Tmsbl1-Aktivatoren umfassen eine vielfältige Gruppe von Verbindungen, von denen bekannt ist, dass sie die Dynamik des Aktinzytoskeletts in Zellen beeinflussen. Die Aktivierung von Tmsbl1 wird nicht direkt durch diese Chemikalien ausgelöst; vielmehr orchestrieren sie eine Reihe von intrazellulären Ereignissen, die wiederum die Aktivität von Tmsbl1 beeinflussen können. Diese Aktivatoren wirken über verschiedene Mechanismen, wie die Stabilisierung von Aktinfilamenten, die Hemmung der Aktinpolymerisation oder die Modulation der Interaktion zwischen Aktinmonomeren und -filamenten. Indem sie das Gleichgewicht zwischen den globulären (G-Actin) und den filamentösen (F-Actin) Formen von Aktin verändern, können diese Chemikalien indirekt die Funktion von Tmsbl1 beeinflussen, das eine Rolle bei der Sequestrierung von Aktinmonomeren und der Regulierung der Aktindynamik spielt.
Insbesondere können Aktivatoren dieser Klasse entweder den Pool an G-Actin vergrößern, was zu einer verstärkten Sequestrierung durch Tmsbl1 führt, oder F-Actin stabilisieren, was das Gleichgewicht in Richtung Filamentbildung verschieben und indirekt die Aktivität von Tmsbl1 erforderlich machen kann. Darüber hinaus können einige Mitglieder dieser Klasse Aktinfilamente abtrennen, Filamentenden abdecken oder Proteine hemmen, die die Aktinverzweigung und -polymerisation regulieren. Durch diese Aktionen wird die Struktur des Aktinzytoskeletts verändert, was indirekt die regulatorische Funktion von Tmsbl1 erforderlich machen kann. Die präzise Modulation der Aktindynamik durch diese Aktivatoren kann daher einen kaskadenartigen Effekt haben, der in der Modulation der Tmsbl1-Aktivität gipfelt, wenn die Zelle bestrebt ist, die Integrität des Zytoskeletts aufrechtzuerhalten und auf Veränderungen in der zellulären Umgebung zu reagieren.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Diese Verbindung stabilisiert Aktinfilamente und kann zu einer verstärkten Polymerisation führen, die den Pool an G-Actin verringern könnte, was möglicherweise den Bedarf an der Aktin-abspaltenden Aktivität von Tmsbl1 erhöht. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Ein Inhibitor der Aktinpolymerisation, der den Pool von G-Actin erhöhen kann, was möglicherweise zu einer verstärkten Sequestrierung durch Tmsbl1 führt. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Bindet an G-Actin und verhindert dessen Einbau in Filamente. Ein erhöhter G-Actin-Pool kann die Sequestrierungsfunktion von Tmsbl1 aktivieren. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
Ein Toxin, das F-Actin bindet und stabilisiert, wodurch sich das Gleichgewicht möglicherweise in Richtung Filamentbildung verschiebt und die Aktivität von Tmsbl1 aktiviert werden könnte. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Ein ROCK-Inhibitor, der die Organisation des Aktinzytoskeletts beeinträchtigt, was möglicherweise die Aktin-abspaltende Funktion von Tmsbl1 aktivieren könnte. | ||||||
(S)-(−)-Blebbistatin | 856925-71-8 | sc-204253 sc-204253A sc-204253B sc-204253C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $71.00 $260.00 $485.00 $949.00 | ||
Ein Inhibitor von Nicht-Muskel-Myosin II, der die Zellmotilität und folglich die Dynamik des Aktin-Zytoskeletts beeinträchtigen kann, wo Tmsbl1 möglicherweise aktiviert wird. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
Hemmt die Myosin-Leichtkettenkinase, was die Aktin-Myosin-Kontraktion beeinträchtigt, und könnte möglicherweise Tmsbl1 durch Veränderung der Aktindynamik aktivieren. | ||||||
Apilimod | 541550-19-0 | sc-480051 sc-480051A | 100 mg 1 g | $420.00 $2600.00 | 5 | |
Ein Inhibitor des Arp2/3-Komplexes, der die Aktinverzweigung und -polymerisation reguliert und möglicherweise Tmsbl1 durch Modulation der Aktindynamik aktivieren könnte. |