ZNF598 Inibitori

Gli inibitori comuni di ZNF598 includono, ma non solo, TPEN CAS 16858-02-9, Clioquinol CAS 130-26-7, Zinco CAS 7440-66-6, 1,10-Fenantrolina CAS 66-71-7 e sale di ammonio dell'acido pirrolidinditiocarbamico CAS 5108-96-3.

TPEN, un efficiente chelante dello zinco, sequestra lo zinco da ZNF213, causando probabilmente una perdita della sua integrità strutturale. Analogamente, il cliochinolo, un antimicrobico con proprietà chelanti dello zinco, può destabilizzare i motivi delle dita di zinco, che sono fondamentali per la capacità della proteina di legare il DNA. Il piritione zinco, un altro composto che lega lo zinco, è utilizzato per le sue proprietà antibatteriche e antimicotiche e condivide questa modalità d'azione, alterando potenzialmente la struttura tridimensionale di ZNF213. Oltre alla chelazione, alcuni composti agiscono su specifici residui aminoacidici. L'ossido di fenilarsina, ad esempio, si lega ai gruppi tiolici vicinali, spesso presenti nelle regioni ricche di cisteina dei domini zinc finger, che potrebbero portare a cambiamenti conformazionali in ZNF213, influenzandone così la funzione. Il ditizone, un chelante contenente zolfo, agisce in modo simile, interrompendo potenzialmente la coordinazione dello zinco nei siti attivi della proteina.

L'EDTA, un agente chelante ubiquitario, può complessarsi con gli ioni di zinco necessari per la formazione dei domini zinc finger, mentre la 1,10-fenantrolina, un chelante organico, potrebbe legarsi agli ioni di zinco in ZNF213, impedendo la sua capacità di interagire con il DNA. Entrambi agiscono probabilmente sottraendo gli ioni di zinco essenziali alla proteina, con conseguente perdita della conformazione funzionale. I metalli pesanti, come il cloruro di cadmio, possono sostituire lo zinco nei domini delle dita di zinco, causando un ripiegamento errato della proteina e probabilmente una conseguente perdita di funzione. Il dietilditiocarbammato, un altro chelante, può contribuire a questa alterazione legando gli ioni di zinco, un componente strutturale critico di ZNF213. Il flavonoide quercetina è noto per la sua capacità di modulare la funzione e le interazioni delle proteine. Sebbene non sia un chelante, potrebbe influenzare il ruolo di ZNF213 nella regolazione della trascrizione alterando le sue interazioni all'interno del complesso proteico più ampio. L'acido aurintricarbossilico, noto per la sua capacità di inibire le interazioni tra proteine e acidi nucleici, può interrompere il legame di ZNF213 al DNA, ostacolando così la sua funzione regolatoria.