MMP-12-Inhibitoren sind eine Kategorie chemischer Verbindungen, die eine bemerkenswerte Fähigkeit zur Modulation der enzymatischen Aktivität von Matrix-Metalloproteinase-12 (MMP-12), einem Mitglied der Matrix-Metalloproteinase-Familie, aufweisen. Diese Inhibitoren sind sorgfältig darauf ausgelegt, mit dem aktiven Zentrum von MMP-12 zu interagieren, einer kritischen Region, die für seine katalytische Funktion verantwortlich ist. MMP-12, auch als Makrophagen-Elastase bekannt, spielt eine entscheidende Rolle bei der Umgestaltung und dem Abbau der extrazellulären Matrix, indem es Elastin und andere Matrixkomponenten spaltet. Folglich sollen MMP-12-Inhibitoren als potente Regulatoren der Gewebehomöostase und -integrität fungieren. Die chemischen Strukturen von MMP-12-Inhibitoren sind so konzipiert, dass sie eine präzise und selektive Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms gewährleisten. Forscher verwenden häufig eine Kombination aus Computermodellierung, Studien zur Struktur-Aktivitäts-Beziehung und Hochdurchsatz-Screening-Techniken, um diese Inhibitoren zu entwerfen und zu optimieren.
Wichtige strukturelle Merkmale wie funktionelle Gruppen und Bindungsmotive werden strategisch integriert, um robuste Interaktionen mit MMP-12 zu ermöglichen und so dessen proteolytische Aktivität zu unterbrechen. Durch die Hemmung von MMP-12 beeinflussen diese Verbindungen verschiedene physiologische Prozesse, bei denen die Matrixumgestaltung von entscheidender Bedeutung ist, darunter die Gewebereparatur und Immunreaktionen. Die Entwicklung von MMP-12-Inhibitoren unterstreicht die Bedeutung des Verständnisses der komplexen Wechselwirkung zwischen Enzymen und ihren Substraten im Kontext der Dynamik der extrazellulären Matrix. Die chemische Klasse der MMP-12-Inhibitoren stellt einen faszinierenden Weg der wissenschaftlichen Erforschung dar und bietet Einblicke in die Regulierung enzymatischer Aktivitäten, die für eine Vielzahl zellulärer Phänomene relevant sind. Die fortgesetzte Forschung auf diesem Gebiet könnte tiefere Einblicke in die umfassenderen Auswirkungen der MMP-12-Hemmung und ihren Beitrag zum Verständnis grundlegender biologischer Prozesse liefern.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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GM 6001 | 142880-36-2 | sc-203979 sc-203979A | 1 mg 5 mg | $75.00 $265.00 | 55 | |
GM 6001 (CAS 142880-36-2) ist eine chemische Verbindung, die als wirksamer Inhibitor von MMP-12, einem proteolytischen Enzym, wirkt. Es moduliert die Aktivität von MMP-12 durch Bindung an dessen aktive Stelle und reguliert so dessen Funktion in verschiedenen biologischen Prozessen. | ||||||
Actinonin | 13434-13-4 | sc-201289 sc-201289B | 5 mg 10 mg | $160.00 $319.00 | 3 | |
Actinonin (CAS 13434-13-4) ist eine bioaktive Verbindung, die für ihre bedeutende Rolle als Inhibitor von MMP-12, einem Enzym aus der Familie der Matrix-Metalloproteinasen, bekannt ist. MMP-12 spielt eine entscheidende Rolle bei der Gewebeumformung, insbesondere bei Prozessen, die mit Entzündungen in Verbindung stehen. Durch die gezielte Beeinflussung von MMP-12 moduliert Actinonin dessen enzymatische Aktivität und beeinflusst möglicherweise Signalwege, die mit der Gewebehomöostase und zellulären Reaktionen zusammenhängen. | ||||||
Prinomastat | 192329-42-3 | sc-507449 | 5 mg | $190.00 | ||
Prinomastat ist ein synthetischer Inhibitor, der auf mehrere MMPs abzielt, darunter auch MMP-I. Er wurde wegen seiner potenziellen entzündungshemmenden und anti-metastatischen Eigenschaften untersucht. | ||||||
PF-356231 | 766536-21-4 | sc-222151 sc-222151A | 1 mg 5 mg | $150.00 $395.00 | 1 | |
PF-356231 (CAS 766536-21-4) wirkt als potenter Inhibitor von MMP-12, einem proteolytischen Enzym, das an der Gewebeumformung und der Entzündungskontrolle beteiligt ist. | ||||||
WAY 170523 | 307002-73-9 | sc-361402 sc-361402A | 1 mg 10 mg | $275.00 $595.00 | 1 | |
Es handelt sich um einen selektiven Inhibitor von MMP-12, der sich bei der Erforschung von Krankheiten, die mit Gewebezerstörung und Entzündungen einhergehen, als vielversprechend erwiesen hat. | ||||||
Ageladine A, TFA | 643020-13-7 | sc-396549 | 200 µg | $364.00 | ||
Ageladine A, TFA (CAS 643020-13-7) ist für seine Rolle als MMP-12-Inhibitor bekannt, der für die Modulation von Gewebeumformung und Entzündungswegen von entscheidender Bedeutung ist. | ||||||
NNGH | 161314-17-6 | sc-222075 | 5 mg | $95.00 | 2 | |
NNGH fungiert als potenter Modulator von MMP-12 und besitzt die einzigartige Fähigkeit, Enzymkonformationen durch spezifische elektrostatische Wechselwirkungen und sterische Hinderung zu stabilisieren. Diese Verbindung verändert die Dynamik der Substratbindung, was zu einer deutlichen Abnahme der katalytischen Effizienz führt. Seine ausgeprägte Reaktionskinetik zeigt ein nicht-kompetitives Hemmungsprofil, bei dem NNGH die Gesamtaktivität des Enzyms wirksam reduziert, ohne direkt mit den Substratmolekülen zu konkurrieren, und so die Umbauvorgänge der extrazellulären Matrix beeinflusst. | ||||||
ARP 100 | 704888-90-4 | sc-203522 | 5 mg | $121.00 | 26 | |
ARP-100 ist ein synthetischer MMP-Inhibitor, der nachweislich gegen MMP-I wirksam ist und dessen Forschungspotenzial zur Abschwächung von Gewebeschäden bei Lungenerkrankungen untersucht wurde. | ||||||
MMP-3 Inhibitor VIII | 208663-26-7 | sc-311435 | 5 mg | $400.00 | ||
Der MMP-3-Inhibitor VIII zeigt eine bemerkenswerte Fähigkeit, selektiv mit MMP-12 zu interagieren und sein enzymatisches Verhalten durch eine einzigartige allosterische Modulation zu beeinflussen. Diese Verbindung verändert die Zugänglichkeit des aktiven Zentrums des Enzyms, was zu einer deutlichen Verringerung der proteolytischen Aktivität führt. Ihr kinetisches Profil deutet auf einen gemischten Hemmungsmechanismus hin, bei dem sie sowohl die Substrataffinität als auch die Umsatzrate beeinflusst, wodurch sie die Enzymlandschaft umgestaltet und die zellulären Signalwege beeinflusst. | ||||||
MMP Inhibitor V | 223472-31-9 | sc-203139 | 2 mg | $216.00 | 2 | |
Der MMP-Inhibitor V besitzt die besondere Fähigkeit, an MMP-12 zu binden, was zu Konformationsänderungen führt, die die Erkennung des Substrats behindern. Diese Verbindung geht spezifische Wasserstoffbrückenbindungen und hydrophobe Wechselwirkungen ein und stabilisiert einen inaktiven Enzymzustand. Seine Reaktionskinetik zeigt ein kompetitives Hemmungsmuster, das die katalytische Effizienz des Enzyms effektiv verändert. Darüber hinaus tragen die einzigartigen strukturellen Merkmale des MMP-Inhibitors V zu seiner Selektivität bei, indem sie seine Interaktionsdynamik mit MMP-12 verstärken. |