C12orf62 Aktivatoren

Gängige C12orf62 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, PMA CAS 16561-29-8, Isoproterenol Hydrochloride CAS 51-30-9 und Insulin CAS 11061-68-0.

Chemische Aktivatoren des von C12orf62 kodierten Proteins können dessen Aktivität über verschiedene intrazelluläre Signalwege modulieren. Forskolin und Isoproterenol zum Beispiel erhöhen den intrazellulären cAMP-Spiegel und aktivieren anschließend die Proteinkinase A (PKA). Die Aktivierung von PKA kann zur Phosphorylierung von Zielproteinen führen, was die potenzielle Aktivierung des betreffenden Proteins einschließt, wenn es als Substrat für PKA dient. Ionomycin wirkt, indem es die Konzentration von intrazellulärem Kalzium erhöht, das Calmodulin-abhängige Kinasen (CaMKs) aktivieren kann. Diese Kinasen sind dann in der Lage, eine ganze Reihe von Proteinen zu phosphorylieren und dadurch deren Aktivität zu regulieren, darunter auch das von C12orf62 kodierte Protein, sofern es für Kalzium-Signale empfindlich ist. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die ein ähnliches Potenzial hat, die Aktivität des Proteins zu phosphorylieren und zu modulieren, wenn es zu den Zielen der PKC gehört.

Im weiteren Verlauf des vielfältigen Spektrums von Signalkaskaden kann Insulin den Phosphoinositid-3-Kinase (PI3K)/Akt-Signalweg auslösen, der für seine Rolle bei der Regulierung einer Vielzahl von zellulären Prozessen durch Phosphorylierungsvorgänge bekannt ist. Wenn das von C12orf62 kodierte Protein zu den Substraten gehört, die von Akt phosphoryliert werden, kann sein Aktivierungsstatus durch Insulinsignale beeinflusst werden. Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) initiiert den Weg der mitogenaktivierten Proteinkinase (MAPK)/extrazellulären signalregulierten Kinase (ERK), der das fragliche Protein als Teil seiner nachgeschalteten regulatorischen Ziele einsetzen könnte. Wasserstoffperoxid kann durch seine Rolle als reaktive Sauerstoffspezies Veränderungen in der zellulären Signalübertragung durch oxidative Modifikation von Proteinen bewirken, die den Phosphorylierungsstatus und die Aktivität des Proteins verändern können. In der Zwischenzeit setzt S-Nitroso-N-acetylpenicillamin (SNAP) Stickstoffmonoxid frei und erhöht cGMP, das die Proteinkinase G (PKG) aktiviert, die eine Vielzahl von Proteinen phosphorylieren kann, darunter möglicherweise auch dieses Protein. Die Hemmung der Glykogensynthase-Kinase 3 beta (GSK-3β) durch Lithiumchlorid kann zur Aktivierung von Proteinen führen, die ansonsten durch GSK-3β negativ reguliert werden, wodurch das Protein indirekt beeinflusst wird. Die Hemmung des NF-κB-Stoffwechsels durch BAY 11-7082 bietet ebenfalls einen Weg zur Modulation der Proteinaktivität, wenn man bedenkt, dass NF-κB einen weitreichenden Einfluss auf zelluläre Funktionen hat. Anisomycin, das stressaktivierte Proteinkinasen aktiviert, und Zinkpyrithion, das Tyrosinphosphatasen hemmt, können beide Veränderungen in den Phosphorylierungsmustern bewirken, die sich auf die Aktivität des Proteins auswirken können. Jede der genannten Chemikalien übt ihren Einfluss über einen anderen Mechanismus aus, aber alle konvergieren in der Möglichkeit, den Aktivierungsstatus des von C12orf62 kodierten Proteins zu verändern.