tropomodulin 2 Inhibidores
Los inhibidores comunes de la tropomodulina 2 incluyen, entre otros, la colchicina CAS 64-86-8, la vinblastina CAS 865-21-4, la citocalasina D CAS 22144-77-0, la latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6 y la swinholida A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6.
Los inhibidores químicos de la tropomodulina 2 pueden perturbar su función a través de varios mecanismos que implican la alteración de la dinámica del citoesqueleto. La colchicina, que se une a la tubulina, puede alterar la dinámica microtubular de la que depende la tropomodulina 2 para la estabilización de los filamentos de actina. Del mismo modo, la interferencia de la vinblastina con el ensamblaje de los microtúbulos provoca una alteración del equilibrio del citoesqueleto, afectando indirectamente a la función de captación de actina de la tropomodulina 2. Por el contrario, la citochalasina D y la latrunculina A se dirigen directamente a los filamentos de actina, el sustrato primario para la función de la tropomodulina 2. La citochalasina D se une a los extremos con púas de los filamentos de actina, impidiendo su elongación, mientras que la latrunculina A secuestra los monómeros de actina, inhibiendo su polimerización y, por tanto, la formación de filamentos para que la tropomodulina 2 los tape.
Además, la Misakinolida A estabiliza los filamentos de actina, lo que puede hacer que la acción de tapado de la tropomodulina 2 sea redundante o se interrumpa, ya que se altera la dinámica de polimerización de la actina. La swinholida A y la condramida actúan seccionando los filamentos de actina e interrumpiendo su polimerización, respectivamente, lo que conduce a una reducción del número de filamentos disponibles para que la tropomodulina 2 los tape y estabilice. La toxina pertussis afecta a las vías de señalización y a las actividades de las cinasas que se encuentran aguas arriba del proceso de ensamblaje de la actina. Al alterar el contexto de señalización celular, estos inhibidores pueden reducir indirectamente la necesidad funcional o la capacidad de la tropomodulina 2 para mantener la integridad de los filamentos de actina.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | $98.00 $315.00 $2244.00 $4396.00 $17850.00 $34068.00 | 3 | |
La colchicina se une a la tubulina, alterando la dinámica de los microtúbulos, que la tropomodulina 2 estabiliza tapando los extremos puntiagudos de los filamentos de actina. La alteración de los microtúbulos puede conducir a la desestabilización de toda la red citoesquelética, inhibiendo así funcionalmente la acción estabilizadora de la tropomodulina 2 sobre los filamentos de actina. | ||||||
Vinblastine | 865-21-4 | sc-491749 sc-491749A sc-491749B sc-491749C sc-491749D | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g | $100.00 $230.00 $450.00 $1715.00 $2900.00 | 4 | |
La vinblastina interfiere en el ensamblaje de los microtúbulos. Dado que la acción de la tropomodulina 2 está estrechamente relacionada con la integridad del citoesqueleto, la alteración de la dinámica de los microtúbulos causada por la vinblastina puede inhibir indirectamente la función de la tropomodulina 2, al alterar la arquitectura del citoesqueleto sobre el que actúa. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
La citocalasina D se une a los extremos con púas de los filamentos de actina, impidiendo la polimerización y el alargamiento. Esta acción puede inhibir el papel de la tropomodulina 2 en el mantenimiento de la dinámica de los filamentos de actina mediante el taponamiento de los extremos puntiagudos, ya que se compromete el estado general de polimerización de la actina. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
La latrunculina A se une a los monómeros de actina e impide su polimerización, lo que puede inhibir la función de la tropomodulina 2 al eliminar el sustrato (filamentos de actina) que normalmente tapa y estabiliza. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | $135.00 | ||
La swinholida A rompe los filamentos de actina y se une a los dímeros de actina, lo que puede inhibir la función de la tropomodulina 2 al interrumpir los filamentos de actina existentes e impedir la formación de otros nuevos que la tropomodulina 2 estabilizaría normalmente. | ||||||
Pertussis Toxin (islet-activating protein) | 70323-44-3 | sc-200837 | 50 µg | $442.00 | 3 | |
La toxina pertussis inhibe la señalización de los receptores acoplados a proteínas G, lo que puede provocar cambios en la dinámica intracelular de la actina e inhibir funcionalmente la tropomodulina 2 al alterar el contexto celular en el que opera. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
El Y-27632 inhibe la cinasa asociada a Rho (ROCK), lo que puede conducir a una disminución de la fosforilación de las dianas corriente abajo que afectan al ensamblaje y la estabilidad de los filamentos de actina. Esto puede inhibir la función de la tropomodulina 2, ya que depende de la correcta formación y dinámica de los filamentos de actina para ejercer su efecto estabilizador. | ||||||