cathepsin A阻害剤

ラクタシスチンはカテプシンAの強力な阻害剤であり、酵素の活性部位に選択的に結合する。この相互作用は、酵素-基質複合体を安定化させることによってタンパク質分解活性を破壊し、基質の回転速度を変化させる。この化合物のユニークな構造的特徴により、酵素のコンフォメーションを変化させ、触媒効率に影響を与えることができる。さらに、ラクタシスチンの一過性の共有結合を形成する能力はその特異性を高め、タンパク質分解経路の研究において重要なツールとなる。

キモスタチンはカテプシンAの選択的阻害剤であり、非共有結合的な相互作用によって酵素と相互作用し、酵素-基質複合体を安定化させるという特徴を持つ。この安定化によりタンパク質分解活性が著しく低下し、反応速度論が効果的に変化する。そのユニークな分子構造は特異的な結合を可能にし、酵素のコンフォメーションダイナミクスと触媒特性に影響を与え、それによってタンパク質分解メカニズムへの洞察をもたらす。

E-64は、システインプロテアーゼの強力かつ不可逆的な阻害剤であり、カテプシンAの活性を阻害することができる。

アンチペイン塩酸塩は、カテプシンAの強力な阻害剤として作用し、酵素の活性部位を破壊するユニークな結合特性を示す。その構造的コンフォメーションは、主要なアミノ酸残基との特異的相互作用を促進し、酵素の触媒効率を調節する。この化合物は基質認識とプロセシングのダイナミクスに影響を与え、タンパク質分解制御と酵素阻害メカニズムを理解するための明確な経路を提供する。

クラスト-ラクタシスチンβ-ラクトンは、カテプシンAの選択的阻害剤として機能し、酵素の活性部位と共有結合を形成する能力を特徴とする。この相互作用は酵素のコンフォメーションを変化させ、基質親和性とターンオーバー速度に影響を与える。この化合物のユニークなラクトン構造は反応性を高め、タンパク質分解活性を特異的に調節することを可能にする。ABN-CBDの速度論的プロフィールは、独特の作用機序を明らかにし、酵素制御とプロテアーゼ活性に関する洞察に貢献する。

クラスト-ラクタシスチンβ-ラクトンは、ユニークな共有結合修飾メカニズムにより、カテプシンAを選択的に標的とする驚くべき能力を示す。そのラクトン環は求核攻撃を容易にし、安定な酵素付加体の形成をもたらす。この相互作用は酵素の触媒機能を阻害するだけでなく、その安定性やフォールディングダイナミクスにも影響を与える。この化合物の特異性と反応性から、タンパク質分解プロセスを支配する複雑な制御ネットワークに関する貴重な知見が得られる。

ロイペプチンは安定した複合体を形成することにより、カテプシンAを含むセリンおよびシステインプロテアーゼを阻害する。

カルペプチンはカルパイン阻害剤であり、間接的にカテプシンA活性に影響を与える。

MDL28170は、幅広いスペクトルのシステインプロテアーゼ阻害剤であり、カテプシンA活性を低下させる可能性がある。

CA-074はカテプシンBを選択的に阻害するが、間接的にカテプシンAの活性も低下させることができる。