FAM32A Aktivatoren

Gängige FAM32A Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Insulin CAS 11061-68-0 und 1,2-Dioctanoyl-sn-glycerol CAS 60514-48-9.

FAM32A bedient sich verschiedener molekularer Mechanismen, um den Phosphorylierungszustand des Proteins zu beeinflussen, der ein wichtiger Regulierungsprozess für die Proteinfunktion ist. Es ist bekannt, dass Forskolin die Adenylylcyclase direkt stimuliert, was zu einer erhöhten Konzentration von cAMP in der Zelle führt. Der Anstieg des cAMP-Spiegels löst die Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) aus, die ihrerseits FAM32A phosphorylieren kann, sofern FAM32A die erforderlichen PKA-Phosphorylierungsstellen aufweist. In ähnlicher Weise wirkt Isoproterenol über eine Kaskade, die auch den cAMP-Spiegel erhöht und dadurch die PKA aktiviert, die FAM32A für die Phosphorylierung anvisieren kann. Die Verwendung von zellpermeablen cAMP-Analoga wie 8-Bromo-cAMP und Dibutyryl-cAMP umgeht die Zelloberflächenrezeptoren und aktiviert direkt die PKA, was zu einem ähnlichen Phosphorylierungsvorgang an FAM32A führt.

Neben cAMP und PKA sind auch andere Kinasewege an der Regulierung von FAM32A beteiligt. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die FAM32A phosphorylieren kann, wenn es über Serin/Threonin-Phosphorylierungsstellen verfügt, die von PKC erkannt werden. Ionomycin erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel, der eine Reihe von Kalzium/Calmodulin-abhängigen Proteinkinasen aktivieren kann, die möglicherweise FAM32A für die Phosphorylierung anvisieren könnten. Wachstumsfaktoren wie EGF aktivieren ihre Rezeptoren, um Signalkaskaden in Gang zu setzen, an denen MAP-Kinasen wie ERK beteiligt sind, die FAM32A phosphorylieren können, wenn es in ihrem Substratbereich liegt. Insulin kann über seinen Rezeptor Signale auslösen, die die PI3K- und Akt-Signalwege aktivieren, was möglicherweise zur Phosphorylierung von FAM32A führt, wenn es ein Akt-Substrat ist. Anisomycin könnte durch die Aktivierung von JNK, einer weiteren MAP-Kinase, ebenfalls die Phosphorylierung von FAM32A bewirken. Im Gegensatz dazu hemmen Chemikalien wie Okadainsäure und Calyculin A die Proteinphosphatasen PP1 und PP2A, was zu einem Nettoanstieg der Phosphorylierung von Proteinen, einschließlich FAM32A, führt, da es die Entfernung von Phosphatgruppen verhindert. Schließlich kann Retinsäure, die zahlreiche Signalwege moduliert, die Aktivität von Kinasen beeinflussen, die FAM32A phosphorylieren, und so den Aktivierungszustand des Proteins beeinflussen.