos animales. Estos inhibidores son indispensables para investigar el impacto de la catepsina L en los procesos celulares y su relevancia en enfermedades como el cáncer, la osteoporosis y los trastornos autoinmunes. Además, el desarrollo de inhibidores específicos y potentes de la catepsina L es esencial para comprender mejor los entresijos de las vías proteolíticas.
VER TAMBIÉN ....
Items 1 to 10 of 25 total
Mostrar:
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Calpeptin | 117591-20-5 | sc-202516 sc-202516A | 10 mg 50 mg | $119.00 $447.00 | 28 | |
La calpeptina actúa como inhibidor selectivo de la catepsina L, caracterizado por su capacidad para formar interacciones estables con el sitio activo de la enzima. Su estructura única facilita interacciones hidrofóbicas y electrostáticas específicas, que pueden alterar la conformación de la enzima. Los análisis cinéticos revelan que la calpeptina presenta una inhibición competitiva, que afecta a la dinámica de unión del sustrato e influye en la eficacia catalítica global de la catepsina L. Esta modulación pone de relieve su intrincado papel en las vías proteolíticas. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
El hemisulfato de leupeptina es un potente inhibidor de la catepsina L, que se distingue por su capacidad para establecer interacciones no covalentes específicas con el sitio activo de la enzima. La estereoquímica única de este compuesto permite una mayor afinidad de unión, lo que influye en la estabilidad conformacional de la enzima. Los estudios cinéticos indican que el hemisulfato de leupeptina opera a través de un mecanismo de inhibición mixto, que afecta tanto a la afinidad por el sustrato como a las tasas de recambio, modulando así intrincadamente la actividad proteolítica. | ||||||
ALLM (Calpain Inhibitor) | 136632-32-1 | sc-201268 sc-201268A | 5 mg 25 mg | $140.00 $380.00 | 23 | |
ALLM, un inhibidor selectivo de la calpaína, presenta interacciones únicas con la catepsina L gracias a su capacidad para formar complejos estables con el sitio activo de la enzima. Su conformación estructural promueve una alta afinidad de unión, lo que altera la dinámica y la estabilidad de la enzima. Los análisis cinéticos revelan que ALLM funciona mediante inhibición competitiva, afectando al reconocimiento de sustratos y a la eficacia catalítica, lo que permite ajustar con precisión los procesos proteolíticos en entornos celulares. | ||||||
E-64-d | 88321-09-9 | sc-201280 sc-201280A | 1 mg 5 mg | $70.00 $275.00 | 37 | |
El E-64-d es un potente inhibidor de la catepsina L, caracterizado por su capacidad para formar enlaces covalentes con el residuo de cisteína del sitio activo de la enzima. Esta unión irreversible modifica la conformación de la enzima, provocando una reducción significativa de la actividad proteolítica. Los estudios cinéticos indican que el E-64-d presenta un mecanismo de acción único, bloqueando eficazmente el acceso al sustrato y alterando la vía catalítica de la enzima, lo que influye en el recambio proteico celular y en la homeostasis. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
El E-64 actúa como inhibidor selectivo de la catepsina L, participando en una interacción única con el sitio activo de la enzima. Al formar un enlace covalente estable con el residuo de cisteína, el E-64 induce un cambio conformacional que altera la función normal de la enzima. Esta alteración no sólo impide la unión del sustrato, sino que también modifica la cinética de reacción de la enzima, afectando en última instancia al paisaje proteolítico dentro de las células e influyendo en varias vías metabólicas. | ||||||
ALLN | 110044-82-1 | sc-221236 | 5 mg | $134.00 | 20 | |
ALLN es un potente inhibidor de la catepsina L, caracterizado por su capacidad para formar un complejo reversible con la enzima. Esta interacción altera la especificidad de sustrato de la enzima y modula su eficiencia catalítica. Al influir en la dinámica de la actividad proteolítica, ALLN puede modificar el equilibrio de las vías de recambio y degradación de proteínas, lo que repercute en la homeostasis celular y en la regulación de las cascadas de señalización intracelular. | ||||||
Tebufenozide | 112410-23-8 | sc-280110 | 100 mg | $200.00 | ||
La tebufenozida es un inhibidor reversible no peptídico que se dirige a la catepsina L uniéndose al sitio activo de la enzima e impidiendo la escisión del sustrato. | ||||||
Z-FA-FMK | 197855-65-5 | sc-201303 sc-201303A | 1 mg 5 mg | $125.00 $365.00 | 19 | |
Z-FA-FMK es un inhibidor selectivo de la catepsina L, conocido por su unión irreversible al sitio activo de la enzima. Esta modificación covalente interrumpe la función proteolítica de la enzima, provocando una disminución significativa de su actividad. La estructura única del compuesto permite interacciones específicas con la enzima, influyendo en la cinética del procesamiento de sustratos y alterando la actividad proteasa global en entornos celulares. Su mecanismo pone de relieve el intrincado equilibrio de la regulación proteolítica. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
La quimostatina es un potente inhibidor de la catepsina L, caracterizado por su capacidad para formar interacciones no covalentes con el sitio activo de la enzima. Esta unión selectiva altera la conformación de la enzima, modulando eficazmente su actividad proteolítica. Las características estructurales únicas del compuesto facilitan interacciones moleculares específicas que influyen en la afinidad por el sustrato y en la cinética de reacción, afectando así a la dinámica de las vías de degradación de proteínas. Su papel en la regulación de las proteasas subraya la complejidad de la proteólisis celular. | ||||||
Cathepsin L inhibitor Inhibidor | 167498-29-5 | sc-3132 | 5 mg | $122.00 | 15 | |
Los inhibidores de la catepsina L presentan un mecanismo de acción único al estabilizar la forma inactiva de la enzima mediante interacciones hidrofóbicas y electrostáticas específicas. Esta unión interrumpe la tríada catalítica de la enzima, provocando una disminución significativa de la actividad proteolítica. Los inhibidores también pueden influir en la flexibilidad conformacional de la enzima, afectando al reconocimiento y procesamiento de sustratos. Su arquitectura molecular diferenciada permite una orientación selectiva, poniendo de relieve el intrincado equilibrio de la actividad de las proteasas en la homeostasis celular. | ||||||