Chemische Inhibitoren von β-Defensin 112 können seine Funktion über verschiedene Mechanismen beeinträchtigen. Benzethoniumchlorid mit seinen antimikrobiellen Eigenschaften kann die strukturelle Integrität von β-Defensin 112 beeinträchtigen, indem es seine Zellmembran-Interaktionen stört. Eine ähnliche Wirkung wird bei Phenylmercurylacetat beobachtet, das Quecksilber enthält, das sich an die Thiolgruppen in Cysteinresten binden kann, wodurch die Struktur von β-Defensin 112 und damit seine Funktion verändert wird. Cadmiumchlorid wirkt über einen anderen Mechanismus, bei dem Cadmiumionen Zinkionen in Zink-Finger-Domänen oder anderen kritischen Strukturmerkmalen von β-Defensin 112 ersetzen, was zu seiner funktionellen Hemmung führt. Silbernitrat setzt Silberionen frei, die mit Proteinen reagieren und möglicherweise β-Defensin 112 denaturieren oder seine aktiven Stellen blockieren, die für seine antimikrobielle Aktivität erforderlich sind.
Zu den weiteren Hemmungsmechanismen gehört die Wirkung von Natriumazid, das zu einem verringerten ATP-Spiegel führen kann, der für die ordnungsgemäße Faltung und Funktion von β-Defensin 112 erforderlich ist. Methanol kann als polares Lösungsmittel β-Defensin 112 denaturieren, indem es die für die Aufrechterhaltung seiner dreidimensionalen Struktur entscheidenden Wasserstoffbrückenbindungen unterbricht. Chlorhexidin kann die Assoziation von β-Defensin 112 mit mikrobiellen Membranen sterisch behindern. Formaldehyd verursacht eine Vernetzung, die zur Aggregation von β-Defensin 112 führen oder seine Struktur verfestigen kann, wodurch eine ordnungsgemäße Membraninteraktion verhindert wird. Propylenglykol kann die funktionelle Interaktion von β-Defensin 112 mit mikrobiellen Zellmembranen hemmen, indem es die Protein-Lipid-Verbindungen stört. Wasserstoffperoxid kann als Oxidationsmittel schwefelhaltige Aminosäuren in β-Defensin 112 verändern, was zu strukturellen Veränderungen und Funktionsverlusten führt. Zinkpyrithion kann an Stellen von β-Defensin 112 binden, die normalerweise zweiwertige Kationen binden, und so seine Wirkung hemmen. Schließlich kann Triton X-100, ein nichtionisches Tensid, β-Defensin 112 solubilisieren und seine Protein-Lipid- und Protein-Protein-Interaktionen stören, die für seine antimikrobielle Wirkung wesentlich sind.
Siehe auch...
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Benzethonium chloride | 121-54-0 | sc-239299 sc-239299A | 100 g 250 g | $53.00 $105.00 | 1 | |
Benzethoniumchlorid ist ein synthetisches quaternäres Ammoniumsalz. Mit seinen antimikrobiellen Eigenschaften kann es mikrobielle Zellmembranen zerstören. Bei Anwendung auf β-Defensin 112 kann es in ähnlicher Weise die Proteinstruktur zerstören oder seine Interaktion mit mikrobiellen Membranen stören, was zu einer Hemmung seiner Funktion führt. | ||||||
Sodium azide | 26628-22-8 | sc-208393 sc-208393B sc-208393C sc-208393D sc-208393A | 25 g 250 g 1 kg 2.5 kg 100 g | $42.00 $152.00 $385.00 $845.00 $88.00 | 8 | |
Natriumazid hemmt die Cytochrom-C-Oxidase in der Elektronentransportkette. Es ist zwar kein direkter Inhibitor von β-Defensin 112, kann aber durch seine Wirkung zu einer Verringerung des ATP-Spiegels führen, der für die korrekte Faltung und Funktion vieler Proteine, möglicherweise auch von β-Defensin 112, erforderlich ist. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Cadmiumchlorid ist ein Schwermetallsalz, und Cadmiumionen können Zinkionen in Zinkfinger-Domänen ersetzen, die für die Proteinstruktur und -funktion von entscheidender Bedeutung sind. Wenn β-Defensin 112 eine solche Domäne hat oder Cadmium seine Struktur stören kann, würde dies zu einer Funktionshemmung führen. | ||||||
Silver nitrate | 7761-88-8 | sc-203378 sc-203378A sc-203378B | 25 g 100 g 500 g | $112.00 $371.00 $1060.00 | 1 | |
Silbernitrat setzt Silberionen frei, die hochreaktiv mit Proteinen sind und zu Denaturierung oder strukturellen Veränderungen führen. Eine direkte Interaktion mit β-Defensin 112 könnte dessen antimikrobielle Funktion hemmen, indem es dessen Struktur verändert oder dessen aktive Stellen blockiert. | ||||||
Chlorhexidine | 55-56-1 | sc-252568 | 1 g | $101.00 | 3 | |
Chlorhexidin ist ein kationisches Bisbiguanid mit zwei Chlorphenylringen. Es kann mit negativ geladenen bakteriellen Zellwänden und menschlichen Zellmembranen interagieren. Wenn Chlorhexidin mit β-Defensin 112 interagiert, könnte es dessen Fähigkeit, sich mit mikrobiellen Membranen zu verbinden, sterisch behindern und so seine Funktion hemmen. | ||||||
FCM Fixation buffer (10X) | sc-3622 | 10 ml @ 10X | $61.00 | 16 | ||
Formaldehyd ist ein Vernetzungsmittel, das mit Aminogruppen in Proteinen reagieren kann, was zur Bildung von Methylenbrücken führt. Die Vernetzung von β-Defensin 112 könnte dessen Aktivität hemmen, indem es eine Aggregation verursacht oder seine Struktur versteift, wodurch eine ordnungsgemäße Interaktion mit Zielmembranen verhindert wird. | ||||||
Hydrogen Peroxide | 7722-84-1 | sc-203336 sc-203336A sc-203336B | 100 ml 500 ml 3.8 L | $30.00 $60.00 $93.00 | 27 | |
Wasserstoffperoxid ist ein Oxidationsmittel, das schwefelhaltige Aminosäuren und andere empfindliche Rückstände in Proteinen verändern kann. Die oxidative Veränderung von β-Defensin 112 könnte zu einem Funktionsverlust führen, indem seine Struktur verändert wird oder indem kritische Rückstände verändert werden, die für seine Aktivität notwendig sind. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Zinkpyrithion kann Membrantransportprozesse stören und an Proteinstellen binden, die für eine ordnungsgemäße Funktion zweiwertige Kationen benötigen. Wenn β-Defensin 112 solche Stellen aufweist, könnte die Bindung von Zinkpyrithion seine antimikrobielle Funktion hemmen, indem es die notwendigen kationischen Wechselwirkungen blockiert. | ||||||
Triton X-100 | 9002-93-1 | sc-29112 sc-29112A | 100 ml 500 ml | $20.00 $41.00 | 55 | |
Triton X-100 ist ein nichtionisches Tensid, das dafür bekannt ist, Proteine durch Aufbrechen von Protein-Lipid- und Protein-Protein-Wechselwirkungen zu solubilisieren. Dies könnte zur funktionellen Hemmung von β-Defensin 112 führen, indem es dessen Wechselwirkung mit mikrobiellen Membranen stört oder dessen ordnungsgemäße Faltung und strukturelle Integrität beeinträchtigt. |