Kar2, auch bekannt als BiP (Immunoglobulin heavy-chain-binding protein), ist ein lebenswichtiges Chaperonprotein, das im endoplasmatischen Retikulum (ER) von eukaryotischen Zellen lokalisiert ist. Seine Hauptfunktion besteht in der Regulierung der Proteinfaltung und -zusammensetzung innerhalb des ER und spielt eine entscheidende Rolle bei der Kontrolle der Proteinqualität und der ER-Homöostase. Kar2/BiP interagiert mit naszierenden Polypeptiden, wenn diese in das ER eintreten, und unterstützt sie bei der Faltung zu funktionalen dreidimensionalen Strukturen und verhindert die Aggregation von fehlgefalteten oder ungefalteten Proteinen. Darüber hinaus fungiert Kar2/BiP als wichtiger Regulator der Unfolded Protein Response (UPR), einem zellulären Stressreaktionsweg, der bei ER-Stress aktiviert wird, um die ER-Funktion wiederherzustellen und die Fehlfaltung von Proteinen zu verringern. Durch seine Interaktion mit Transmembransensorproteinen wie Ire1, Perk und ATF6 orchestriert Kar2/BiP die UPR-Signalkaskade, moduliert die Genexpression und fördert adaptive Reaktionen auf ER-Stress.
Die Aktivierung von Kar2/BiP wird auf komplizierte Weise reguliert, um seine optimale Funktion bei der Proteinfaltung und den ER-Stressreaktionswegen sicherzustellen. Einer der wichtigsten Aktivierungsmechanismen ist die Bindung von Nukleotiden, insbesondere von ATP und ADP, an die Nukleotid-Bindungsdomäne von Kar2/BiP. Die ATP-Bindung führt zu einer Konformationsänderung von Kar2/BiP, die seine Assoziation mit ungefalteten oder fehlgefalteten Proteinen fördert und deren Faltung erleichtert. Umgekehrt löst die Hydrolyse von ATP zu ADP eine weitere Konformationsänderung in Kar2/BiP aus, die zur Freisetzung von gefalteten Proteinen und zur Dissoziation von Kar2/BiP von seinen Kundenproteinen führt. Darüber hinaus können posttranslationale Modifikationen wie die Phosphorylierung die Aktivität von Kar2/BiP modulieren und seine Interaktion mit Kundenproteinen sowie seine Beteiligung an UPR-Signalwegen beeinflussen. Insgesamt sorgt die präzise Regulierung der Kar2/BiP-Aktivierung für eine effiziente Proteinfaltung und ER-Stressreaktion und sichert die zelluläre Homöostase unter physiologischen und Stressbedingungen.
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
Thapsigargin löst ER-Stress aus, indem es die Kalzium-ATPase des ER hemmt, was zu einer Kalziumverarmung des ER und zur Aktivierung der UPR führt und möglicherweise die Kar2-Expression erhöht. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
Tunicamycin hemmt die N-gebundene Glykosylierung, was zu einer Proteinfehlfaltung im ER und zur Aktivierung der UPR führt, was die Expression von Kar2 hochregulieren könnte. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
Brefeldin A stört den Transport von Proteinen vom ER zum Golgi-Apparat, was möglicherweise zu ER-Stress und erhöhter Kar2-Expression führt. | ||||||
Homocysteine | 6027-13-0 | sc-507315 | 250 mg | $195.00 | ||
Erhöhte Homocysteinwerte werden mit ER-Stress in Verbindung gebracht, was zu einer Hochregulierung von Kar2 als Reaktion darauf führen könnte. | ||||||
Valproic Acid | 99-66-1 | sc-213144 | 10 g | $85.00 | 9 | |
Valproinsäure kann ER-Stress auslösen, was möglicherweise zu einer verstärkten Expression von Kar2 führt. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Geldanamycin beeinträchtigt die Funktion von Hsp90, was zu einer Fehlfaltung des Proteins und einer erhöhten Kar2-Expression führen kann. | ||||||
Betulinic Acid | 472-15-1 | sc-200132 sc-200132A | 25 mg 100 mg | $115.00 $337.00 | 3 | |
Betulinsäure kann ER-Stress auslösen, der möglicherweise zu einer verstärkten Kar2-Expression führt. |