Moesin Aktivatoren
Gängige Moesin Activators sind unter underem Calyculin A CAS 101932-71-2, Jasplakinolide CAS 102396-24-7, Y-27632, free base CAS 146986-50-7, ML-9 CAS 105637-50-1 und (±)-Blebbistatin CAS 674289-55-5.
Moesin-Aktivatoren umfassen eine Vielzahl von Chemikalien, die die Aktivität von Moesin, einem Mitglied der ERM-Proteinfamilie (Ezrin, Radixin, Moesin), das für die Verbindung des Aktinzytoskeletts mit der Plasmamembran entscheidend ist, auf komplexe Weise modulieren. Zwar wurden keine direkten Aktivatoren identifiziert, doch üben verschiedene Verbindungen ihre Wirkung auf Moesin über indirekte Mechanismen aus, was die miteinander verbundenen Signalwege unterstreicht, die die zelluläre Morphologie und Motilität steuern. Unter den hervorgehobenen Verbindungen erweist sich Calyculin A als potenter indirekter Aktivator, indem es die Proteinphosphatasen 1 und 2A hemmt, was zu einer erhöhten Phosphorylierung und Aktivierung von Moesin führt. Die indirekte Aktivierung von Moesin durch Jasplakinolid unterstreicht die Abhängigkeit von der F-Aktin-Dynamik, da es die Aktinfilamente stabilisiert und damit die Interaktion mit Moesin fördert. Y-27632, ein selektiver Rho-Kinase (ROCK)-Inhibitor, aktiviert Moesin indirekt, indem er den RhoA/ROCK-Signalweg unterbricht, was das Zusammenspiel zwischen RhoA-Signalen und Moesin-Aktivität bei zellulären Prozessen wie Adhäsion und Migration zeigt. Darüber hinaus wirken kleine Moleküle wie H-89 und ML-7 indirekt auf Moesin, indem sie den cAMP/PKA-Signalweg bzw. die Myosin-Leichtkettenkinase (MLCK) beeinflussen.
Verbindungen wie NSC23766 und CK-666 aktivieren Moesin indirekt, indem sie den RhoA/ROCK-Weg bzw. die Aktinpolymerisation beeinflussen. Die Überschneidungen zwischen Rac1, RhoA/ROCK und Moesin werden hervorgehoben und veranschaulichen die Komplexität der Signalnetzwerke, die die Moesin-Aktivierung steuern. A23187, ein Kalziumionophor, und BAPTA-AM, ein Kalziumchelator, modulieren Moesin indirekt, indem sie kalziumabhängige Signalwege beeinflussen, was die zentrale Rolle von Kalzium bei der Moesin-Aktivierung weiter unterstreicht. Darüber hinaus aktiviert MLN4924, ein niedermolekularer Inhibitor des NEDD8-aktivierenden Enzyms, indirekt Moesin, indem es den NEDDylierungsweg beeinflusst, was die Regulierung der Moesin-Expression mit der Ubiquitin-ähnlichen Proteinmodifikation verbindet.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
Calyculin A, ein potenter Proteinphosphatase-Inhibitor, aktiviert indirekt Moesin, indem es das Aktin-Zytoskelett beeinflusst. Es hemmt die Proteinphosphatase 1 und 2A, was zu einer erhöhten Phosphorylierung von Moesin und seiner Aktivierung führt. Die indirekte Modulation von Moesin durch Calyculin A unterstreicht die Bedeutung von Proteinphosphatasen bei der Regulierung der Aktivität von Moesin und seiner Rolle bei der Dynamik des Zytoskeletts. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Jasplakinolid, ein Naturprodukt, aktiviert Moesin indirekt durch die Stabilisierung von F-Aktin. Durch die Förderung der Aktinpolymerisation verstärkt Jasplakinolid die Interaktion zwischen Moesin und Aktinfilamenten, was zu einer verstärkten Moesinaktivierung führt. Diese indirekte Modulation verdeutlicht die Verbindung zwischen dem Aktinzytoskelett und der Moesinaktivität und unterstreicht die Rolle der F-Aktindynamik bei der Regulierung der Moesinfunktion. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632, ein selektiver Rho-Kinase (ROCK)-Inhibitor, aktiviert Moesin indirekt, indem er den RhoA/ROCK-Signalweg unterbricht. Die Hemmung von ROCK führt zu einer verminderten Phosphorylierung und Aktivierung von Moesin. Die indirekte Modulation von Moesin durch Y-27632 unterstreicht die Bedeutung des RhoA/ROCK-Signalwegs bei der Regulierung der Moesin-Aktivität und des Aktin-Zytoskeletts. | ||||||
ML-9 | 105637-50-1 | sc-200519 sc-200519A sc-200519B sc-200519C | 10 mg 50 mg 100 mg 250 mg | $110.00 $440.00 $660.00 $1200.00 | 2 | |
ML-7, ein Inhibitor der Myosin-Leichtkettenkinase (MLCK), aktiviert indirekt Moesin, indem es die Aktomyosin-Kontraktilität beeinflusst. Die Hemmung von MLCK durch ML-7 reduziert die Phosphorylierung der Myosin-Leichtkette (MLC), was zu einer verstärkten Moesin-Aktivierung führt. Die indirekte Modulation von Moesin durch ML-7 unterstreicht die Wechselwirkung zwischen MLCK, MLC-Phosphorylierung und Moesin-Aktivität bei der Regulierung der Zellmorphologie und -motilität. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
Blebbistatin, ein selektiver Myosin-II-ATPase-Inhibitor, aktiviert Moesin indirekt, indem es die Aktomyosin-Kontraktilität unterbricht. Die Hemmung von Myosin II durch Blebbistatin reduziert die Aktin-Myosin-Wechselwirkungen, was zu einer verstärkten Moesin-Aktivierung führt. Die indirekte Modulation von Moesin durch Blebbistatin hebt die Wechselwirkung zwischen der Aktivität von Myosin II und der Funktion von Moesin hervor und betont ihre koordinierte Rolle in der Dynamik des Zytoskeletts. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Cytochalasin D, ein Disruptor der Aktinpolymerisation, aktiviert Moesin indirekt, indem es die Aktindynamik beeinflusst. Durch die Verhinderung der Aktinfilamentverlängerung verstärkt Cytochalasin D die Interaktion zwischen Moesin und Aktin, was zu einer verstärkten Moesinaktivierung führt. Die indirekte Modulation von Moesin durch Cytochalasin D unterstreicht die Abhängigkeit der Moesinaktivität von der Integrität und Dynamik des Aktinzytoskeletts. | ||||||
A23187 | 52665-69-7 | sc-3591 sc-3591B sc-3591A sc-3591C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $54.00 $128.00 $199.00 $311.00 | 23 | |
A23187, ein Calcium-Ionophor, aktiviert Moesin indirekt, indem es Calcium-abhängige Signalwege beeinflusst. Durch A23187 induzierte erhöhte intrazelluläre Calciumspiegel führen zur Aktivierung von Calmodulin-abhängigen Kinasen, die Moesin phosphorylieren und aktivieren. Die indirekte Modulation von Moesin durch A23187 unterstreicht die Rolle der Calcium-Signalübertragung bei der Regulierung der Moesin-Aktivität und ihren Einfluss auf zelluläre Prozesse wie Adhäsion und Migration. | ||||||
MLN 4924 | 905579-51-3 | sc-484814 | 1 mg | $280.00 | 1 | |
MLN4924, ein niedermolekularer Inhibitor des NEDD8-aktivierenden Enzyms (NAE), aktiviert indirekt Moesin, indem es den NEDDylierungsweg beeinflusst. Die Hemmung von NAE durch MLN4924 stabilisiert das Tumorsuppressorprotein p53, das die Moesin-Transkription aktiviert. Die indirekte Modulation von Moesin durch MLN4924 verdeutlicht die Verbindung zwischen NEDDylierung, p53 und Moesin-Expression und veranschaulicht das komplexe regulatorische Netzwerk, das die Moesin-Aktivierung und zelluläre Reaktionen beeinflusst. | ||||||
BAPTA/AM | 126150-97-8 | sc-202488 sc-202488A | 25 mg 100 mg | $138.00 $449.00 | 61 | |
BAPTA-AM, ein Calcium-Chelator, aktiviert Moesin indirekt, indem es intrazelluläres Calcium bindet. Die Chelatbildung von Calcium durch BAPTA-AM reduziert die calciumabhängige Signalübertragung und beeinflusst Calmodulin-abhängige Kinasen, die die Moesin-Aktivität regulieren. Die indirekte Modulation von Moesin durch BAPTA-AM unterstreicht die entscheidende Rolle der Calcium-Signalübertragung bei der Regulierung der Moesin-Aktivierung und ihrer Beteiligung an zellulären Prozessen wie Zelladhäsion und -migration. | ||||||