TPRX1 Aktivatoren

Gängige TPRX1 Activators sind unter underem Hydrogen Peroxide CAS 7722-84-1, β-Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate CAS 53-59-8, Hemin chloride CAS 16009-13-5, Retinoic Acid, all trans CAS 302-79-4 und Selenium CAS 7782-49-2.

TPRX1 umfasst eine Reihe von Substanzen, die sich mit dem Protein verbinden, um seine Aktivität zu steigern. Wasserstoffperoxid dient als Substrat für TPRX1, wobei seine Reduktion zur Aktivierung der antioxidativen Funktion des Proteins führt. Dieser Prozess ist entscheidend für das Gleichgewicht zwischen oxidativen und reduktiven Reaktionen in der Zelle. Dithiothreitol trägt zur Aktivierung von TPRX1 bei, indem es auf seine Disulfidbindungen abzielt, die, wenn sie reduziert werden, die für die enzymatische Wirkung des Proteins notwendigen Cysteinreste im aktiven Zentrum regenerieren. In ähnlicher Weise spielt Thioredoxin eine direkte Rolle, indem es mit TPRX1 interagiert, um dessen oxidierte Form zu reduzieren und so die Peroxidase-Aktivität des Proteins zu fördern. Ergänzend dazu liefert NADPH die reduzierenden Äquivalente für die Thioredoxin-Reduktase, die dann Thioredoxin in einen reduzierten Zustand zurückführt, der für die Aktivierung von TPRX1 wesentlich ist.

TPRX1 sind verschiedene andere Chemikalien, die den Redoxzustand des Proteins beeinflussen oder über Signalwege an seiner Aktivierung beteiligt sind. Hemin kann durch die Bildung reaktiver Sauerstoffspezies und anschließende Stressreaktionswege zur Aktivierung von TPRX1 als Teil der zellulären Abwehrmechanismen führen. Retinsäure interagiert mit nuklearen Rezeptoren, die die Reaktion auf oxidativen Stress modulieren, und kann so die Aktivität von TPRX1 verstärken. Selen ist ein wichtiger Cofaktor für die Thioredoxin-Reduktase und unterstützt die effiziente Regeneration von reduziertem Thioredoxin, wodurch die Aktivierung von TPRX1 erleichtert wird. Cumolhydroperoxid fungiert als Substrat für TPRX1 und löst bei seiner Reduktion die Peroxidase-Aktivität aus. Cystein und Glutathion sorgen für die Aufrechterhaltung des reduzierenden Milieus, das für die Aktivität von TPRX1 erforderlich ist, indem sie Sulfhydrylgruppen liefern und die Reduktion der Cysteinreste im aktiven Zentrum fördern. Vitamin C unterstützt dieses reduzierende Milieu und hilft bei der Regeneration von reduziertem Thioredoxin. Riboflavin schließlich trägt indirekt dazu bei, indem es eine Vorstufe von FAD ist, einem notwendigen Cofaktor für Thioredoxin-Reduktase, die wiederum Thioredoxin in einem reduzierten Zustand hält, der zur Aktivierung von TPRX1 bereit ist.