C1orf162 Aktivatoren

Gängige C1orf162 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5 und D-erythro-Sphingosine-1-phosphate CAS 26993-30-6.

C1orf162-Aktivatoren umfassen eine Reihe chemischer Verbindungen, die ihren Einfluss über verschiedene zelluläre Signalwege ausüben, die alle zusammen die Aktivität von C1orf162 verstärken. Forskolin steigert durch die Förderung der Adenylatzyklase-Aktivität den intrazellulären cAMP-Spiegel, der wiederum die PKA aktiviert. Die aktivierte PKA kann C1orf162 oder damit verbundene regulatorische Proteine phosphorylieren und so die Aktivität von C1orf162 verstärken. In ähnlicher Weise könnte die Aktivierung von PKC durch PMA zur Phosphorylierung von Proteinen in der Nähe von C1orf162 führen, möglicherweise auch von C1orf162 selbst, wenn es ein Substrat ist, und so seine Funktion verstärken. Ionomycin könnte durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziums kalziumabhängige Kinasen aktivieren, die die Aktivität von C1orf162 modulieren, vorausgesetzt, es ist kalziumempfindlich. Ebenso könnte EGCG Kinasen hemmen, die C1orf162 negativ regulieren, und so die Unterdrückung aufheben und seine Aktivität verstärken. LY294002 und U0126 können durch Hemmung von PI3K bzw. MEK die zelluläre Signallandschaft neu ordnen und möglicherweise die Aktivität von C1orf162 durch Abschwächung hemmender Signale oder Erleichterung von Aktivierungswegen hochregulieren.

S1P könnte durch seine rezeptorvermittelte Signalübertragung C1orf162 als Teil seiner nachgeschalteten Wirkungen rekrutieren oder aktivieren, insbesondere in Signalwegen, die eine Reorganisation des Zytoskeletts beinhalten. Thapsigargin könnte durch die Störung der Kalziumhomöostase die Aktivität von C1orf162 indirekt verstärken, wenn es in kalziumabhängigen Signalkreisläufen wirkt. Staurosporin könnte trotz seiner allgemeinen Kinasehemmung paradoxerweise zur selektiven Aktivierung von C1orf162 führen, indem es spezifische regulatorische Kinasen ausschaltet, die C1orf162 ansonsten in einem inaktiven Zustand halten. Das db-cAMP wirkt ähnlich wie endogenes cAMP, jedoch mit größerer Stabilität, und kann die PKA-Aktivierung aufrechterhalten, was zu einer anhaltenden Verstärkung der C1orf162-Aktivität führen könnte. Genistein könnte durch die Hemmung von Tyrosinkinasen die Phosphorylierung von hemmenden Stellen auf C1orf162 oder auf Proteinen, die seine Funktion unterdrücken, verhindern und dadurch seine Aktivität fördern. Zusammengenommen dienen diese Chemikalien als indirekte Aktivatoren von C1orf162 und tragen jeweils zur Feinabstimmung der Signalwege bei, die in der erhöhten funktionellen Aktivität dieses Proteins gipfeln.