Date published: 2025-9-5

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TID-1L Inhibitoren

Gängige TID-1L Inhibitors sind unter underem Geldanamycin CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, Radicicol CAS 12772-57-5, NVP-AUY922 CAS 747412-49-3 und 17-DMAG, Hydrochloride Salt CAS 467214-21-7.

TID-1L-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die in der Molekularbiologie und Biochemie aufgrund ihrer zentralen Rolle bei der Modulation spezifischer zellulärer Prozesse große Aufmerksamkeit erregt haben. TID-1L, die Abkürzung für Tumor Necrosis Factor Receptor-Associated Protein 1-Like, ist ein Protein, das in den Zellen verschiedener Organismen, insbesondere bei Säugetieren, vorkommt. Es gehört zur Familie der Hsp40-Co-Chaperone, die zusammen mit den Hitzeschockproteinen (Hsps) an der Faltung, Stabilisierung und dem Transport von Proteinen beteiligt sind. TID-1L selbst spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Proteinhomöostase und damit auch der Zellfunktionen.

TID-1L-Inhibitoren sollen die normale Funktion von TID-1L stören und dadurch verschiedene zelluläre Signalwege und molekulare Interaktionen beeinträchtigen. Diese Inhibitoren können auf spezifische Domänen oder Stellen des TID-1L-Proteins abzielen und so seine Bindung an andere Proteine verhindern oder seine Konformation verändern. Auf diese Weise stören sie das komplizierte Netzwerk der durch Chaperone vermittelten Prozesse und beeinträchtigen die Faltung und den Abbau von Proteinen, was zu einer Kaskade von nachgeschalteten Effekten auf die zelluläre Homöostase führen kann. Wissenschaftler und Forscher setzen diese Inhibitoren ein, um die komplexen Mechanismen zu entschlüsseln, die der Qualitätskontrolle von Proteinen, zellulären Stressreaktionen und dem Fortschreiten verschiedener Krankheiten zugrunde liegen, und erhalten so wertvolle Einblicke in die grundlegende Biologie der Zelle. Diese Klasse von Inhibitoren ist nach wie vor Gegenstand umfassender Untersuchungen, die zu unserem Verständnis der Feinheiten zellulärer Funktionen beitragen und potenzielle Wege für die weitere Forschung und Arzneimittelentwicklung bieten.

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ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

Geldanamycin

30562-34-6sc-200617B
sc-200617C
sc-200617
sc-200617A
100 µg
500 µg
1 mg
5 mg
$38.00
$58.00
$102.00
$202.00
8
(1)

Bindet an die N-terminale ATP-Bindungstasche von Hsp90, wodurch dessen Chaperonfunktion verhindert und der Abbau von Kundenproteinen bewirkt wird.

17-AAG

75747-14-7sc-200641
sc-200641A
1 mg
5 mg
$66.00
$153.00
16
(2)

Ein Derivat von Geldanamycin hemmt ebenfalls Hsp90 durch Unterbrechung seiner ATPase-Aktivität und destabilisiert die Client-Proteine.

Radicicol

12772-57-5sc-200620
sc-200620A
1 mg
5 mg
$90.00
$326.00
13
(1)

Hemmt Hsp90 durch Bindung an seine N-terminale ATPase-Domäne und verhindert so die ordnungsgemäße Faltung und Funktion von Kundenproteinen.

NVP-AUY922

747412-49-3sc-364551
sc-364551A
sc-364551B
sc-364551C
sc-364551D
sc-364551E
5 mg
25 mg
100 mg
250 mg
1 g
5 g
$150.00
$263.00
$726.00
$1400.00
$2900.00
$11000.00
3
(1)

Unterbricht die Funktion von Hsp90 durch Bindung an die ATP-Bindungsstelle und destabilisiert die Client-Proteine, was zu deren Abbau führt.

17-DMAG, Hydrochloride Salt

467214-21-7sc-396751
25 mg
$306.00
(1)

Hemmt Hsp90, indem es um die ATP-Bindungstasche konkurriert, was zum Abbau von Client-Proteinen führt.

5-Iodotubercidin

24386-93-4sc-3531
sc-3531A
1 mg
5 mg
$150.00
$455.00
20
(2)

Hemmt CDK2 und CDK9 und beeinträchtigt dadurch die Zellzyklusprogression und die Transkription, was sich möglicherweise auf die Funktion von Tid-1L auswirkt.

BIIB 021

848695-25-0sc-364434
sc-364434A
5 mg
25 mg
$128.00
$650.00
(0)

Bindet an Hsp90, stört dessen Chaperonfunktion und führt zum Abbau von Kundenproteinen in Krebszellen.

ZM-447439

331771-20-1sc-200696
sc-200696A
1 mg
10 mg
$150.00
$349.00
15
(1)

Zielt auf Hsp90 ab, hemmt dessen ATPase-Aktivität, fördert den Abbau von Kundenproteinen und beeinflusst zelluläre Prozesse.

Debio 0932

1061318-81-7sc-507516
10 mg
$280.00
(0)

Beeinflusst die Funktion von Hsp90 durch Bindung an seine ATP-Bindungsstelle, wodurch das Client-Protein destabilisiert und abgebaut wird.