HSPA4L Inhibitoren
Gängige HSPA4L Inhibitors sind unter underem Quercetin CAS 117-39-5, Geldanamycin CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, Withaferin A CAS 5119-48-2 und Radicicol CAS 12772-57-5.
HSPA4L-Inhibitoren stellen eine Klasse chemischer Verbindungen dar, die speziell darauf ausgelegt sind, die funktionellen Aktivitäten des HSPA4L-Proteins zu behindern. Das HSPA4L-Protein, das zur Familie der Hitzeschockproteine gehört, ist an zellulären Prozessen beteiligt, die die korrekte Faltung von naszierenden Proteinen und die Reparatur oder den Abbau von fehlgefalteten Proteinen erleichtern. Die Hemmung von HSPA4L kann diese Prozesse stören, was zu einer Anhäufung fehlgefalteter Proteine und der anschließenden Aktivierung zellulärer Stressreaktionen führen kann. HSPA4L-Inhibitoren erzielen ihre Wirkung, indem sie an die ATPase-Domäne des Proteins binden und so die ATP-Hydrolyse verhindern, die für die Funktion des Proteins entscheidend ist. Diese Bindung beeinträchtigt die Fähigkeit des Proteins, mit seinen Substraten zu interagieren, und hemmt damit seine Chaperon-Aktivität. Infolgedessen werden die normalen homöostatischen Funktionen, die HSPA4L innerhalb der Zelle reguliert, beeinträchtigt, was zu einer Abnahme der Fähigkeit der Zelle führt, proteomischen Stress zu bewältigen.
Die spezifischen chemischen Hemmstoffe, die auf HSPA4L abzielen, sind so konzipiert, dass sie eine hohe Affinität und Spezifität für die aktiven Stellen des Proteins gewährleisten. Auf diese Weise können diese Inhibitoren die Stressreaktionswege, an denen HSPA4L beteiligt ist, wirksam modulieren. Durch die Hemmung von HSPA4L können diese Verbindungen indirekt verschiedene Signalwege und molekulare Prozesse beeinflussen, die von der ordnungsgemäßen Funktion der durch Chaperone vermittelten Proteinfaltung abhängen. Die genauen Mechanismen dieser Inhibitoren beruhen auf der Veränderung der Konformationsdynamik von HSPA4L, was wiederum die Stabilität des Proteins und seine Interaktionen mit Co-Chaperonen und Kundenproteinen beeinflusst. Diese Wirkung spiegelt einen kritischen Aspekt der zellulären Regulierung wider, da HSPA4L eine Rolle bei der Aufrechterhaltung der Proteinhomöostase spielt und seine Hemmung zu einer Kaskade von Effekten innerhalb der zellulären Umgebung führen kann, die über die ursprünglichen Protein-Protein-Interaktionen hinausgehen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
Quercetin ist ein Flavonoid, das die Hitzeschock-Proteinfamilie hemmt, zu der auch HSPA4L gehört. Durch die Stabilisierung von HSP70 verhindert es indirekt die ordnungsgemäße Funktion von HSPA4L, da HSPA4L in einem Komplex mit anderen Hitzeschockproteinen arbeitet, wodurch die Chaperonaktivität von HSPA4L verringert wird. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Geldanamycin bindet sich spezifisch an das Hitzeschockprotein 90 (Hsp90) und hemmt dessen Funktion. Da HSPA4L ein Co-Chaperon für Hsp90 ist, unterbricht die Hemmung von Hsp90 die Hsp90-HSPA4L-Assoziation und reduziert somit indirekt die HSPA4L-Aktivität. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
17-AAG ist ein Derivat von Geldanamycin, das ebenfalls an Hsp90 bindet. Es destabilisiert und baut Client-Proteine von Hsp90 ab, zu denen auch Proteine gehören können, die mit HSPA4L interagieren, was zu einer Verringerung der HSPA4L-Aktivität durch Assoziation führt. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $127.00 $572.00 $4090.00 $20104.00 | 20 | |
Withaferin A ist dafür bekannt, dass es die Funktion von Hsp90 hemmt und damit wahrscheinlich auch die Rolle von HSPA4L als Co-Chaperon stört, wodurch dessen Aktivität verringert wird. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Radicicol bindet an Hsp90 und hemmt dessen ATPase-Aktivität. Da HSPA4L im Tandem mit Hsp90 funktioniert, würde eine Hemmung von Hsp90 durch Radicicol zu einer verringerten HSPA4L-Aktivität führen. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | $54.00 $112.00 $202.00 $700.00 | 6 | |
Es hat sich gezeigt, dass Silibinin die Expression von Hitzeschockproteinen beeinflusst. Es kann die Aktivität von HSPA4L herunterregulieren, indem es die Expressionsniveaus von molekularen Chaperonen in der Zelle moduliert. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
EGCG, ein in grünem Tee enthaltenes Catechin, moduliert Berichten zufolge die Hitzeschockreaktion. Es könnte die HSPA4L-Aktivität behindern, indem es die allgemeine Hitzeschockproteinreaktion beeinträchtigt. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
Triptolide induzieren nachweislich die Expression von Hitzeschockproteinen. Es könnte möglicherweise HSPA4L hemmen, indem es eine unausgewogene Stressreaktion hervorruft, die zu einer Verringerung seiner funktionellen Aktivität führt. | ||||||
Heat Shock Protein Inhibitor I | 218924-25-5 | sc-221709 | 5 mg | $95.00 | 5 | |
KNK437 ist eine Benzylidenlactamverbindung, die die Synthese von Hitzeschockproteinen hemmt. Diese Hemmung erstreckt sich wahrscheinlich auch auf HSPA4L, da es zur Familie der Hitzeschockproteine gehört. | ||||||
Tryptanthrin | 13220-57-0 | sc-202844 sc-202844A | 1 mg 5 mg | $50.00 $213.00 | ||
Tryptanthrin wurde als Inhibitor der Hitzeschockreaktion identifiziert, was zu einer verminderten Aktivität von HSPA4L durch Unterdrückung der zellulären Stressreaktion führen kann. | ||||||