Zu den chemischen Aktivatoren von HS3ST5 gehören eine Reihe anorganischer Salze und Biomoleküle, die die enzymatische Aktivität des Proteins durch verschiedene biochemische Mechanismen verstärken können. Natriumchlorid zum Beispiel kann die Ionenstärke des zellulären Milieus erhöhen, was zu Konformationsänderungen in HS3ST5 führen kann, wodurch seine enzymatische Aktivität gesteigert wird. In ähnlicher Weise dienen Magnesiumchlorid und Zinksulfat als wesentliche Kofaktoren für viele Enzyme, einschließlich Sulfotransferasen wie HS3ST5. Die Anwesenheit dieser zweiwertigen Kationen kann das aktive Zentrum des Enzyms stabilisieren und die Substratbindung fördern, was zu einer Steigerung der HS3ST5-Aktivität führt. Mangan(II)-sulfat kann ebenfalls als Aktivator dienen, indem es den katalytischen Prozess unterstützt oder die Enzymstruktur stabilisiert. Kaliumchlorid kann ebenso wie Natriumchlorid die Ionenstärke und den pH-Wert optimieren und so günstige Bedingungen für die HS3ST5-Aktivität schaffen, indem es die Enzymstruktur und die Substratinteraktionen beeinflusst.
Die Aktivierung von HS3ST5 kann auch durch organische Moleküle beeinflusst werden, die im zellulären Stoffwechsel und bei der Enzymregulation eine Rolle spielen. PAPS (3'-Phosphoadenosin-5'-phosphosulfat) ist der universelle Sulfonatdonator in Sulfatierungsreaktionen und liefert die Sulfatgruppe, die HS3ST5 auf seine Substrate überträgt. ATP kann durch seine Beteiligung an Phosphorylierungsprozessen HS3ST5 aktivieren, indem es seinen Phosphorylierungszustand verändert, was die Konformation des Enzyms verändern und seine Aktivität steigern kann. Dithiothreitol (DTT) kann das Enzym in seiner reduzierten und aktiven Form halten, indem es Disulfidbindungen aufbricht. Uridin-5'-diphosphat (UDP) ist an Glykosylierungsreaktionen beteiligt, für die HS3ST5 erforderlich sein kann, was zu einer erhöhten Enzymfunktion führt. Glycerin trägt dazu bei, indem es die dreidimensionale Struktur von HS3ST5 während der Reinigung stabilisiert, was seine Aktivität erhöhen kann. Schließlich kann Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid (NAD+) indirekt die Aktivität von HS3ST5 durch seine Rolle bei Redox-Reaktionen erhöhen, indem es eine Umgebung schafft, die der optimalen Funktion der Sulfotransferase förderlich ist.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Sodium Chloride | 7647-14-5 | sc-203274 sc-203274A sc-203274B sc-203274C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $18.00 $23.00 $35.00 $65.00 | 15 | |
Natriumchlorid kann die Ionenstärke der zellulären Umgebung erhöhen, was zu Konformationsänderungen bei Proteinen führen kann, wodurch die enzymatische Aktivität von HS3ST5 potenziell erhöht wird. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Magnesiumionen dienen als essentielle Kofaktoren für viele Enzyme, einschließlich Sulfotransferasen wie HS3ST5. Die Anwesenheit von Magnesiumionen kann das aktive Zentrum stabilisieren und die Bindung von Substraten fördern. | ||||||
Adenosine 5′-Triphosphate, disodium salt | 987-65-5 | sc-202040 sc-202040A | 1 g 5 g | $38.00 $74.00 | 9 | |
ATP kann an Phosphorylierungsprozessen beteiligt sein, die HS3ST5 aktivieren, indem sie seinen Phosphorylierungszustand verändern, was zu einer Konformationsänderung und einer erhöhten Aktivität des Enzyms führen kann. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Zinkionen können als Cofaktor fungieren und stabilisieren bekanntermaßen die Struktur vieler Enzyme, was zu einer Steigerung der HS3ST5-Aktivität führen kann, indem sie die richtige Faltung und Substratausrichtung fördern. | ||||||
Manganese(II) sulfate monohydrate | 10034-96-5 | sc-203130 sc-203130A | 100 g 500 g | $40.00 $105.00 | ||
Manganionen können als Aktivatoren für verschiedene Enzyme dienen, indem sie den katalytischen Prozess unterstützen oder die Enzymstruktur stabilisieren, was die Aktivität von HS3ST5 erhöhen kann. | ||||||
Sodium sulfate anhydrous | 7757-82-6 | sc-212945 sc-212945A | 500 g 1 kg | $62.00 $89.00 | ||
Natriumsulfat kann zum optimalen ionischen Milieu beitragen, das für die effektive Funktion von Sulfotransferasen wie HS3ST5 erforderlich ist, und so möglicherweise die Enzymaktivität erhöhen. | ||||||
Potassium Chloride | 7447-40-7 | sc-203207 sc-203207A sc-203207B sc-203207C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $25.00 $56.00 $104.00 $183.00 | 5 | |
Kaliumchlorid kann die Ionenstärke und den pH-Wert der Lösung anpassen, was zu optimalen Bedingungen für die HS3ST5-Aktivität führen könnte, da es die Enzymstruktur und die Substratinteraktionen beeinflusst. | ||||||
Uridine 5′-diphosphate sodium salt | 21931-53-3 | sc-222401 sc-222401A | 25 mg 100 mg | $37.00 $77.00 | ||
UDP ist an Glykosylierungsreaktionen beteiligt und könnte Teil der zellulären Pfade sein, für die HS3ST5-Aktivität erforderlich ist, was möglicherweise zu einer Steigerung der HS3ST5-Funktion führt. | ||||||
Glycerol | 56-81-5 | sc-29095A sc-29095 | 100 ml 1 L | $55.00 $150.00 | 12 | |
Glycerin wird häufig als Stabilisierungsmittel für Enzyme während der Reinigung verwendet und kann dazu beitragen, die dreidimensionale Struktur von HS3ST5 aufrechtzuerhalten und dadurch möglicherweise seine Aktivität zu steigern. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
NAD+ kann die Aktivität von HS3ST5 indirekt durch seine Rolle bei zellulären Redoxreaktionen erhöhen, wodurch eine zelluläre Umgebung geschaffen werden kann, die die optimale Funktion von Sulfotransferase-Enzymen fördert. |