VWF Inhibitoren

Gängige VWF Inhibitors sind unter underem Hydroxyurea CAS 127-07-1, Aspirin CAS 50-78-2, JS-K CAS 205432-12-8, Warfarin CAS 81-81-2 und Cilostazol CAS 73963-72-1.

Der Von-Willebrand-Faktor (VWF) ist ein großes multimeres Plasmaglykoprotein, das eine zentrale Rolle bei der Hämostase spielt, d. h. dem Prozess, der Blutungen stoppt. Zu den wichtigsten Funktionen von VWF gehören die Vermittlung der Thrombozytenadhäsion am Subendothel beschädigter Blutgefäße und die Stabilisierung von Faktor VIII (FVIII), einem wichtigen Gerinnungsfaktor. Diese Stabilisierung verhindert den vorzeitigen Abbau von FVIII. Wenn Blutgefäße verletzt sind, bindet VWF an freiliegendes subendotheliales Kollagen und fängt dann zirkulierende Thrombozyten ab, wodurch die Bildung eines Thrombozytenpfropfs eingeleitet wird, der übermäßige Blutungen verhindert. Die Bedeutung von VWF für die Aufrechterhaltung der vaskulären Integrität wird durch die von-Willebrand-Krankheit (VWD) unterstrichen, eine genetisch bedingte Störung, die auf Defekten oder Mängeln von VWF beruht und zu Blutungskomplikationen führt.

VWF-Inhibitoren sind Moleküle, die darauf abzielen, die Aktivität oder den Spiegel von VWF zu modulieren. Diese Inhibitoren können über verschiedene Mechanismen wirken. Einige können direkt an VWF binden und dessen Interaktion mit Thrombozyten oder Kollagen verhindern, wodurch die Thrombozytenadhäsion beeinträchtigt wird. Andere können in die Multimerisierung von VWF eingreifen, die für seine Funktion unerlässlich ist. Eine andere Klasse von Inhibitoren könnte auf die Biosynthese oder Sekretion von VWF abzielen, was zu einer Verringerung der Plasmaspiegel des Glykoproteins führt. Darüber hinaus können posttranslationale Modifikationen, wie Spaltung oder Glykosylierung, die Aktivität von VWF entscheidend beeinflussen, und bestimmte Inhibitoren könnten auf Enzyme abzielen, die für diese Modifikationen verantwortlich sind.