CapZ-α Inhibitoren
Gängige CapZ-α Inhibitors sind unter underem Cytochalasin D CAS 22144-77-0, Latrunculin A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, Jasplakinolide CAS 102396-24-7, Phalloidin CAS 17466-45-4 und ML-7 hydrochloride CAS 110448-33-4.
Die als CapZ-α-Inhibitoren bekannten chemischen Klassen umfassen Verbindungen, die die Aktindynamik beeinflussen, was sich indirekt auf die Funktion von CapZ-α auswirken kann. CapZ-α spielt eine zentrale Rolle bei der Verkappung der mit Widerhaken versehenen Enden von Aktinfilamenten, was für die Regulierung der Aktinpolymerisation und die Aufrechterhaltung der zellulären strukturellen Integrität unerlässlich ist. Die aufgelisteten Inhibitoren zielen zwar nicht direkt auf CapZ-α ab, üben ihre Wirkung aber durch Modulation des Aufbaus und der Stabilität von Aktinfilamenten oder durch Interaktionen mit anderen aktinbindenden Proteinen aus. So binden beispielsweise Cytochalasin D und Latrunculin A direkt an Aktinfilamente bzw. Monomere, wodurch der Polymerisationsprozess gestört wird und die Notwendigkeit der CapZ-α-Aktivität möglicherweise verringert wird. Swinholid A, das die Aktinfilamente durchtrennt, und Jasplakinolid, das die Filamente stabilisiert, verändern das Gleichgewicht zwischen Aktinpolymerisation und -depolymerisation und beeinflussen damit die CapZ-α-Funktion.
CapZ-α-Inhibitoren zielen auf Aktinnukleatoren wie den Arp2/3-Komplex und Formine ab und beeinflussen so indirekt die Bildung neuer Aktinfilamente, die CapZ-α abdecken würde. In ähnlicher Weise können Inhibitoren von Proteinen, die die Aktin-Dynamik regulieren, auf MLCK bzw. ROCK abzielen, und auch Blebbistatin, ein Inhibitor von Myosin II, kann das Aktin-Zytoskelett verändern. Diese Veränderungen können die zellulären Voraussetzungen für die CapZ-α-vermittelte Verkappung verändern. Diese Verbindungen modulieren gemeinsam das Aktin-Zytoskelett und beeinflussen damit indirekt die Funktionalität von CapZ-α, ohne direkt an das Protein selbst zu binden oder es zu verändern. Die Wechselwirkungen dieser Chemikalien mit der Aktin-Dynamik bieten Einblicke in die indirekte Regulierung der CapZ-α-Aktivität und unterstreichen die Komplexität der gezielten Steuerung spezifischer Proteinfunktionen durch das Aktin-Zytoskelett-Netzwerk.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Cytochalasin D bindet an die wachsenden Enden der Aktinfilamente, verhindert eine weitere Polymerisation und führt zu einer Depolymerisation. Obwohl es nicht direkt auf CapZ-α abzielt, kann es durch das Capping des Stachelendes die Funktion von CapZ-α nachahmen, wodurch es möglicherweise mit ihm konkurriert und indirekt seine Capping-Aktivität auf neuen Filamenten verringert. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Latrunculin A bindet an monomeres G-Aktin, sequestriert es und verhindert seine Polymerisation zu F-Aktin. Da weniger G-Aktin für die Filamentverlängerung zur Verfügung steht, kann die Rolle von CapZ-α beim Capping der Stachelenden von Aktinfilamenten indirekt beeinträchtigt werden, da weniger Filamente gecappt werden müssen. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Jasplakinolid stabilisiert Aktinfilamente und fördert deren Zusammenbau. Es hemmt CapZ-α nicht direkt, aber durch die Stabilisierung der Filamente kann es die Umsatzrate der Aktinfilamentenden verringern und somit möglicherweise den Bedarf an der Capping-Funktion von CapZ-α reduzieren. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
Phalloidin bindet und stabilisiert F-Aktin und verhindert so die Depolymerisation von Filamenten. Obwohl es kein direkter Inhibitor von CapZ-α ist, kann die Stabilisierung von Aktinfilamenten den dynamischen Bereich, in dem CapZ-α wirkt, verringern, da weniger freie Stachelenden für die Verkappung zur Verfügung stehen würden. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
ML-7 ist ein Inhibitor der Myosin-Leichtkettenkinase (MLCK). Es beeinflusst die Aktin-Myosin-Kontraktilität und kann indirekt die Spannung und Dynamik von Aktinfilamenten beeinflussen, was die Anforderungen an die CapZ-α-Capping-Aktivität verändern kann. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632 ist ein Inhibitor der Rho-assoziierten Proteinkinase (ROCK), die eine Rolle bei der Organisation des Aktin-Zytoskeletts spielt. Durch die Hemmung von ROCK kann Y-27632 zu Veränderungen der Aktindynamik führen und möglicherweise den zellulären Bedarf an der Wirkung von CapZ-α verringern. | ||||||
(S)-(−)-Blebbistatin | 856925-71-8 | sc-204253 sc-204253A sc-204253B sc-204253C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $71.00 $260.00 $485.00 $949.00 | ||
Blebbistatin ist ein Inhibitor von Myosin II und beeinflusst die Muskelkontraktion und Zellmotilität, indem es die Myosin-Aktin-Wechselwirkung stört. Eine Verringerung der Aktin-Myosin-Wechselwirkungen kann zu Veränderungen der Aktinfilamentdynamik führen, was sich indirekt auf die CapZ-α-Aktivität auswirken könnte. | ||||||
BEZ235 | 915019-65-7 | sc-364429 | 50 mg | $207.00 | 8 | |
SMIFH2 ist ein Inhibitor der Proteinfamilie der Forminproteine, die an der Aktinnukleation und -elongation beteiligt sind. Die Hemmung von Formin kann zu einer Verringerung der Filamentverlängerung führen, wodurch der Bedarf an der CapZ-α-Verkappungsfunktion verringert werden kann. | ||||||