CCDC173 Aktivatoren

Gängige CCDC173 Activators sind unter underem A23187 CAS 52665-69-7, PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1 und Okadaic Acid CAS 78111-17-8.

Chemische Aktivatoren der Coiled-Coil-Domäne 173 (CCDC173) können ihre Funktion über verschiedene intrazelluläre Signalwege modulieren, indem sie in erster Linie den Phosphorylierungszustand verändern. Der Kalziumionophor A23187 und Ionomycin zum Beispiel erhöhen den intrazellulären Kalziumspiegel und lösen eine Kaskade von Ereignissen aus, die kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren können. Diese Kinasen wiederum können CCDC173 phosphorylieren, was zu seiner funktionellen Aktivierung führt. In ähnlicher Weise aktiviert Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) die Proteinkinase C (PKC), die selektiv Serin- oder Threoninreste auf CCDC173 für die Phosphorylierung anvisiert und dadurch das Protein aktiviert. Forskolin wirkt über einen anderen Mechanismus, indem es die Adenylatzyklase stimuliert, um die Konzentration von zyklischem AMP (cAMP) in der Zelle zu erhöhen. Erhöhte cAMP-Konzentrationen aktivieren die Proteinkinase A (PKA), die ebenfalls CCDC173 für die Phosphorylierung anvisieren kann.

Weitere chemische Aktivatoren wirken durch die Beeinflussung der Proteinphosphatase-Aktivität, die den Phosphorylierungsstatus von Zellproteinen reguliert. Okadasäure und Calyculin A hemmen die Proteinphosphatasen 1 bzw. 2A und verhindern so die Dephosphorylierung von Proteinen, was zu einem Nettoanstieg der Phosphorylierungswerte von CCDC173 führen kann. Dibutyryl-cAMP (db-cAMP) dient als zelldurchlässiges Analogon von cAMP, das in ähnlicher Weise PKA aktiviert und zur Phosphorylierung von CCDC173 führt. Spermin ist zwar kein direkter Kinaseaktivator, kann aber die Kinaseaktivität durch Stabilisierung der Nukleinsäurestrukturen beeinflussen, was sich möglicherweise auf den Phosphorylierungsstatus von CCDC173 auswirkt. Epigallocatechingallat (EGCG) und Bisphenol A können verschiedene Proteinkinasen aktivieren, was möglicherweise zur Phosphorylierung von CCDC173 führt. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen, was zu einer Phosphorylierung und Aktivierung von CCDC173 führen kann. Thapsigargin schließlich erhöht durch die Hemmung der SERCA-Pumpe den zytosolischen Kalziumspiegel, was möglicherweise zur Aktivierung von Kinasen führt, die CCDC173 phosphorylieren können. Jede dieser Chemikalien kann durch ihre spezifischen Wechselwirkungen mit zellulären Enzymen und Signalwegen die Aktivität von CCDC173 modulieren, indem sie seinen Phosphorylierungszustand verändert.