La clase química de los inhibidores de la catepsina A comprende un grupo diverso de compuestos, dirigidos principalmente contra las cisteína proteasas. Estos inhibidores varían en su especificidad y modo de acción. Algunos, como E-64 y Z-Phe-Phe-DMK, son selectivos hacia las cisteína proteasas y se unen covalentemente al sitio activo, provocando una inhibición irreversible. Otros, como la Leupeptina, presentan una especificidad más amplia, inhibiendo tanto las serina como las cisteína proteasas. El mecanismo primario de estos inhibidores implica la formación de un complejo estable con la proteasa, impidiendo así que interactúe con sus sustratos. Esta interacción puede ser competitiva, como se observa con la cistatina, o no competitiva, como se observa en el caso de inhibidores irreversibles como el E-64.
Algunos de estos inhibidores, aunque no se dirigen directamente a la catepsina A, pueden influir en su actividad modulando vías relacionadas. Por ejemplo, la Pepstatina A, un inhibidor de la proteasa aspártica, y la Nitroxolina, un antibiótico con actividad inhibidora de la metaloproteasa, pueden afectar indirectamente a la Catepsina A alterando el entorno proteolítico dentro de la célula. Del mismo modo, la Calpeptina, principalmente un inhibidor de la calpaína, puede afectar indirectamente a la función de la Catepsina A debido a la naturaleza interconectada de las vías proteolíticas.
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Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Lactacystin | 133343-34-7 | sc-3575 sc-3575A | 200 µg 1 mg | $165.00 $575.00 | 60 | |
La lactocistina es un potente inhibidor de la catepsina A, que se une selectivamente al sitio activo de la enzima. Esta interacción interrumpe la actividad proteolítica al estabilizar el complejo enzima-sustrato, alterando así la cinética de recambio del sustrato. Las características estructurales únicas del compuesto le permiten modular la conformación de la enzima, lo que repercute en su eficacia catalítica. Además, la capacidad de la lactocistina para formar enlaces covalentes transitorios aumenta su especificidad, lo que la convierte en una herramienta fundamental para el estudio de las vías proteolíticas. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
La quimostatina es un inhibidor selectivo de la catepsina A, caracterizado por su capacidad de interactuar con la enzima mediante interacciones no covalentes que estabilizan el complejo enzima-sustrato. Esta estabilización conduce a una reducción significativa de la actividad proteolítica, alterando eficazmente la cinética de la reacción. Su estructura molecular única permite una unión específica, influyendo en la dinámica conformacional de la enzima y en sus propiedades catalíticas, lo que permite comprender mejor los mecanismos proteolíticos. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
E-64 es un potente inhibidor irreversible de las cisteína proteasas, que puede inhibir la actividad de la catepsina A. | ||||||
Antipain, Dihydrochloride | 37682-72-7 | sc-291907 sc-291907A | 5 mg 25 mg | $62.00 $214.00 | 2 | |
Antipain, Dihidrocloruro, actúa como un potente inhibidor de la catepsina A, exhibiendo características de unión únicas que interrumpen el sitio activo de la enzima. Su conformación estructural facilita interacciones específicas con residuos de aminoácidos clave, modulando la eficacia catalítica de la enzima. Este compuesto influye en la dinámica del reconocimiento y procesamiento de sustratos, proporcionando una vía distinta para comprender la regulación proteolítica y los mecanismos de inhibición enzimática. | ||||||
clasto-Lactacystin β-Lactone | 154226-60-5 | sc-202105 | 100 µg | $225.00 | 3 | |
La clasto-lactacistina β-lactona funciona como un inhibidor selectivo de la catepsina A, caracterizado por su capacidad de formar enlaces covalentes con el sitio activo de la enzima. Esta interacción altera la conformación de la enzima, afectando a la afinidad por el sustrato y a los índices de recambio. La estructura única de lactona del compuesto aumenta su reactividad, permitiendo la modulación específica de la actividad proteolítica. Su perfil cinético revela un mecanismo de acción distinto, que contribuye a comprender mejor la regulación enzimática y la actividad de las proteasas. | ||||||
clasto-Lactacystin β-lactone | 155975-72-7 | sc-202106 | 100 µg | $249.00 | 1 | |
Clasto-Lactacistina β-lactona exhibe una notable capacidad para dirigirse selectivamente a la catepsina A a través de un mecanismo único de modificación covalente. Su anillo de lactona facilita el ataque nucleofílico, dando lugar a la formación de aductos enzimáticos estables. Esta interacción no sólo altera la función catalítica de la enzima, sino que también influye en su estabilidad y dinámica de plegamiento. La especificidad y reactividad del compuesto aportan información valiosa sobre las intrincadas redes reguladoras que rigen los procesos proteolíticos. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
La leupeptina inhibe las proteasas de serina y cisteína, incluida la catepsina A, formando un complejo estable. | ||||||
Calpeptin | 117591-20-5 | sc-202516 sc-202516A | 10 mg 50 mg | $119.00 $447.00 | 28 | |
La calpeptina es un inhibidor de la calpaína que puede influir indirectamente en la actividad de la catepsina A. | ||||||
MDL-28170 | 88191-84-8 | sc-201301 sc-201301A sc-201301B sc-201301C | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg | $68.00 $236.00 $438.00 $2152.00 | 20 | |
MDL 28170 es un inhibidor de cisteína proteasa de amplio espectro, que reduce potencialmente la actividad de la catepsina A. | ||||||
CA-074 | 134448-10-5 | sc-202513 | 1 mg | $315.00 | ||
El CA-074 inhibe selectivamente la catepsina B, pero también puede reducir indirectamente la actividad de la catepsina A. |