Die chemischen Aktivatoren Calcium-Ionophor A23187, Zinkchlorid, Mangan(II)-chlorid, Kobalt(II)-chlorid, Thapsigargin, Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA), Ionomycin, N-Formylmethionyl-leucyl-phenylalanin (FMLP), Forskolin, Dibutyryl-cAMP, Natriumorthovanadat und Brefeldin A können alle eine Rolle bei der Aktivierung des Proteins CLEC2M spielen. Diese Chemikalien greifen in intrazelluläre Pfade und strukturelle Komponenten des Proteins ein, um seine Aktivität zu modulieren. Der Kalzium-Ionophor A23187 und Ionomycin, beides Kalzium-Ionophore, erhöhen beispielsweise direkt die intrazelluläre Kalziumkonzentration, einen entscheidenden Kofaktor für die Aktivierung von CLEC2M, und erleichtern so dessen Bindung an Glykoprotein-Liganden. Thapsigargin erhöht auch den zytosolischen Kalziumspiegel, indem es die Ca2+-ATPase des endoplasmatischen Retikulums hemmt, und trägt so zur Aktivierung von CLEC2M bei.
Andererseits liefern Zinkchlorid und Kobalt(II)-chlorid wichtige Metallionen, die die strukturelle Integrität und Konformation von CLEC2M aufrechterhalten und sicherstellen, dass es für die Ligandeninteraktion vorbereitet ist. Mangan(II)-chlorid liefert Mangan-Ionen, die Kinasen aktivieren können, die Proteine phosphorylieren, möglicherweise auch CLEC2M, was zu dessen Aktivierung durch posttranslationale Modifikationen führt. In ähnlicher Weise aktiviert Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) die Proteinkinase C (PKC), die CLEC2M phosphorylieren und damit seine Aktivität verstärken kann. FMLP, das über G-Protein-gekoppelte Rezeptoren wirkt, kann zu einem Anstieg des intrazellulären Kalziums führen, das anschließend CLEC2M aktiviert. Forskolin und Dibutyryl-cAMP können durch die Erhöhung des cAMP-Spiegels und die anschließende Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) zu einer Phosphorylierung von CLEC2M führen. Diese posttranslationale Modifikation kann das Protein aktivieren. Natriumorthovanadat verhindert durch die Hemmung von Protein-Tyrosin-Phosphatasen die Dephosphorylierung von Proteinen wie CLEC2M und hält so seinen aktivierten Zustand aufrecht. Brefeldin A schließlich stört den Golgi-Apparat, wodurch sich möglicherweise die Glykosylierungsmuster ändern und CLEC2M einem breiteren Spektrum von aktivierenden Glykoprotein-Liganden ausgesetzt wird.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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A23187 | 52665-69-7 | sc-3591 sc-3591B sc-3591A sc-3591C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $54.00 $128.00 $199.00 $311.00 | 23 | |
Calcium-Ionophor A23187 erhöht den intrazellulären Calciumspiegel, wodurch calciumabhängige Signalwege aktiviert werden können. Da C-Typ-Lektin-Domänen-Familie 2, Mitglied m (CLEC2M) ein calciumabhängiges Lektin ist, können erhöhte Calciumspiegel direkt zur Aktivierung von CLEC2M führen, indem sie dessen Bindung an Glykoprotein-Liganden fördern. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Zinkchlorid liefert Zinkionen, die für die strukturelle Integrität vieler Lektine von entscheidender Bedeutung sind. Zinkionen können CLEC2M direkt aktivieren, indem sie die Konformation des Proteins in einem Zustand halten, der die Bindung an seine Liganden ermöglicht, was für seine Funktion unerlässlich ist. | ||||||
Manganese(II) chloride beads | 7773-01-5 | sc-252989 sc-252989A | 100 g 500 g | $19.00 $30.00 | ||
Mangan(II)-chlorid liefert Manganionen, die Kinasen aktivieren können, die an der Phosphorylierung von Proteinen beteiligt sind. Da die Phosphorylierung die Aktivität von Lektinen regulieren kann, kann dies zur Aktivierung von CLEC2M durch posttranslationale Modifikationen führen, die seine Ligandenbindungsaktivität erhöhen. | ||||||
Cobalt(II) chloride | 7646-79-9 | sc-252623 sc-252623A | 5 g 100 g | $63.00 $173.00 | 7 | |
Cobalt(II)-Chlorid liefert Cobaltionen, die die Struktur von Lektinen stabilisieren können. Cobaltionen können CLEC2M aktivieren, indem sie die Konformation des Proteins für eine effektive Ligandeninteraktion unterstützen, die für seine Aktivierung und Funktion von zentraler Bedeutung ist. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
Thapsigargin ist ein starker Inhibitor der endoplasmatischen Retikulum-Ca2+-ATPase, was zu einem Anstieg der zytosolischen Calciumspiegel führt. Erhöhtes Calcium kann CLEC2M aktivieren, indem es seine calciumabhängige Bindung an spezifische Kohlenhydratstrukturen fördert. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
PMA aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die verschiedene Proteine, einschließlich Lektine, phosphorylieren kann. Die PKC-vermittelte Phosphorylierung kann zur Aktivierung von CLEC2M führen, indem sie Konformationsänderungen induziert, die seine Ligandenbindungsfähigkeit verbessern. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
Ionomycin ist ein Calciumionophor, das den intrazellulären Calciumspiegel erhöht, ähnlich wie A23187. Ein erhöhter intrazellulärer Calciumspiegel kann CLEC2M aktivieren, indem es dessen Bindung an Liganden fördert, was ein calciumabhängiger Prozess ist. | ||||||
Dibutyryl-cAMP | 16980-89-5 | sc-201567 sc-201567A sc-201567B sc-201567C | 20 mg 100 mg 500 mg 10 g | $45.00 $130.00 $480.00 $4450.00 | 74 | |
Dibutyryl-cAMP ist ein zelldurchlässiges cAMP-Analogon, das die PKA aktiviert. Aktivierte PKA kann CLEC2M phosphorylieren, was möglicherweise zu seiner Aktivierung führt, indem es seine Fähigkeit zur Bindung an Liganden verbessert. | ||||||
Sodium Orthovanadate | 13721-39-6 | sc-3540 sc-3540B sc-3540A | 5 g 10 g 50 g | $45.00 $56.00 $183.00 | 142 | |
Natriumorthovanadat ist ein Inhibitor von Protein-Tyrosin-Phosphatasen. Durch die Verhinderung der Dephosphorylierung kann diese Chemikalie zu einer anhaltenden Phosphorylierung und damit zur Aktivierung von CLEC2M führen, vorausgesetzt, die CLEC2M-Aktivität wird durch Phosphorylierung reguliert. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
Brefeldin A stört die Funktion des Golgi-Apparats, was zu veränderten Glykosylierungsmustern auf Proteinen führen kann. Da die Glykosylierung für die Funktion von Lektinen wichtig ist, kann diese Störung CLEC2M aktivieren, indem es einer größeren Bandbreite von Glykoproteinliganden ausgesetzt wird oder sein Glykosylierungszustand verändert wird, wodurch seine Aktivität potenziell gesteigert wird. |