Date published: 2025-9-5

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ALLM (Calpain Inhibitor) (CAS 136632-32-1)

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Nombres Alternativos:
N-Acetyl-L-leucyl-L-leucyl-L-methioninal; Calpain inhibitor II
Solicitud:
ALLM (Calpain Inhibitor) es un péptido aldehído inhibidor de calpaínas y catepsinas permeable a las células
Número de CAS:
136632-32-1
Pureza:
≥95%
Peso Molecular:
401.56
Fórmula Molecular:
C19H35N3O4S
Para Uso Exclusivo en Investigación. No está diseñado para uso en diagnosis o terapia.
* En el Certificado de Análisis específico de lote, puede encontrar información específica (como el contenido en agua).

ENLACES RÁPIDOS

ALLM, también conocido como inhibidor de calpaína II, es un aldehído péptido sintético que actúa como un inhibidor de la calpaína, una familia de cisteína proteasas dependientes de calcio involucradas en una variedad de procesos celulares, incluyendo la remodelación del citoesqueleto, la proliferación celular y la apoptosis. La acción inhibitoria de ALLM es crucial para la investigación sobre la regulación de la actividad de la calpaína y su papel en la homeostasis celular y la fisiopatología. Al prevenir la actividad proteolítica de la calpaína, ALLM ayuda a dilucidar las vías a través de las cuales la calpaína contribuye a ciertas condiciones de salud. Es particularmente valioso en estudios que buscan comprender las señales reguladas por calcio que conducen a la activación de la calpaína y los efectos posteriores en las proteínas sustrato. La investigación con ALLM también se extiende a la investigación de otros mecanismos regulatorios relacionados con la calpaína y sus implicaciones para la función y supervivencia celular.


ALLM (Calpain Inhibitor) (CAS 136632-32-1) Referencias

  1. Purificación y caracterización de una tiol proteasa de Drosophila melanogaster activada por Ca(2+).  |  Pintér, M., et al. 1992. Biochemistry. 31: 8201-6. PMID: 1525160
  2. Los inhibidores de la calpaína previenen la muerte celular neuronal y mejoran las alteraciones motoras tras una lesión medular inducida por compresión en ratas.  |  Arataki, S., et al. 2005. J Neurotrauma. 22: 398-406. PMID: 15785234
  3. Inhibición de la calpaína y acción de la insulina en células musculares humanas cultivadas.  |  Logie, LJ., et al. 2005. Mol Genet Metab. 85: 54-60. PMID: 15862281
  4. Papel de las proteasas dependientes de Ca(2+) (calpaínas) en la proteólisis post mortem y la terneza de la carne.  |  Koohmaraie, M. 1992. Biochimie. 74: 239-45. PMID: 1610937
  5. Efectos de los detergentes en la Ca(2+) activada por neuronales de la proteinasa de la actividad de la calpaína) en neuronales y no neuronales-tejido: un estudio comparativo.  |  Banik, NL., et al. 1992. Neurochem Res. 17: 797-802. PMID: 1641062
  6. [La inhibición de la calpaína I previene el remodelado estructural inducido por el marcapasos en la fibrilación auricular canina].  |  Li, WM., et al. 2007. Zhonghua Xin Xue Guan Bing Za Zhi. 35: 132-6. PMID: 17445406
  7. La inhibición de la calpaína I previene el remodelado estructural auricular en un modelo canino de fibrilación auricular.  |  Xue, HJ., et al. 2008. Chin Med J (Engl). 121: 32-7. PMID: 18208663
  8. La inhibición de la proteólisis de la proteína quinasa C mediada por calpaína aumenta la actividad lítica de las células NK humanas.  |  Shenoy, AM. and Brahmi, Z. 1991. Cell Immunol. 138: 24-34. PMID: 1913839
  9. La hipoxia intermitente degrada el HIF-2alfa a través de las calpaínas dando lugar a estrés oxidativo: implicaciones para la morbilidad inducida por apnea recurrente.  |  Nanduri, J., et al. 2009. Proc Natl Acad Sci U S A. 106: 1199-204. PMID: 19147445
  10. La m-Calpaína antagoniza la sobreactivación de RhoA y la disfunción de la barrera endotelial en condiciones de cizalladura alterada.  |  Miyazaki, T., et al. 2010. Cardiovasc Res. 85: 530-41. PMID: 19752040
  11. Efecto inhibitorio de di- y tripeptidil aldehídos sobre calpaínas y catepsinas.  |  Sasaki, T., et al. 1990. J Enzyme Inhib. 3: 195-201. PMID: 2079636
  12. Los inhibidores de la calpaína estimulan las funciones fagocíticas mediante la activación de los receptores de formilpéptidos humanos.  |  Fujita, H., et al. 2011. Arch Biochem Biophys. 513: 51-60. PMID: 21723247
  13. Los inhibidores de la calpaína muestran actividad inhibidora de la metaloproteinasa-2 de la matriz.  |  Ali, MA., et al. 2012. Biochem Biophys Res Commun. 423: 1-5. PMID: 22575511
  14. Las vías dependientes del calcio-calpaína regulan la vesiculación en las células mamarias malignas.  |  Taylor, J., et al. 2017. Curr Cancer Drug Targets. 17: 486-494. PMID: 27799031
  15. Método de producción rápida con mayor rendimiento de vesículas extracelulares de gran pureza obtenidas utilizando el péptido de dominio de orientación mitocondrial extendido.  |  Lim, KM., et al. 2022. J Extracell Vesicles. 11: e12274. PMID: 36239712

Información sobre pedidos

Nombre del productoNúmero de catálogoUNIDADPrecioCANTIDADFavoritos

ALLM (Calpain Inhibitor), 5 mg

sc-201268
5 mg
$140.00

ALLM (Calpain Inhibitor), 25 mg

sc-201268A
25 mg
$380.00