F1-ATPase Inhibitoren
Gängige F1-ATPase Inhibitors sind unter underem Oligomycin A CAS 579-13-5, Venturicidin A CAS 33538-71-5, Bafilomycin A1 CAS 88899-55-2, DCC CAS 538-75-0 und TBTC CAS 1461-22-9.
Chemische Inhibitoren der F1-ATPase wirken über verschiedene Mechanismen, um die Fähigkeit des Enzyms, ATP zu synthetisieren, zu beeinträchtigen. Oligomycin A beispielsweise bindet selektiv an die OSCP-Untereinheit der F1-ATPase und unterbricht so den Protonenfluss durch die F0-Einheit, die für die ATP-Synthesefunktion des Enzyms wesentlich ist. In ähnlicher Weise unterbricht Venturicidin A die Protonenverschiebung, indem es auf die F0-Komponente des ATP-Synthase-Komplexes abzielt und dadurch die Aktivität des Enzyms hemmt. Bafilomycin A1 ist zwar in erster Linie ein Inhibitor der vakuolären H+-ATPase, kann aber indirekt die F1-ATPase beeinflussen, indem es den Protonengradienten unterbricht. Dieser Gradient ist entscheidend für die Aufrechterhaltung des Säure-Basen-Gleichgewichts und des Membranpotenzials, die für den Betrieb der F1-ATPase erforderlich sind. DCCD oder N,N'-Dicyclohexylcarbodiimid bindet kovalent an die Carboxylgruppen der Aminosäurereste der F0-Komponente und blockiert den Protonentransport und damit die ATP-Synthese durch die F1-ATPase.
Tributylzinnchlorid interagiert mit dem Proteinkomplex, der die F1-ATPase enthält, verändert dessen Konformation und hemmt die ATP-Synthese. Quercetin konkurriert mit ATP um die Bindungsstellen der F1-ATPase und behindert die katalytische Wirkung des Enzyms. Aurovertin B zielt auf die Beta-Untereinheit ab und hemmt direkt die katalytische Aktivität des Enzyms. Verbindungen wie Bedaquilin und Efrapeptin zeigen ebenfalls eine hemmende Wirkung; Bedaquilin bindet an die c-Untereinheit des F0-Komplexes und stört so den Protonengradienten und folglich die Funktionalität der F1-ATPase, während Efrapeptin die notwendigen Konformationsänderungen im F1-Teil des Enzymkomplexes verhindert. Schließlich wirken sich Wirkstoffe wie Resveratrol und Natriumazid auf die F1-ATPase aus, indem sie die Struktur des Enzyms verändern oder an die für die Katalyse entscheidenden Metallzentren binden und so die Fähigkeit des Enzyms zur ATP-Produktion beeinträchtigen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Oligomycin A | 579-13-5 | sc-201551 sc-201551A sc-201551B sc-201551C sc-201551D | 5 mg 25 mg 100 mg 500 mg 1 g | $175.00 $600.00 $1179.00 $5100.00 $9180.00 | 26 | |
Oligomycin A bindet an die OSCP-Untereinheit (Oligomycin Sensitivity-Conferring Protein) der F1-ATPase und hemmt gezielt den Protonenfluss durch die F0-Einheit, der für die ATP-Synthase-Aktivität der F1-ATPase unerlässlich ist, was zu einer funktionellen Hemmung der ATP-Synthese führt. | ||||||
Venturicidin A | 33538-71-5 | sc-202380 sc-202380A | 1 mg 5 mg | $203.00 $465.00 | ||
Venturicidin A stört die Protonentranslokation durch die F0-Komponente des ATP-Synthase-Komplexes, was zur Hemmung der ATP-Synthese durch F1-ATPase führt, da der Protonengradient für ihre Funktion notwendig ist. | ||||||
Bafilomycin A1 | 88899-55-2 | sc-201550 sc-201550A sc-201550B sc-201550C | 100 µg 1 mg 5 mg 10 mg | $96.00 $250.00 $750.00 $1428.00 | 280 | |
Bafilomycin A1 ist ein spezifischer Inhibitor der vakuolären H+-ATPase vom Typ. Durch die Unterbrechung des durch die V-ATPase aufrechterhaltenen Protonengradienten hemmt es indirekt die F1-ATPase, indem es das allgemeine Säure-Basen-Gleichgewicht und das Membranpotenzial verändert, die für die Funktion der F1-ATPase entscheidend sind. | ||||||
DCC | 538-75-0 | sc-239713 sc-239713A | 25 g 100 g | $71.00 $204.00 | 3 | |
DCCD wirkt durch kovalente Bindung an die Carboxylgruppen der Aminosäurereste der F0-Komponente der ATP-Synthase, die in enger Wechselwirkung mit der F1-ATPase steht, und hemmt die Funktion des Enzyms durch Blockierung des Protonentransports, der für die ATP-Synthese durch die F1-ATPase von grundlegender Bedeutung ist. | ||||||
TBTC | 1461-22-9 | sc-251105 | 5 g | $47.00 | ||
Tributylzinnchlorid hemmt die mitochondriale ATPase-Aktivität, indem es an den Proteinkomplex bindet, zu dem auch F1-ATPase gehört, und dessen Konformation und damit seine enzymatische Aktivität beeinflusst, wodurch die ATP-Synthese direkt verhindert wird. | ||||||
Diethylstilbestrol | 56-53-1 | sc-204720 sc-204720A sc-204720B sc-204720C sc-204720D | 1 g 5 g 25 g 50 g 100 g | $70.00 $281.00 $536.00 $1076.00 $2142.00 | 3 | |
Es wurde festgestellt, dass Diethylstilbestrol, ein synthetisches nichtsteroidales Östrogen, die mitochondriale F1-ATPase-Aktivität hemmt, indem es die Struktur und Funktion des Proteins stört, was zu einer Verringerung der ATP-Synthese führt. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
Quercetin kann die F1-ATPase hemmen, indem es mit ATP um Bindungsstellen am Enzym konkurriert und so die Fähigkeit des Enzyms, die ATP-Synthese zu katalysieren, beeinträchtigt. | ||||||
Aphidicolin | 38966-21-1 | sc-201535 sc-201535A sc-201535B | 1 mg 5 mg 25 mg | $82.00 $300.00 $1082.00 | 30 | |
Aurovertin B bindet an die Beta-Untereinheit der F1-ATPase und hemmt deren katalytische Aktivität, was zu einer Hemmung der ATP-Synthese führt. | ||||||
Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | $60.00 $185.00 $365.00 | 64 | |
Es wurde nachgewiesen, dass Resveratrol die Aktivität von F1-ATPase hemmt, möglicherweise durch Veränderung der Enzymstruktur oder der Stabilität des mitochondrialen Membranpotenzials, das für die Funktion der ATP-Synthase von entscheidender Bedeutung ist. | ||||||
Sodium azide | 26628-22-8 | sc-208393 sc-208393B sc-208393C sc-208393D sc-208393A | 25 g 250 g 1 kg 2.5 kg 100 g | $42.00 $152.00 $385.00 $845.00 $88.00 | 8 | |
Natriumazid hemmt die ATP-Synthese durch Bindung an die Metallzentren in der F1-ATPase, insbesondere an diejenigen, die für die katalytische Aktivität des Enzyms unerlässlich sind, und hemmt dadurch direkt seine Funktion bei der ATP-Produktion. | ||||||