Die Klasse der P23-Inhibitoren umfasst eine Vielzahl chemischer Verbindungen, die strategisch darauf ausgelegt sind, zelluläre Prozesse und Signalwege zu modulieren, was zu einer wirksamen Hemmung oder Modulation von P23 führt. Geldanamycin und sein Derivat 17-AAG wirken als kompetitive Inhibitoren, indem sie an die ATP-Bindungsstelle von P23 binden, seine molekulare Chaperonaktivität stören und die Faltung und Stabilität von Kundenproteinen beeinträchtigen. Quercetin und EGCG hemmen P23 indirekt, indem sie in den Hsp90-P23-Komplex eingreifen und so die ordnungsgemäße Funktion von P23 in zellulären Prozessen beeinträchtigen.
Radicicol, PU-H71, KRIBB11 und Novobiocin wirken ebenfalls als kompetitive Inhibitoren, indem sie die ATP-Bindungsstelle von P23 unterbrechen oder in den Hsp90-P23-Komplex eingreifen, was zur Destabilisierung und zum Abbau von P23-assoziierten Kundenproteinen führt. NVP-AUY922, KU-32-133, Withaferin A und BIIB021 zeigen hemmende Wirkungen, indem sie den Hsp90-P23-Komplex stören, was zu einer Beeinträchtigung der Chaperonaktivität führt und die Faltung und Stabilität von Kundenproteinen beeinträchtigt. Diese Inhibitoren zeigen die komplexen Strategien, die zur Modulation der P23-Aktivität eingesetzt werden, und bilden die Grundlage für die Entwicklung gezielter Maßnahmen zur Abschwächung der P23-Funktion in verschiedenen zellulären Kontexten. Die Spezifität der Wirkmechanismen der einzelnen Inhibitoren unterstreicht das Potenzial für eine nuancierte Kontrolle von P23 und eröffnet Wege für die weitere Erforschung der regulatorischen Netzwerke, die dieses wichtige molekulare Chaperon steuern.
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $39.00 $59.00 $104.00 $206.00 | 8 | |
Geldanamycin hemmt P23 durch Bindung an seine ATP-Bindungsstelle, wodurch seine Funktion als molekulares Chaperon gestört wird. Diese Störung verhindert die ordnungsgemäße Faltung und Stabilität von Kundenproteinen. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $67.00 $156.00 | 16 | |
17-AAG ist ein Derivat von Geldanamycin und hemmt P23 in ähnlicher Weise, indem es dessen Chaperonaktivität beeinträchtigt, was zum Abbau von Kundenproteinen führt, die an zellulären Prozessen beteiligt sind. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $110.00 $250.00 $936.00 $50.00 | 33 | |
Quercetin hemmt P23 indirekt, indem es den Proteinkomplex Hsp90 stört, zu dem P23 gehört. Diese Störung beeinträchtigt die Stabilität und Funktion von P23 beim Chaperoning von Kundenproteinen. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $43.00 $73.00 $126.00 $243.00 $530.00 $1259.00 | 11 | |
EGCG hemmt bekanntermaßen P23, indem es den Hsp90-P23-Komplex stört, was zu einer Beeinträchtigung der Chaperonaktivität führt. Diese Störung führt zur Destabilisierung und zum Abbau von Kundenproteinen. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $92.00 $333.00 | 13 | |
Radicicol wirkt als kompetitiver Inhibitor von P23, indem es an dessen ATP-Bindungsstelle bindet. Diese Bindung verhindert die ATP-Hydrolyse, wodurch die Chaperonfunktion von P23 gestört und die Proteinstabilität des Klienten beeinträchtigt wird. | ||||||
KRIBB11 | 342639-96-7 | sc-507391 | 5 mg | $95.00 | ||
KRIBB11 hemmt P23, indem es die Interaktion zwischen P23 und Hsp90 unterbricht. Diese Störung führt zu einer beeinträchtigten Chaperonaktivität, die sich auf die Faltung und Stabilität von Client-Proteinen auswirkt, die an verschiedenen zellulären Funktionen beteiligt sind. | ||||||
Novobiocin | 303-81-1 | sc-362034 sc-362034A | 5 mg 25 mg | $128.00 $380.00 | ||
Novobiocin hemmt P23 durch Bindung an seine ATP-Bindungsstelle und verhindert so die ATP-Hydrolyse. Diese Interferenz stört die Chaperon-Funktion von P23, was zur Destabilisierung und Degradation von Client-Proteinen führt. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
NVP-AUY922 hemmt P23 durch Unterbrechung des Hsp90-P23-Komplexes. Diese Störung führt zur Destabilisierung und zum Abbau von Client-Proteinen, die für eine ordnungsgemäße Faltung und Funktion auf die Chaperon-Aktivität von P23 angewiesen sind. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $130.00 $583.00 $4172.00 $20506.00 | 20 | |
Withaferin A hemmt P23, indem es den Hsp90-P23-Komplex unterbricht, die Chaperon-Aktivität von P23 beeinträchtigt und zur Destabilisierung und Degradation von Client-Proteinen führt, die an zellulären Funktionen beteiligt sind. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | $128.00 $650.00 | ||
BIIB021 hemmt P23 durch Störung des Hsp90-P23-Komplexes, was zu einer beeinträchtigten Chaperonaktivität führt. Diese Störung beeinträchtigt die Faltung und Stabilität von Client-Proteinen, die an verschiedenen zellulären Prozessen beteiligt sind. | ||||||