AHSA2 Aktivatoren
Gängige AHSA2 Activators sind unter underem Adenosine 5'-Triphosphate, disodium salt CAS 987-65-5, Magnesium chloride CAS 7786-30-3, Zinc CAS 7440-66-6, Calcium chloride anhydrous CAS 10043-52-4 und Sodium Orthovanadate CAS 13721-39-6.
Chemische Aktivatoren von AHSA2 können eine entscheidende Rolle bei der Modulation seiner Funktion als Co-Chaperon im Hitzeschockprotein 90 (Hsp90) Komplex spielen. So ist beispielsweise Adenosintriphosphat (ATP) eine direkte Energiequelle, die die ordnungsgemäße Faltung und Stabilisierung von AHSA2 erleichtern kann, was für seine Aktivität notwendig ist. Die Bereitstellung von Energie durch ATP ist für den Chaperon-Zyklus von grundlegender Bedeutung und ermöglicht es AHSA2, bei der Faltung von naszierenden Polypeptidketten und der Stabilisierung von ungefalteten Proteinen mitzuwirken. In ähnlicher Weise können zweiwertige Kationen wie Magnesium aus Magnesiumchlorid (MgCl2), Zink aus Zinksulfat (ZnSO4), Kalzium aus Kalziumchlorid (CaCl2) und Kupfer aus Kupfer(II)-sulfat (CuSO4) an AHSA2 binden. Diese Bindung kann zu Konformationsänderungen führen, die die Fähigkeit von AHSA2 verbessern, mit Kundenproteinen zu interagieren, und so seine Chaperonfunktion verbessern.
Andere Chemikalien wie Natriumorthovanadat (Na3VO4) können Phosphatasen hemmen, die andernfalls Proteine innerhalb des Hsp90-Komplexes dephosphorylieren würden, wodurch der Phosphorylierungszustand erhalten bleibt, der für die AHSA2-Aktivität förderlich ist. Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid (NADH) liefert Reduktionskraft, die für die Aufrechterhaltung des Redox-Zustands des Chaperon-Komplexes entscheidend sein kann, was wiederum die AHSA2-Aktivität beeinflussen kann. Kalium aus Kaliumchlorid (KCl) und Ammonium aus Ammoniumchlorid (NH4Cl) können das ionische Milieu und den pH-Wert in der Umgebung von AHSA2 beeinflussen, was zu einer verstärkten Interaktion mit seinen Kundenproteinen führen kann. Natriumsulfid (Na2S) kann zur Bildung von Schwefelwasserstoff beitragen, einem Signalmolekül, das zu posttranslationalen Modifikationen von AHSA2 führen kann, wodurch seine Chaperonaktivität verstärkt wird. Arginin kann in Stickstoffmonoxid umgewandelt werden, das AHSA2 und ähnliche Proteine durch S-Nitrosylierung posttranslational modifizieren kann, eine Modifikation, die die Chaperonaktivität erhöhen kann. Selen schließlich, das durch Natriumselenit (Na2SeO3) bereitgestellt wird, ist ein wichtiger Bestandteil von Selenoproteinen, die an der Redoxregulierung in Zellen beteiligt sind und die Chaperonaktivität von AHSA2 indirekt verstärken können, indem sie eine reduzierende Umgebung aufrechterhalten, die ihrer Aktivität förderlich ist.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Adenosine 5′-Triphosphate, disodium salt | 987-65-5 | sc-202040 sc-202040A | 1 g 5 g | $38.00 $74.00 | 9 | |
ATP kann AHSA2 aktivieren, indem es die für seine ordnungsgemäße Faltung und Stabilisierung erforderliche Energie liefert, die für seine Chaperon-Aktivität notwendig ist. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Mg2+-Ionen aus MgCl2 können an AHSA2 binden und seine richtige Konformation fördern, wodurch seine Fähigkeit, die Faltung von Zielproteinen zu erleichtern, verbessert wird. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Zn2+-Ionen aus ZnSO4 können mit AHSA2 interagieren, was möglicherweise seine Struktur stabilisiert und seine Chaperonfunktion fördert. | ||||||
Calcium chloride anhydrous | 10043-52-4 | sc-207392 sc-207392A | 100 g 500 g | $65.00 $262.00 | 1 | |
Ca2+-Ionen aus CaCl2 können an AHSA2 binden und eine Konformationsänderung bewirken, die seine Chaperonaktivität erhöht. | ||||||
Sodium Orthovanadate | 13721-39-6 | sc-3540 sc-3540B sc-3540A | 5 g 10 g 50 g | $45.00 $56.00 $183.00 | 142 | |
Als Phosphataseinhibitor kann Na3VO4 die Dephosphorylierung von Proteinen innerhalb des Hsp90-Chaperonkomplexes, einschließlich AHSA2, verhindern und so dessen Aktivität verstärken. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
Cu2+-Ionen aus CuSO4 können an AHSA2 binden, was zu einer Konformationsänderung führen kann, die seine Aktivität bei der Unterstützung der Proteinfaltung erhöht. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
NADH kann Reduktionskraft bereitstellen, die für die Regeneration anderer Cofaktoren erforderlich sein könnte, die für die Chaperonfunktion von AHSA2 entscheidend sind. | ||||||
L-Arginine | 74-79-3 | sc-391657B sc-391657 sc-391657A sc-391657C sc-391657D | 5 g 25 g 100 g 500 g 1 kg | $20.00 $30.00 $60.00 $215.00 $345.00 | 2 | |
Arginin kann in Stickstoffmonoxid umgewandelt werden, das die Funktion von molekularen Chaperonen, einschließlich AHSA2, durch S-Nitrosylierung modulieren kann. | ||||||
Ammonium Chloride | 12125-02-9 | sc-202936 sc-202936A sc-202936B | 25 g 500 g 2.5 kg | $38.00 $54.00 $147.00 | 4 | |
NH4+ aus NH4Cl kann den pH-Wert und die Ionenstärke in der Umgebung von AHSA2 beeinflussen, was seine Konformation verändern und möglicherweise seine Chaperonaktivität erhöhen kann. | ||||||
Sodium selenite | 10102-18-8 | sc-253595 sc-253595B sc-253595C sc-253595A | 5 g 500 g 1 kg 100 g | $48.00 $179.00 $310.00 $96.00 | 3 | |
Selen aus Na2SeO3 kann in Selenoproteine eingebaut werden, die möglicherweise an der Redoxregulierung von Chaperonproteinen wie AHSA2 beteiligt sind. | ||||||