Les inhibiteurs de SNAI1 représentent une catégorie de composés chimiques qui modulent l'activité du produit du gène SNAI1, également connu sous le nom de SNAIL1. SNAIL1 est un facteur de transcription à doigt de zinc qui joue un rôle essentiel dans le processus cellulaire connu sous le nom de transition épithéliale-mésenchymateuse (EMT). Ce processus est fondamental pour le développement de nombreux tissus et organes au cours de l'embryogenèse. Cependant, il peut être réactivé dans des conditions pathologiques, telles que la fibrose et la progression du cancer. L'activité de SNAIL1 peut être modulée par diverses voies de signalisation, notamment la voie Wnt/β-caténine, le TGF-β et la voie NF-κB. Par conséquent, de nombreux inhibiteurs de SNAI1 agissent en interférant avec ces voies de signalisation en amont qui régulent l'expression ou l'activité de SNAIL1.
Les structures chimiques des inhibiteurs de SNAI1 varient considérablement et ces composés ne constituent pas une classe de molécules unique et bien définie. Au contraire, cette catégorie comprend un large éventail de substances, y compris des composés synthétiques et d'origine naturelle. Par exemple, de petites molécules comme la salinomycine, un antibiotique polyéther, inhibent SNAIL1 en tuant sélectivement les cellules souches cancéreuses et en interférant avec la signalisation Wnt/β-caténine. De nombreux composés naturels, tels que la curcumine, le resvératrol et le gallate d'épigallocatéchine (EGCG), se sont révélés capables de réguler à la baisse l'expression de SNAIL1, souvent en inhibant la signalisation NF-κB ou TGF-β. En outre, plusieurs flavonoïdes, dont la quercétine et le kaempférol, peuvent également diminuer l'expression de SNAIL1, probablement en inhibant les voies PI3K/AKT ou Wnt/β-caténine.
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