DnaJC7 Aktivatoren

Gängige DnaJC7 Activators sind unter underem Geldanamycin CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, 17-DMAG, Hydrochloride Salt CAS 467214-21-7, Celastrol, Celastrus scundens CAS 34157-83-0 und MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6.

DnaJC7-Aktivatoren umfassen eine einzigartige Gruppe von Chemikalien, die die Aktivität des DnaJC7-Proteins, eines bemerkenswerten Mitglieds der DnaJ/Hsp40-Familie, beeinflussen können. Dieses Protein arbeitet im Tandem mit Hsp70 und ist an wichtigen zellulären Prozessen wie der Faltung und dem Abbau von Proteinen sowie dem Schutz vor Aggregation beteiligt. Angesichts der engen Beziehung zwischen DnaJC7 und Hsp70s kann sich jede Modulation von Hsp70s wahrscheinlich auch auf DnaJC7 auswirken.

Unter den identifizierten Chemikalien dienen Geldanamycin, 17-AAG und 17-DMAG als Hsp90-Inhibitoren. Ihre Wirkungsweise beruht auf der Verstärkung der Expression von Hsp70. Celastrol hingegen kann die Hsp70-Expression durch Einwirkung auf den Hitzeschockfaktor 1 (HSF1) induzieren. Ein ganz anderer Mechanismus ist bei MG132, einem Proteasom-Inhibitor, zu beobachten. Indem er zur Proteinaggregation führt, kann er eine hochregulierte Hsp70-Reaktion auslösen, die sich wiederum auf DnaJC7 auswirken kann. Und dann ist da noch Ver-155008, ein direkter Hsp70-Inhibitor. Seine Fähigkeit, das Gleichgewicht der Chaperonproteine zu verändern, kann einen Einfluss auf das Verhalten von DnaJC7 haben. Quercetin aktiviert HSF1, was zu einem Anstieg der Hsp70-Expression führt. MKT-077 zielt auf das mitochondriale Hsp70 ab und bietet damit einen weiteren Weg, DnaJC7 zu modulieren. JG-98, ein allosterischer Inhibitor von Hsp70, wirkt sich auf die Chaperondynamik aus und ist daher für DnaJC7 von Bedeutung. MAL3-101 bietet einen einzigartigen Mechanismus, indem es die Co-Chaperon-Aktivität von Hsp70/Hsp40-Paaren unterdrückt. Schließlich können Methylenblau und Triptolid DnaJC7 beeinflussen, indem sie in die mitochondriale Elektronentransportkette eingreifen bzw. die Hsp70-Transkription durch Hemmung von HSF1 einschränken.